Каква е ролята на ензими, ензими в човешкото тяло

Името на ензима произлиза от думата "Fermentum" -zakvaska латински. Синоним на думата е ензим, от гръцката дума "ан ZYME" - в мая. Характерно е, че и двете корени са свързани с ферментация на дрожди, което е невъзможно без участието на биологични вещества, които играят ключова роля в процеса на ферментация се химическа реакция, свързана с храносмилането и разграждане на захари.

Първо, понятието "ензим", предложен холандски учен Ван Helmont, тя се обозначава неизвестен агент насърчаване на алкохолна ферментация. Louis Pasteur, гледане на процесите на ферментация, смята, че ензимите са компоненти на живи клетки. През 1871 г., немски химик Бюхнерова потвърждава възможността за работата на ензими извън живите клетки и други германски учен Kuehne през 1878 г., предложен етикетиране екстрацелуларни ензими, терминът "ензим".

През 1920-те години на XX век, след потвърждаване на протеин природата на ензими се получават техните кристални форми: уреаза (1926) - ензим, който разгражда карбамид, и стомаха ензима пепсин (1930).

По своята същност, ензими са биологични катализатори (ускорители), химически (биохимични реакции), които се провеждат не само в живите системи - вътре в клетките. Част от ензими, намиращи се на повърхността на плазмената мембрана на клетки, други ензими могат да бъдат секретирани извън клетките или място на смъртта и разрушаване на клетките.

Химични реакции могат да се проведат без участието на ензими, но често това изисква определени условия: висока температура или при средно налягане в присъствието на някои метали, например, желязо, цинк, мед, платина, които също могат да действат като катализатори на химични реакции -uskoriteley. Скоростта на химичните реакции, без катализатори е незначителен.

Ензимите не само отстраняват много от тези ограничения, но и значително да увеличат скоростта на химичните реакции. Друго важно свойство на ензими е, че те се рационализира и регулира хода на биохимични реакции в живите клетки или извън - в кръвоносната система и тъканите на тялото. Последното е станало възможно благодарение на факта, че ензимите могат да бъдат повлияни (активно или пасивно), регламентиращи тяхната работа.

В дивата природа са повече от 4 компанията на различни видове ензими, които могат да бъдат разделени в 6 основни групи. По-голямата част от ензими (над 90%) са хидролази (разрушители различни молекули), разделяне на техните половини или отцепва от тези малки фрагменти. Но има ензими, които възстановяват разрушените или събрани от различни молекули или атоми заедно. Тези ензими се наричат ​​синтетаза.

Други ензими могат да бъдат придвижвани (транспортирани) фрагменти от една молекула на друг. Те са наречени трансферази.

Redox реакция в оксиредуктаза ензими клетъчна поддръжка.

Изомераза може да променя пространствената конфигурация или геометрия на молекулите и лиази могат да образуват двойна връзка в молекулата.

Много ензими могат да работят и в двете посоки, в зависимост от обстоятелствата, отцепване на биомолекули на фрагменти или повторно свързване с продукти на разпад.

Например, известно алкохол дехидрогеназа ензим е способен да разцепва не само етилов алкохол и ацеталдехид във вода, но също така и за преобразуване на ацеталдехид в етанол чрез инактивиране излишък от ацеталдехид, която се образува в тялото, в резултат на други биохимични реакции, и е изключително токсични.

Всички ензими са протеини - линейни полимери сглобени от аминокиселини. Структурата на много ензими може също да включва прости или разклонени вериги на различни монозахариди. полимерната верига на протеина или гликопротеин на обикновено е усукана и образува комплекс триизмерна конфигурация, който е стабилен в малък температурен диапазон, при които има живи клетки.

Всички ензими имат различна дължина на полимерната верига и, следователно, различно молекулно тегло. По-голямата молекулното тегло на ензима, по-дълго и по-сложни му биосинтеза, толкова по-голяма вероятността от поява на различни видове нарушения в структурата на биосинтеза, по-малко стабилна трябва да работи.

Сред чревните ензими като сукраза, maltaza, лактаза, алкална фосфатаза, дипептидаза, най-големият е ензим лактаза, който разгражда млечна захар - лактоза.

Този ензим и страда предимно в различни възпалителни или деструктивни заболявания на тънките черва, което води лактазна недостатъчност, което води до непоносимост мляко.

