Ключови система протеини на имунната

Имунната система защитава тялото срещу чужди макромолекули (предимно протеини), паразитни организми (бактерии, вируси, гъбички на простата), мутантни клетки, получени от собствените клетки на тялото. Реакцията на организма към проникването на чужди макромолекули във вътрешността на организма да sre- наречен имунен отговор или имунна реакция. Alien макромолекула да предизвика имунен отговор, наречени антигени. Тези субстанции могат да бъдат в разтворена форма или да бъдат част от клетъчната структура на обиколката: имунната реакция, причинени от паразитни организми, съществуващи в техните молекули антигени. Собствени мутантни клетки съдържат макромолекули не са характерни за нормалните клетки (мутант макромолекулни), и този зало- възприемат от имунната система като чужди.

Две основни процеси могат да бъдат разграничени в имунния отговор:

1) разпознаване на чужди молекули, т.е.. Е. разлика от собствената

макромолекули организъм; 2) неутрализация (разрушаване) на чужди молекули, паразитни organiz-

MOV, мутантни клетки.

Ядрото на имунната система се състои от три семейства на протеини:

1) имуноглобулини (антитела), синтезира и секретира в кръвта в fotsitami лимфома;

2) Г-рецептори, които са синтезирани от лимфоцити и Т са разположени върху външната повърхност на плазмената мембрана;

3) протеини на главния хистосъвместим комплекс (МНС) протеини, синтезирани много (почти всички) от клетките на тялото и също локализирани по повърхността на клетките.

Протеините от тези три семейства, в основните им части са подобни по структура и ни роднини произход; заедно те образуват суперсемейството на имуноглобулините. Всички специфичността на имунната система се определя от тези протеини, въпреки че участва много други протеини. Основните характеристики на biohi- мисия на имунната система, са следните:

Глава 20. Основните протеини на имунната система

1) огромно разнообразие от имуноглобулини;

2) Синтез на някои от отделните имуноглобулин само индуцирана

в отговор на въвеждане на тялото на съответния антиген;

3) антигените обикновено служат само като чужденец, а не собствените си macromole- молекулата (разликата между "себе си - не себе си").

Има много заболявания, свързани с нарушена имунна функция ние siste-. Тези нарушения са в два основни типа:

1) имунодефицит, т. Е. Липса на функцията на имунната система. Последиците се увеличават чувствителността имунодефицит

ност към инфекциозни заболявания и повишена честота на рак; 2) имунен отговор срещу своя нормален (не-мутант) макро-

молекули и собствените нормални клетки (автоимунно заболяване).

СТРУКТУРА на антителата

Антителата или имуноглобулини (Ig) са синтезирани в лимфоцити, предимно на наблюдатели веднъж в лимфните възли и далака, и секретират в кръвната плазма фракция да образуват имуноглобулини.

Структурната рамка се състои от четири имуноглобулинови пептидни вериги, свързани помежду си чрез дисулфидни връзки, две тежки (Н верига) с молекулна маса от 50 ООД (от 450 до 700 аминокиселинни остатъци) и две леки (верига L) с молекулна маса от 25 000 (за 200 аминокиселини) (Фиг. 20.1). Тази структура обикновено се нарича като мономер. вериги пептидни отличават променлив (V) и постоянен или константен (С) регион. Според различията на първичната структура на постоянната област на леките вериги са разделени на два вида (за ф), тежките - на пет вида (Таблица 20.1.). По вид на тежки вериги, принадлежащи на мономери, всички имуноглобулини са разделени в пет класа. Всеки клас включва една голяма част индивидуален имуноглобулин последователен Разликите в първичната структура на променливите региони; от общия брой на индивидуалност от всички класове имуноглобулини е около IO7. Молекулите Titel анти класове IgG, IgD и IgE са мономерни; те имат Y-образна форма. Antite- ла IgA конструирана от две до четири мономери (Н, L2) до 24), а IgM - на пет мономери (Н 2 L2) RJ.

