Bucuresti ензими

е вещество с контролирана активност;

Те работят при умерени условия организъм.

Сложността на структурата на ензимите. Механизмът на ензимната катализа

Сложността на структурата на ензимите в химическата природа - протеините. За разлика от протеини от ензима активното място е на разположение (AC). AC - е уникален за всеки ензим множество функционални групи на аминокиселинни остатъци, които са строго ориентирани в пространството поради третичната или четвъртичната структура на ензима. АС се разграничат субстрат и каталитични сайтове. Основа - на "ръка" на ензима. Той определя специфичността на субстрата на ензима, т.е. афинитета на ензима към субстрата. Субстрат - вещество, на която ензим действа. Преди мисълта, че взаимодействието на ензим и субстрат се извършва в "ключ", т.е. Ензим активен сайт трябва да съответства точно на субстрата, като ключ към ключалката. Сега се смята, че точно съвпадение между ензима и субстрата не присъства, се среща във взаимодействието на ензима със субстрата (теорията на принудителен съответствие). Втората част в активния сайт - каталитично. Той определя спецификата на ензима, т.е. Типове ускори реакцията.

Чрез изграждане на всички ензими може да бъде разделена на един компонент (прости или ензими протеини) и двукомпонентен (сложни или proteid-ензими). Ензими-протеини са конструирани в съответствие с вида на прости протеини - състои само от аминокиселини. Ензими-proteid състоят от протеин част -apofermenta и не-протеин част - коензим. Апоензим определя специфичността на субстрата, т.е. Той играе ролята на активния сайт част на субстрата, и действа като коензим каталитично активна част сайт, т.е. Той определя спецификата на действие. Коензимите могат да бъдат метали, витамини и други непротеинови субстанции с ниско молекулно тегло.

Някои ензими с кватернерна структура могат да бъдат в допълнение към imetallosterichesky центъра на AC. Тя служи за регулиране на ензимната активност.

Някои двукомпонентни ензими имат няколко молекулни форми -izofermenty. Изоензими - е многобройните форми на същия ензим, коензим, които имат една и съща, но различен apofermentami. Изозими действат по същия субстрат, ускорява същата реакция с него, но са разположени в различни органи и тъкани (проявяват специфичност на органи) и се различават по молекулно тегло, количеството на заряд и други физико-химични свойства, които им позволяват да споделят електрофореза , Органна специфични изозими играе важна роля в диагноза болест на органи, като патологията на орган към кръв изходи изоензим специфичен. Например, лактат дехидрогеназа - ензим, който ускорява реакцията на дехидрогениране е обратимо лактат (млечна киселина) - виж реакция в учебник по азбучен указател на "лактат.". Разграничаване 5 LDH изоензими: LDG1 - в сърцето и бъбреците; LDG2 - главно в бъбреците, малко по-малко, отколкото в сърцето; LDG3 - предимно в бъбреците; LDG4 - в черния дроб и мускулите; LDG5 - в черния дроб и мускулите (в сравнение с LDG4 LDG5 количество в черния дроб и мускулите повече). LDH изоензими се различават един от друг, не само в спецификата на органи, но също така и структурата на ароензим. LDH апоензим се състои от 4 субединици - LDG1 във всички 4 показва леки вериги (сърце верига на сърцето Eng.). В LDG2 три лека верига, една верига - (. Мускул верига от мускулна Eng) тежки. В LDG3 2 леки вериги и 2 тежки вериги. В LDG4 - три тежка верига, светлина в LDG5 - всички 4 тежки вериги. Опростенчески може да се предположи, че LDG1-3 - изоензимите- сърцето и бъбреците; LDG4-5 - изоензимите на черния дроб и мускулите, и LDG4 еднакво съхранява в черния дроб и мускулите, и LDG5 - главно в мускулите.

Механизмът на ензимната катализа

Всяка химическа реакция настъпва в сблъсъка на молекули на реагентите. Движението на молекули на реагентите в системата зависи от присъствието на свободен потенциална енергия. За химическа реакция е необходимо, че молекулата на изходните материали достигне преходното състояние, т.е. на реагиращи молекули има достатъчно енергия, за да се преодолее енергийна бариера. Енергийната бариера - е минималното количество енергия, необходимо за всички молекули стане реактивен. Разликата между първоначалния продукт на енергийните стойности на свободните (субстрат) и енергията, която е необходима за това, че субстратът е преминал в състояние на преход, съответства на свободната енергия на активиране. Скоростта на всяка химическа реакция е пропорционална на концентрацията на молекули в състояние на преход.

