Фактори, влияещи върху ензимната активност - studopediya

Ензимната активност може да бъде повишена, атенюиран или потиска поради влиянието на някои фактори (температура, рН, присъствие на активатори и инхибитори на концентрациите на ензим и субстрат).

Температура. С повишаване на температурата на скоростта на ензимни реакции се увеличава. Оптималната температура за действието на ензими, по-голямата част на животни в обхвата от 40-50 0 ° С, растително __ 40-60 ° С При по-високи температури намалява активността и много ензими са унищожени при температура от 70-80 ° С Това явление се нарича топлинно инактивиране и се дължи на топлина денатуриране на протеините. При ниски температури, ензимната активност също е намален, но те не се срине.

Оптималната температура не е постоянно, то зависи от продължителността на излагане на температура и влажност на околната среда, в която ензимът действа. Ензимите са много чувствителни към нагряване в присъствието на значителни количества вода. Обратно, при ниска влажност и сухи ензими могат да издържат на температури близки до 100 ° С без съществено инактивиране.

Ефект на рН. Всеки ензим проявява своите ефекти в някои по-скоро тесен диапазон на стойностите на рН. Различни ензими се различават един от друг в оптималните стойности на рН. За по-голямата част от хидролитични ензими, рН оптимално в обхвата 3-6.

Наличието на активатори и инхибитори. Ензимната активност зависи от присъствието в реакционна среда различни soedineniy.Veschestva че повишаване на каталитичната активност на ензими, наречени активатори. Активаторът може да действа като метални йони (натрий, калий, магнезий, калций, цинк, мед, манган, желязо) и други вещества (йони йод, бром, хлор, SH-групи).

Има също така съединения (инхибитори), които подтискат действието на ензими. Те могат да бъдат общо или специфично. Общ - са тези, които инактивират действието на ензими. Те включват соли на тежки метали (олово, сребро, живак), трихлороцетна киселина (ТСА) танин. Специфична - валидна само за определена група от ензими. За респираторни и ферментационни ензимни инхибитори са халогенирани съединения (hloratsetfenol, йодоацетамид и т.н.).

Разграничаване конкурентно и не-конкурентно инхибиране.

Ако броят на субстратните молекули и инхибиторът е сравнима, субстратът може понякога да достигне подложка контакт. В този случай ензимната реакция не е прекратен, но само забавя. скоростта му ще зависи от размера на инхибитора.

И в двата случая, връзката с ензимен инхибитор чуплив и такива инхибитори са наречени конкурентни.

Няколко инхибитори довършителни подложка, влизат в химическа взаимодействие с каталитично активен център отделни функционални групи, силно се свързват с ензима и инхибира действието му. Този тип се нарича не-конкурентно инхибиране или необратимо.

Има и алостеричен (структурно несвързани) регулиране. В допълнение към протеин част на ензима каталитичен център може да бъде алостеричен център, играе много важна роля в регулирането на ензимната активност. Този тип на регулиране се основава на промяната в конформация (пространствена конфигурация) на ензима, което води до промяна в неговата активност. Център алостерични ефектори разпознава и свързва. като по този начин влияе на каталитичния център, промяна на дейността си. Ефекторите действат като краен продукт на реакцията на верига или други вещества с ниско молекулно тегло. Те се различават по структура от субстрата. Ефекторите могат да бъдат отрицателни и положителни (съответно увеличаване или намаляване на ензимната активност).

Концентрацията на субстрат и ензим.

Скоростта на повечето ензимни реакции е пряко пропорционална на ензим концентрация (Фигура 14) в реакционната смес (като по този начин концентрацията на субстрата е постоянно).

Зависимостта от скоростта на концентрацията на субстрат на реакцията (фигура 15) (концентрация на ензим е непроменено) се изразява с хиперболична крива. При ниски концентрации на субстрат се увеличава скоростта на реакцията в пряка зависимост от концентрацията му при високи концентрации __ е независим от него. Максималната скорост на реакция може да се постигне в случая на насищане на активните места на ензима субстрат.

Ензимната активност се определя чрез скоростта на реакцията, което от своя страна може да бъде определено или чрез субстрата или намаляване на броя на реакционните продукти.