Таблица 20.1. класове човешки имуноглобулин

Фиг. 20.1. Структурата на имуноглобулини:

и - имуноглобулин пептидни вериги (вариабилните региони изолирани проби); б - модел на имуноглобулиновата молекула; пептидни вериги имат структура домейн: леките вериги съдържат две кълбовиден домен, тежки - четири (пет IgM); в - схема пентамерен молекулата IgM; мономери свързани помежду си чрез дисулфидни връзки; ж - анти-антигенни комплекси тяло

РЕАКЦИЯ антиген-антитяло

Синтез започва антитела в отговор на въвеждане на вътрешната среда на чужди макромолекули, като протеини на бактериалните клетки. Антитела, способни да се свързват с антиген, който причинява образуването им, и по този начин защитава организма от възможните вредни ефекти на чужди макромолекули, бактерии или други частици. антиген антитяло реакция на свързване има висока специфичност. По този начин, антитела, индуцирани протеини дифтерия (С diphteriae), тези протеини се свързват, но не взаимодействат с протеини дизентерийни коли или други бактерии. Още по-ясно се наблюдава специфичност на антителата по време на експерименти с синтетични антигени. Ниско молекулно РАБОТА vesche- себе си не индуцира синтеза на антитела, но след тяхното присъединяване към молекулата на протеин стимулира образуването на антитела към двата протеина и присъединяването nennomu нискомолекулни вещества - хаптен. Дори като хаптен vys- тъп много други вещества, като например изомери бензоена киселина (фиг. 20. 2), към всеки от които специфични антитела са синтезирани без водачи реагира с две други хаптени.

Глава 20. Основните протеини на имунната система

Фиг. 20.2. Изомери аминобензоена киселина

Селективност се дължи на допълване между взаимодействието на структурата на активния център на антитялото и част от структурата на антиген - анти генетични детерминанти. Антигенната детерминанта може да бъде част протеин повърхности STI образуван от амино радикали, хаптен или протеин протезна група (особено гликопротеини често полизахаридни групи). Много части на повърхността на същия антиген могат да бъдат антигенни детерминанти (епитопи). С други думи, един антиген може да има няколко различни антитела. Например, в молекулата на лизозим протеин три известни епитопи за три различни антитела. Тези епитопи заемат около 40% от лизозим повърхност; възможно е, че всяка част от повърхността на лизозим - потенциален антиген.

Активни центрове (свързващи сайтове) на антитела са разположени в вариабилните участъци на пептидни вериги. Антителата на IgG клас двувалентен, т. Е. има две антиген свързващо място. По този начин, всяка молекула на антитяло може да приложи два антигенни молекули. От друга страна, за всяка молекула на антиген може да се присъедини няколко молекули на антитела, тъй като има няколко антигена антигенни детерминанти и за всяка от тези антитела се образуват. Резултатът е сложна молекулни комплекси (вж. Фиг. 20.1 грама). Такива комплекси могат да се утаяват; Това се основава на реакцията на утаяване за откриване на антитела или антигени. Ако антигенът не е свободен, и се съдържа в клетъчната мембрана, свързването се случва (аглутинация) клетъчни антитела. Реакционната аглутинация се използва също и за откриване на антитела и антигени (по-специално, при определяне на кръвни групи). В резултат на действие на антитела MO Jette разграждат клетъчната стена - клетъчен лизис. Лизиса на клетките, в допълнение към антителата, комплемент участва - комплекс ензим система nahodyascha- йасйа плазма.

В крайна сметка, антитяло-антиген комплексите се абсорбират fagotsitiruyu- проводими клетки - макрофаги, неутрофили. Тези клетки имат по техните рецептори повърхностите Fc-oblaeti антитела; бактерии, покрити с антитела, които свързват фагоцитна клетка, процесът на фагоцитоза се активира, и бактерии, както и свързани антитела унищожават (фигура 20.3., виж също фигура 19.4 ..).

разнообразие антитяло

Припомнете си, че активните центровете образувани антитела oblas- tyami променлива Н верига (VH) и L-вериги (V1). Константните участъци на тези вериги (C и CL) се директно не участва в антигенно свързване. Разнообразието на антитела предимно определя от различни променливи региони, докато постоянните участъци там само няколко вида.