Всички катализатори, в това число ензими намаляват енергийна бариера на реакцията (намаляване на енергията активиране), което прави възможно по-бързо реагиране.

Има три етапа в механизма на ензимната катализа:

образуване на ензим-субстрат комплекс;

образуване на комплекс "продукт ензим реакция";

отцепване реакционни продукти от ензима.

Първият етап е различен от ензим активното място чрез присъствието на протеин - част, чрез което ензим е свързан към субстрата и ускорява реакцията. Long смята, че има съвпадение ( "ключ") между ензима и субстрата. Сега обаче, се предполага, че активното място на ензима е адаптиран към субстрата в реакцията (теорията на принудителен съответствие). КС има анкерни обекти, поради които не е определена на основата. Повечето субстрати форми най-малко три връзки с ензима. Каталитичната част на активното място е отговорен за ускорено тип реакция.

Вторият етап - функционално активен акт група на активното място на ензима субстрат, дестабилизиране връзка в него, което води до промяна в конфигурацията субстрат, поляризацията на молекулата, опън връзки и т.н. Това води до химическа трансформация на субстрата (т.е., на хода на реакцията) и образуването на реакционни продукти, които са в известно време поради ензима.

Трети етап - скоростта на реакцията зависи от това. Ензимът се разделя от реакционните продукти.

Висока мощност на ензимите действие

Мощност ензимна активност се измерва в катодната. Хвърлена - е броят на субстратните молекули подложени на действието на една молекула ензим на минута. Например, силата е равна на един м валцувани каталаза; алфа-амилаза мощност е 240tys.katal.

Разграничаване субстратна специфичност и специфичност на действие. Специфичност на субстрата е абсолютна и относителна стереохимия. Абсолютната специфичност - когато ензимът действа върху само един субстрат, например, сукраза действа само на захароза, аргиназата за аргинин само и т.н. Относителна специфичност Когато ензимът действа върху група от субстрати са от същия тип на комуникация, например, алфа-амилаза действа върху нишесте и гликоген, които имат вид на гликозидни връзки; пепсин, трипсин и химотрипсин много протеини, чиято пептид вид комуникация. Стереохимичната специфичността - способността на ензима да действа само една от възможните стереоизомери на субстрата, например, действа върху fumaratgidrotaza фумарат, и не действа по цис-изомер на малеинова киселина. Субстратна специфичност поради субстрат обекти в активното място и в двукомпонентни ензими апоензим.

Специфичността на действие - е способността на ензима да ускори само определен отговор. Ензимите могат да действат по същия субстрат, но всеки ускорява само една специфична реакция към него. Може да се види в мултиен комплекс, например, пируват дехидрогеназа. Този комплекс включва ензими, които действат върху LOAC. Три основни ензим - 1), пируват дехидрогеназа (PVK ускорява дехидрогениране, или окисляване); 2) пируват декарбоксилаза (ускорява декарбоксилиране PVK); 3) ацетилтрансфераза (добавя CoA). Реакция наречен окислително декарбоксилиране на STC. Продуктът от тази реакция е активната оцетна киселина (AUC) - виж общо реакция, известна учебник по азбучен указател на "декарбоксилиране на пируват окисление.". Специфичността на действието на ензима причинява част от каталитично активен сайт, или коензим в двукомпонентни ензими.

Фактори, влияещи върху активността на ензимите

Температурата, при която максимална активност на ензима наречен оптимално. За повечето ензими, оптималната температура е температурата от + 35 ° С - + 45 ° С Ако ензимът се поставя в условия под оптималната температура ще бъде намаляване на неговата активност, заболяване, наречено обратим инактивация на ензима, като ако отново се повиши температурата до оптимума, ензимната активност се възстановява. Ако ензимът е поставен при условия, където температурата е над оптимума, също така ще бъде prroiskhodit намаляване на неговата активност, но в този случай необратимо инактивиране, защото ако се възстановява по-ниска температура до оптимална ензимна активност. Това е така, защото топлината причинява денатуриране на молекулата на ензим.

Ефект на рН

рН на средата се отразява на заряда на ензимната молекула, и така нататък AC операция. Оптималното рН за всеки ензим има своя собствена, но за повечето ензими 4 до 7. Например, за алфа-амилаза от слюнка opt.rN равно на 6.8. Има изключения, например, пепсин opt.rN е 1.5-2.0; за трипсин и химотрипсин opt.rN е 8-9.

Влияние на ензим и субстрат концентрация

Колкото по-голямо ензима, скоростта на реакцията е по-висока. Същото може да се каже за влиянието на концентрацията на субстрата. Но, теоретично, за всеки ензим има насищане, субстрат, в който всички от активния център на ензима ще бъде заето от субстрата и реакцията ще бъде на определено ниво (максимума), без значение колко не добавяме субстрат.