Всички биохимични реакции, включващи ензими се извършва във водна среда, в която, както в пашкул, е нашето тяло. Част от ензимите, включени в плазмената мембрана на клетките и другите работят вътре в клетките, а други се секретират от клетките и се намира в извънклетъчното пространство на тъкани и органи, и влиза в кръвоносната или лимфната система в лумена на стомаха, тънките черва и дебелото черво. работи извън клетката.

За да работите най-много се нуждаят от ензими т.нар кофактори или коензими. които са част от активния център на ензима и осигуряват работата си. Някои от коензими включва почти всички витамини, както и някои други органични молекули, например, известната "коензим Q10", който е съществен коензим.

Структурата на активните центрове на ензими може да включва някои микроелементи (мед, желязо, цинк, никел, селен, кобалт, манган, и т.н.). Важна роля в процесите на биологични катализ играе променлива валентност метали (мед, желязо, хром, и т.н.), които имат способността бързо да достави или вземете електрон. Следователно, например, желязо важна част от окислителни ензими - каталаза, пероксидази, цитохроми.

Участие на различни минерали като катализатори в химически реакции е строго специфична и въз основа на специфични и уникални химични свойства на всеки от тях.

Например, цинк може не само да се прекъсне химични връзки между въглерод и азот, но също така и за свързване на тези атоми, при което се образуват аминокиселини от протеинови молекули. В същото време, на цинк е в състояние да се свържат кислородни и азотни атоми и серни атоми.

Медта има способността да се счупи или да образуват връзки между въглеродните атоми и сяра.

Въпреки това, само кобалт е способен да образува химическа и унищожи връзката между въглеродните атоми.

Молибден в природата част на ензима азот фиксиране и способни да преведе в свързано състояние на атмосферния азот, който е относително инертен материал и в тази форма с голяма трудност идва в биохимични реакции. При хората, молибден е също участва в оксидирането на алдехиди.

Коензимите са унищожени чрез ензимно разграждане.

Ето защо, за успешното функциониране на ензимите, необходими постоянни и непрекъснато прием на витамини и минерали в състава на храните.

Само в този случай, ензими и ензимни системи на тялото ще работят нормално.

Следва да се подчертае, че ензими - на продукти за еднократна употреба, и те работят много кратък период от време - от няколко минути до няколко часа, а понякога те могат да поддържат дейността в продължение на няколко дни, след което инактивирани или унищожени и се разграждат. Ето защо, в организма има непрекъснато актуализиране и времето за работа на нови части от ензимите. Затова работата на ензимите зависи не само от себе си, но и от това колко бързо и колко ще бъдат уточнени - това е, ще зависи от клетъчни системи протеини синтез.

И тъй като всички ензими са протеини, се изисква постоянно притока на някои аминокиселини за тяхното биосинтеза. Недостигът на протеини в храната и липсата на основни аминокиселини, винаги ще бъде отразена в работата на ензими. Следователно, тъй като част от нашето хранене, трябва да бъде достатъчно на балансиран състав на аминокиселина на протеина.

Човешкото тяло съдържа около 3 Ltd. различни ензими, чиято структура е кодирана в нашия геном. За да се синтезират ензим е необходимо да чете информацията от генетичния шаблон ДНК (процес наречен transkripttsiey) и изпращане на тази информация на информационна РНК. С помощта на специална клетка с субклетъчните структури - рибозомите могат да бъдат инициирани биосинтеза ензимен протеин. В края на биосинтетичен ензим обикновено се образуват неактивен проензим, и често липсва коензим. По време на транспортиране проензим в клетъчната мембрана на клетката или извън клетката настъпва завършване (включване на въглехидратната част) и активиране на ензима. Едва след това, активен ензим, който може да започне да работи.

Работата на всеки ензим се състои от прост последователност от операции. Тя започва със свързването на ензима с вещество, което той трябва да конвертирате. Това вещество се нарича субстрат. Всички ензими са високо специфични по отношение на субстратите. Някои от ензими катализират превръщането на един субстрат.

Например, лактаза само една може да разцепи млечна захар (лактоза), но не е в състояние да отцепи захароза или малтоза.

Други ензими като папаин имат широка субстратна специфичност и може да разцепват различни връзки в молекулите на различни протеини.

