Активното място на протеин и селективно свързване с лиганд - studopediya
Активното място на протеини - специфична част от протеиновата молекула, обикновено се намира в своята вдлъбнатина, образувана от амино радикали, които се събират в определен пространствена част при образуване на третичната структура и в състояние на допълващо свързване с лиганда. Линейната последователност на радикали полипептидна верига, образувайки активен център могат да бъдат разположени на значително разстояние един от друг.
Високата специфичност на свързване на протеин към лиганд се осигурява допълване структура на активния център на структурата на протеин и лиганд.
Под допълване разбере пространствен и химически съвпадение на взаимодействащите молекули. Лигандата трябва да може да влиза и пространствено съответства на структурата на активния център. Това съвпадение може да бъде непълно, но поради конформационна стабилност на протеина, активното място в състояние на малки промени и "коригира" от лиганда. Освен това, провеждането на лиганда в активното място, образувайки активния център, комуникация трябва да възникне между функционалните групи на лиганд и амино радикали. Контакт между лиганда и активния център на протеина може да бъде или не-ковалентна (йонен водород, хидрофобна) и ковалентно.
Характерно активното място
Активното центъра на протеина - сравнително изолиран от средата, заобикаляща част протеин, образуван от аминокиселинни остатъци. В този раздел на всеки остатък, благодарение на индивидуалните им размер и функционални групи, формира "облекчаване" на активния център.
Уникалните свойства на активното място зависят не само от химичните свойства на аминокиселините, които го, но също така и за тяхната точна взаимна ориентация в пространството. Следователно, дори леко изкривяване на общата конформация на белтъка в резултат на точкови промени в неговата първична структура или условия на околната среда може да променя химически и функционални свойства радикали, които активния център, да наруши свързващ протеин-лиганд и функция. Когато денатурация на активното място на протеин се разрушава, и има загуба на тяхната биологична активност.
Често се формира активния център, така че достъп до вода функционални неговата група радикали е ограничено, т.е. условията за свързването на лиганда с радикали на амино киселина.
протеин свързващ сайт лиганд често се намира между домени. Например, протеолитичен ензим трипсин, участва в хидролизата на пептидни връзки хранителни протеини в червата, той има два домена, разделени от жлеб. Вътрешната повърхност на канала, образуван от аминокиселинни радикали на тези домени в полипептидната верига с лице един от друг (Ser177. Gis40. Asp85).
Различни домени на протеина могат да бъдат премествани един спрямо друг, когато взаимодейства с лиганд, който улеснява продължение функционирането на протеина. Основното свойство на протеините в основата си функции - селективното прикрепване на специфични лиганди на специфични сайтове на протеиновата молекула.
- Лигандите могат да бъдат неорганични (често метални йони) и органични вещества, с ниско молекулно тегло и висока вещество молекулно тегло;
- Има лиганди, които променят своята химическа структура, когато е прикачен към активния център на субстрата (промени в активния център на ензима) на протеин;
- Има лиганди, прикрепени към протеина само когато операцията (например, O2. Предадена хемоглобин), и лигандите са постоянно свързани към протеина работи подкрепяща роля във функционирането на протеини (например, желязо, част от хемоглобина).
ГЛАВА 3
Ензими. Механизъм на действие на ензима
Ензими или ензимни наречен специфични протеини, които са част от всички клетки и тъкани на живи организми и изпълняват ролята на биологични катализатори.
Обща характеристика на ензими и неорганични катализатори:
1. Не се консумира в реакцията.
2. упражняват техните ефекти при ниски концентрации.
3. Не се отрази на размера на константите на равновесието на реакцията.
4. Тяхното действие е предмет на закона за действието на масите.
5. Да не се ускори реакцията е термодинамично невъзможно.
Разликите ензими от неорганични катализатори.
1. Thermolability ензими.
2. зависимостта на ензимната активност на рН.
3. специфичността на действие на ензими.
4. Скоростта на ензимни реакции се управлява от определени кинетични закони.
5. Ензимната активност зависи от регулаторните действие - активатори и инхибитори.
6. редица ензими във формирането третична и четвъртична структура подлага postsynthetic модификация.
7. Размери на ензимни молекули обикновено са много по-големи, отколкото техните субстрати.
Структурата на молекулата на ензим
От структурата на ензимите могат да бъдат прости или сложни протеини. Ензимът е комплекс протеин, наречен холоензим. Частта на протеин на ензим, наречен апоензим, без протеин част - кофактор. Има два вида кофактори:
1. протеза група - е здраво свързан с ароензим, често от ковалентни връзки.
2. Коензим - небелтъчен част, лесно се отделя от апоензим. често служи като ко-ензими производни на витамини.
Чрез коензими включват следните съединения:
- камъни, са част от цитохроми, каталази, пероксидази, гуанилатциклаза, NO-синтаза и ензим простетични групи са;
- нуклеотиди - донори и акцептори остатъчни фосфорна киселина;
- убихинон или коензим Q, е включен в предаването на електрони и протони в тъкан дишане верига;
- fosfoadenozilfosfosulfat участва в транспортирането на сулфат;
- глутатион, участващи в окислително-редукционни реакции.
Коензим витамини функция
прехвърляне на една въглеродни групи
Над 25% от всички ензими проявяват пълна каталитична активност изисква метални йони. Помислете за ролята им в ензимна катализа.
Ролята на метален субстрат, свързваща в активния център на ензима. метални йони действат като стабилизатори молекула субстрат и ензим активна конформация на протеиновата молекула ензим, а именно, третични и четвъртични структури.
Метални йони - стабилизатори субстрат молекула. За някои ензимен субстрат комплекс е превръщане вещество с метален йон. Например, за по-голямата част от кинази като молекула субстрат не се появява АТР и Mg2 + -АТР комплекс. В този случай, 2+ йони Mg не взаимодейства директно с ензима и участва в стабилизирането на АТР молекули и неутрализиращи отрицателен заряд на субстрата, което улеснява тяхното закрепване към активния център на ензима.
Схематично кофактор роля във взаимодействието на ензим и субстрат може да бъде представена като набор от E-S-Me, където Е - ензим, S - субстрата Me - метален йон.
Метални йони - активния център на ензима стабилизатори. В някои случаи, метални йони служат като "мост" между ензима и субстрата. Те изпълняват функцията на стабилизиране на активния център, улесняване на свързване към него на субстрата, и химическата реакция. В някои случаи, металният йон може да насърчи придържане коензим. Горните функции се изпълняват от метали като Mg2 +. Mn 2+. Zn2 +. Co 2+. Мо 2+. При липса на метал, тези ензими не разполагат дейност. Такива ензими се наричат "металоензими."
Чрез металоензими включват, например, ензим, пируват киназа.
Ролята на метали в стабилизиране на структурата на ензима. Метални йони осигуряват съхранение на вторични, третични, четвъртични структура на молекулата на ензим. Такива ензими в отсъствие на метални йони, способни да катализират химичният, обаче, те са нестабилни. Тяхната активност е намалена или дори напълно изчезва, когато малки промени в рН, температура и други незначителни промени във външната среда. По този начин, метални йони функционират като стабилизатори оптималната конформация на протеиновата молекула.
Понякога в стабилизиране на вторични и третични структури са ангажирани алкалоземни метални йони. Така че, за да се запази третичната структура на пируват киназа изисква К + йони.
За да се стабилизира четвъртичната структура на алкохол дехидрогеназа катализираща окислителната реакция на етанол, необходими цинкови йони.