Регулаторите могат да бъдат разделени на активатори и инхибитори. Подобно на тези и други са разделени на специфични и неспецифични. Специфични активатори са жлъчни соли (за панкреатична липаза); солна киселина (за пепсин); хлорни йони (алфа-амилаза). За неспецифични активатори включват магнезиеви йони, които активират киназа и фосфатаза. Специфични инхибитори включват крайни пептиди в проензим. Проензими - е неактивни форми на ензими, които са активирани чрез разцепване на крайни пептиди под влиянието на активатори. За всеки проен- вашия терминален пептид. Например, трипсин се произвежда в неактивна форма - под формата на трипсиноген. Това затворен AC терминал хексапептид, който действа като специфичен инхибитор на трипсин. Когато са активирани, разцепва този хексапептид и AC трипсин става отворен, ензимът е активен. За неспецифични инхибитори включват соли на тежки метали, като мед сулфат. Те причиняват на денатуриране на ензими.

Конкурентно инхибиране - явление, когато има структурна прилика между субстрата и инхибитора се конкурират за връзка с активното място на ензима. Ако инхибиторът е по-голяма от субстрата се формира kompleksferment инхибитор. Ако добавите подложката, тя ще измести инхибитора. Например, за сукцинат дехидрогеназа сукцинат - субстрат и малонатни или оксалоацетат - конкурентни инхибитори. Този тип на инхибиране също така се отнася инхибиране от реакционните продукти. Често продуктите на реакцията са подобни на субстрати. Например, за глюкоза-6-фосфатаза субстрат е глюкозо-6-фосфат и глюкоза продукт.

Неконкурентно инхибиране - явление, когато между субстрата и инхибитора не са структурно сходство. Субстрат и инхибитор може да бъде едновременно в контакт с ензима. Това представлява комплекс от ензим-инхибитор-субстрат. Инхибиторът се свързва с каталитичното място на активното място и да го блокира. Например, оксидаза субстрат ензим цитохром е кислород, и инхибитори на сол циановодородна киселина.

Алостерична регулиране на ензимната активност

Някои ензими имат кватернерна структура, в допълнение към активното място има алостеричен център. Ако се свързва с алостеричен активатор, ензимната активност се увеличава. Ако алостеричен център свързва алостеричен инхибитор на ензимната активност намалява. Например, аденилат циклаза и гуанилат циклаза са ензими с тип алостеричен регулиране.

Класификация и номенклатура на ензими

На първо място, ензими бяха дадени произволни имена - пепсин, трипсин и т.н. когато количеството на ензими увеличи става необходимо да се класифицират тези вещества. През 1896 godu Duclos предлага повикване ензими върху субстрата, на които те действат затваряне -ase добавяне, например, сукраза, т.н. След това се наблюдава, че ензимите могат да действат на едно вещество, но ускоряват различните реакции. Поради това, през 1961 г., класификацията на ензимите е приета в Международния Биохимичен конгрес, който се използва в момента. Въпреки големия брой ензими, всички реакции, ускорени от тях могат да бъдат разделени на 6 вида. В тази връзка се прави разлика шест класа ензими:

Оксидоредуктази (OR) - ускоряване на реакцията на редокси (ЗАМ);

Трансферази - ускоряване на предаването на различни групи от атоми от едно вещество в друга;

Хидролази - ускоряване на разцепването на комплексните съединения на прост включващо с вода (т.е., чрез хидролиза);

Лиаза - ускоряващ разлагането вещества реакция без вода или улесни свързване на групи от атоми на мястото на скъсване на двойни връзки;

Изомераза - провеждане на изомеризация реакцията;

Лигаза или синтетаза - ускоряване на синтез на вещества чрез свързване молекули заедно.

Номенклатура на ензими Всеки клас е разделен на няколко подкласа (4-13), един подклас е разделена на podpodklass всеки podpodklass съдържа представители. Ето защо, за всеки ензим, има шифър, състоящ се от 4 цифри - първо показва номера на класа, втората - номера на разделение, третият - броят podpodklassa четвърта цифра показва поредния номер на ензима в своята podpodklasse. Например, код панкреас (р / w) липаза - 3.1.1.3. Това означава, че липаза р / т се отнася до хидролази, (трети клас, който ускорява хидролиза) на първия подклас - естераза (т.е., ускорява хидролизата на естерните връзки) на първия podpodklassu (т.е. ускорява хидролизата на връзки естерните образувани от карбоксилни киселини), в podpodklasse - третият.