Код субстрат се свързва с активното място на ензима, неговата химична трансформация се появява, което води до образуването на продукта на реакцията (или метаболит). При работа, ензимът може да повлияе на активатори или инхибитори. Първо се ускори работата си, а вторите - забави.

Излишният продукт ензимна реакция може също да спре действието на ензима или върти това обратната операция. Ензимът може да се прекрати своето съществуване веднъж под атака от протеолитични ензими, което може да причини неговото инактивиране или пълно унищожение (разграждане в аминокиселини)

Основната функционална характеристика е активността на ензима - скоростта, с която работи, унищожаване, трансформиране или синтезиране на тези или други вещества. Ензимната активност зависи от много външни фактори: температура, киселинността (рН), размерите на субстратите на реакцията или продуктите.

Когато температурата се понижава и подходи 0 ° С скоростта на реакцията намалява химически и спира, когато водата замръзва.

Тъй като температурата се увеличава скоростта на химични реакции първоначално се увеличава, но след това започва да намалява, тъй като при високи температури (50-100 ° С), денатурация (унищожаване) ензимен протеин молекули.

Всички ензими работят с различна скорост. Например, лизозим ензим извършва 30 операции в минута и мембрана ензим карбоанхидразата - 36 милиона транзакции в минута!

Скоростта на ензима е променлива. При изучаване на различни ензими, ние се сблъскват с много голямо разсейване на параметри, които отразяват тяхната много различна скорост (ензимна активност). Причината за разликите в ензимната активност не само се крие във факта, че различни количества ензими на труд.

Определянето на ензимната активност голяма степен зависи от неговата структура. Често, малки промени в състава на аминокиселина, които обикновено са резултат от генетични мутации или поради повреди в биосинтеза, могат значително да променят свойствата на ензима или предизвикват пълна загуба на активност. Поради тази и други причини, различните хора имат ензимната активност, може да варира значително. Ензимната активност се влияе от регулаторни фактори, както и условията, при които тя работи по един или друг ензим.

Знаем за мутации в човешкия геном. Тези мутации, броят на които е изключително високи в генома на всички живи организми, включително и хората. доведе до промени в нуклеотидни последователности, по веригата на ДНК. В крайна сметка, тези промени в основата на разликите в аминокиселинната последователност на протеин макромолекули, които засягат свойствата на ензими.

Един екстремни отрицателни мутации в генома могат да бъдат много ниски или пълна загуба на ензимна активност, която може да доведе до тежки или фатални последици за болести. В този случай се говори за тези ензими - или fermentopathy, което е в естеството на наследствени заболявания.

Но като правило, по-голямата част от мутации води до някои промени в свойствата на ензими, които са отразени в своята дейност или регулаторни свойства. Но има случаи, в които ензимната активност може да се увеличи значително, които също не могат да се считат за нормални.

Дейността на всеки ензим може да се контролира, което е това, което се случва в живите системи. Има няколко стъпки ензими контрол.

Първият етап за управление работи на нивото на генома, който осигурява информация, необходима за биосинтезата на ензимите и регулира издаването на информацията.

Вторият етап на контрол работи при биосинтетичен ензим в клетката чрез регулиране на производството на ензими, трансфер ензими, където те ще работят, или чрез регулиране на броя на клетките, които произвеждат определен ензим.

Накрая, третия етап на контрол работи на нивото на регулиране на ензимната активност по време на операция, ускоряване (активиране), забавяне (инхибиране) или унищожаване (инактивиращи) ензими.

Но вие можете да контролирате ензимите и външно, например, с помощта на правилното хранене. регулиране на приема на: протеин, или необходими за биосинтеза на аминокиселини, ко-ензими, витамини, минерали, хранителни субстрати.

Или, напротив, да пречат на работата на ензими от инхибиторите на хранителни ензими. Можете също така да бъдат доставени в тялото. например, с хранителни готов ензими, които работят в стомашно-чревния тракт (GIT) или вътрешната среда на организма, като системни ензими. Той може да се прилага saprophitic бактерии (пробиотици), които ще се произвеждат допълнително количество от необходимите ензими, и могат да бъдат прилагани хранителни вещества (пребиотици), които са източници на енергия за чревни микроорганизми и ще увеличи броя на тези бактерии симбиотични (полезните бактерии) и техните ензими.