Макромолекули като основа за организиране на биологични структури

Специализация: химия и фармакология

Описание: Основната линейна структура. Вторичната структура. Структурата на полипептидната верига spiralized непълно. Такива структурни части, разположени успоредно конфигурация е нагъната структура, която включва паралелни вериги свързани чрез водородна връзка.

Размер на файла: 23.39 KB

изтеглен на работа: 14 души.

Макромолекули като основа за организиране на биологични структури. В основата на структурната организация на живот на макромолекули, особено на най-важните биополимерите # 150; протеини и нуклеинови киселини. Комплексът процеси, протичащи макромолекули трансформация Е, Е включително миграция на електронно възбуждане и електронен транспорт. В основата на работа на макромолекули е електрон-конформационен взаимодействия, които се срещат в различни процеси, които включват биологично активни макромолекулни комплекси. Термичната движението на атоми, включени в полипептидната верига, техните ротации и въртене около връзките доведе до създаването на голям брой вътрешни степени на свобода. Това води до макромолекули бобини веригата и образуване на съсирек # 150; макроскопски системи, които проявяват статичен характер на параметри (размер, форма, степен на кръвосъсирването). Както физически обект прояви своята уникалност в комбинация от двете статични и механични характеристики на поведение на макромолекулите. От една страна, голям брой атоми взаимодействия създаде голям брой степени на свобода и може да създаде различни конформации, от друга страна, наличието на химическите връзки между атомите на образуването ограничени -perhaps конформери. Взаимодействията на химично ковалентно свързване на атомите определя: 1. Структурата на верига на биополимери. 2. Свързване всеки други мономери. Клетките и техните органели # 150; хетерогенни системи. Тяхното съществуване и Func-ЛИЗАЦИЯ обективирано Xia нековалентна характер на междумолекулни взаимодействия (взаимодействат слабо поради силното взаимодействие да се създаде стабилна zhestskie структура лишени от молекулна подвижност и молекулното мобилността се изисква да изпълняват различни задачи (регулиране на химични реакции, превръщането на E). Слаба взаимодействие в биологични системи: 1. Vandervalsovy сила 2.Ionnye комуникация 3.Vodorodnye комуникация 4.Gidrofobnye взаимодействие първична структура. # 150; линейна. Важна роля в конформацията на полипептиди играе vandevalsovye сила gidrofbnye взаимодействия, водородни връзки. Вторичната структура. Пептидната верига на протеини има спирална конфигурация (спирала). Всеки атом има излишък Н2 "+" заряд, са привлечени от "-" зарежда атом на О 2 в следващия ход на спиралата. В образуваните пептидните връзки и аминокиселинни странични групи обърнати навън, и може да бъде взаимодействие с околните молекули на средата. Конфигурацията на спирала # 150; вторична. Структурата на полипептидната верига spiralized непълно. инсулин # 150; 60%. Причината за спираловидно нарушения са: 1. образуване на дисулфидни връзки, които могат да се свържат няколко бобини заедно. На местата на тяхното водородна връзка е отслабена и разбити спирала. 2.Nalichie радикали на някои аминокиселини, които не се вписват в спирала за образуване на отделните гънки, преминаващи водородните връзки. Тези паралелно разположени части - - Структура - конфигурация е сгънат структура, която включва паралелни вериги свързани чрез водородна връзка. Изследвания са показали, ако има остатъци в полипептидната верига на Glu, Ala, Leu, образуван ά # 150; спирала, и ако Met, Val, го изолира - структура. Ръководителят на ТЕЕ-Har-ра вторичната структура на протеини са разделени в три групи: с преобладаване 1.Belki - структура (хемоглобин, миоглобин). 2.Belki, опаковани от тип - структура. 3.Smeshannaya вторична структура. третична структура # 150; строго нареди пространство подреждане спирала и някои части на веригата. Всеки протеин има своя собствена конфигурация. Това се дължи на факта, че свободен карбоксил, хидроксил, амин и други радикали странични групи, които взаимодействат заедно, за да образуват облигации амид естер. Водородни връзки свързват двете съседни остатъци и вериги, образувани dusulfidnye мостове. Това прави полу-твърда структура. В кватернерна структура. Комбинации от две или повече субединици. Третична структура води до комплекс на активния протеин молекула. Хемоглобина: 4 глобули. В случай на глобули полипептидна верига сгънат на топка # 150; Висше. Наличието на множество крослинкове S - S налага ограничение върху структурата. В глобули образуване слабите взаимодействия (хидрофобно взаимодействие → верижни молекули един с друг). Събрани в пакети и се считат фибриларни структури са образувани, които функция е разтвор и образуват супрамолекулни протеинови структури, които се състоят от голям брой макромолекули nonvalent vzaimodeystviyami- това клетъчните мембрани хромозома глобули резба в молекулите. Нуклеинови киселини. Уотсън Creek # 150; ДНК структура, която е дясна ръка спирала, две полинуклеинови вериги, с една верига увита около друга. Така двойките на хетероциклични бази Nach Xia вътре. Двете вериги са свързани помежду си чрез водородни връзки, които възникват между хетероциклични бази.

Както и други работни места, които да ви интересуват

Съставът на газ от инхалирани и издишвани алвеоларни въздух дишане газове инхалаторни въздух издишан въздух алвеоларна въздух O2 mm Hg. в процеса на живота е постоянен процес на потребление и емисии на CO2 O2 поддържа концентрацията на дихателните газове в нея на едно постоянно ниво. Обмен на газ между алвеоларния въздух и кръв. Транспорт на кръвните газове.