Специфичността на ензима - studopediya

Ензимите имат висока специфичност на действие. Т.е. селективно действат върху субстрата и определя пътя на превръщането му. Този имот ги отличава от неорганични катализатори. Така melkoizmelchonnye платина и паладий може да катализира редукцията (с молекулно водород), десетки хиляди химични съединения с различни структури. Високата специфичност на ензимите се дължи на конформационен и електростатичен допълване между молекулите на субстрат и ензим и уникален структурната организация на активното място, осигурява "разпознаване" висок афинитет и селективност поява на всяка една от хилядите реакция на други химични реакции се провеждат едновременно в живи клетки.

В зависимост от механизма на действие на ензими с относителна отличава (или група) и абсолютен специфичност. Така действието на ензими с специфичност за група има най-голяма стойност от типа химична връзка в молекулата субстрат. Например, пепсин еднакво разцепва протеини от животински и растителен произход, въпреки факта, че тези протеини са много различни един от друг, както в химическа структура и състав аминокиселина и физико-химични свойства. Въпреки това, пепсин не разделя всякакви въглехидрати и мазнини. Това се обяснява с факта, че точката на прилагане, мястото на пепсин е пептидна връзка:

За действието на липаза, който катализира хидролизата на мазнини в глицерол и мастни киселини, като място е естерната връзка. Относителна специфичност са надарени с някои вътреклетъчни ензими, като хексокиназа, катализира фосфорилирането на АТР, с участието на почти всички хексози, докато в същото време в клетките и са специфични за всеки хексозни ензими, изпълняващи същата фосфорилирането.

Когато абсолютната специфичността на ензима катализира превръщането на само един субстрат. Всякакви промени в структурата на субстрата го правят недостъпни за действието на този ензим. Има експериментални доказателства за наличието на т.нар стереохимична специфичност, поради наличието на оптично изомерни L- и D-форми или геометрични (цис и транс) изомери химикали. По този начин, известен аминокиселинна оксидаза L- и D-, въпреки че естествените протеини са намерени само L-амино киселини. Всеки тип оксидаза е валидна само по себе си определен стереоизомер:

L-аминокиселина # 945; - кето киселина + NH3 + Н 2О

D-амино киселина # 945; кето киселина + NH3 + Н 2О

Добър пример е бактериална стереохимична специфичност aspartatdekarboksilaza катализира разцепването на CO само от L-аланин. Ако връзката е под формата на цис и транс изомери с различно разположение на атоми на групите около двойна връзка, тогава обикновено само един от тези изомери може да служи като субстрат за ензима. Например, fumarase катализира само превръщането на фумарова киселина (транс-изомер), но не действа на малеинова киселина (цис-изомер):

Фумарова киселина малеинова киселина

Спецификата на действие на ензими, които се опитват да обяснят Фишер. Според неговата хипотеза ", един ензим решение на субстрата като ключ към замъка", топографията на активната зона е не само силно опростена, но също така силно застъпени. Активното място на ензима съответства топография едно- единствен субстрат, така че могат да бъдат изложени на активния център. Хипотезата за "ключ и заключване" задоволително обяснява абсолютната спецификата, обаче, да се обясни спецификата на групата на тази хипотеза е трудно.

Теорията на индуцирана съответствие (теорията на Koshland) премахва това противоречие. Същността на теория е, че пространствената съответствието на структурата на субстрата и активното място на ензима се създава в момента на тяхното взаимодействие една с друга. В зависимост от конформационен мобилността на активния център на ензима, способен да взаимодейства или с няколко, или с различни субстрати. Ензимът и субстратът време на образуването на ензим-субстрат комплекс като го адаптира към всеки друг (като ръкавица на ръката).

Теорията на химически съответствие, при запазване на основните положения на теорията на Koshland, определя внимание на факта, че спецификата на ензим действие се дължи на ензимно разпознаване на тази част на подложката, която не се променя по време на катализа. Между частта от субстрат и взаимодействията на субстрата център възникне само когато съвпадение е доста пълно, той може да образува ензим-субстрат комплекс и да започне процеса на катализа.