Видове връзки между аминокиселини в молекулата на протеин

1.KOVALENTNYE СЪОБЩЕНИЕ - обичайните силни химични връзки.

а) пептидна връзка

б) дисулфидна връзка

2.NEKOVALENTNYE (Лос Анджелис) типове комуникация: а) водород връзка; б) йонна връзка; в) взаимодействие Хидрофобна

Образувана от СООН-групата на една аминокиселина и NH2-rpyna съседна аминокиселина. пептид в заглавието на аминокиселини затваряне на всички заглавия, с изключение на последната, разположен в "С" края на молекулата се променя на "ил". Например, тетрапептид: валил-аспартил-лизил-серин

Пептидна връзка се образува само чрез амино алфа и съседна СООН-групи за ОБЩА всички аминокиселини фрагмент на молекулата. Ако карбоксилни и амино групи са част от радикал, те никога не са включени в образуването на пептидни връзки в молекулата на протеин.

Пептид самата връзка се дължи отчасти на лакто-лактам тавтомерията двойно. Поради това, че е невъзможно да се върти около нея и тя е от силата на един и половина пъти повече от нормалното ковалентна връзка. Фигурата показва, че на всеки три ковалентни връзки в прът пептид или протеин молекула две са прости и разрешение за въртене, така че прътът (цялата полипептидна верига) може да се вкара в пространството.

Като ковалентни връзки в молекулата на протеин в допълнение към пептид, се отнася също дисулфидна връзка.

Дисулфидна връзка - е ковалентна връзка. Въпреки това, той е биологично по-малко стабилен от пептидната връзка. Това е така, защото тялото бързо пристъпи редокс процеси. Дисулфидната връзка може да възникне между различни части на същата полипептидна верига, като същевременно запазва верига в огъната състояние. Ако има дисулфидна връзка между два полипептида, тя ги комбинира в една молекула.

СЛАБИ видове комуникация

В десетки пъти по-слаби от ковалентни връзки. Слабите видове връзки - това физикохимични взаимодействие. Следователно, те са много чувствителни към промени в условията на околната среда (температура, рН на средата, йонната сила на разтвора, и така нататък).

Водородна връзка - връзка, която възниква между две електроотрицателни атоми, дължащи се на водород, който е свързан с един от електроотрицателни атоми ковалентно (виж фиг.).

Водородното свързване е около 10 пъти по-слаб от ковалентна. Ако водородни връзки се повтарят, те притежават полипептидните вериги с висока якост. Водородни връзки са много чувствителни към условията на околната среда и наличието в него на вещества, които са способни да образуват такива връзки (например, урея).

Йонна връзка - настъпва между положително и отрицателно заредени групи (допълнителни карбоксилни и амино групи), които се намират в радикалите на лизин, аргинин, хистидин, аспартинова киселина и глутаминова киселина.

Хидрофобно взаимодействие - неспецифично привличане срещащи между протеин молекула радикали на хидрофобна амино киселина - причинени от ван дер Ваалс и се допълва с вода изтласкване сила.

Пептидната верига има една посока, и две различни край - N-край. носещ свободна амино група на първата аминокиселина и С-края. носещ карбоксилна група на последната аминокиселина. Припомнете си, че аминокиселинните остатъци са свързани във верига на последователност на протеини и пептиди. За да се обади конкретен пептид е достатъчно за прехвърляне (като се излиза от N-края) последователност на нейните съставни аминокиселинни остатъци в трибуквен или еднобуквен код. Например, аминокиселинната последователност на ангиотензин пептиден хормон Il е както следва: Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe.

Когато пептиди заглавието на съкращение името на аминокиселината добавя към -ил на наставка, с изключение на последните С-крайни аминокиселини. Например, тетрапептидът Ser-Gly-Pro-Ala чете srilglitsilprlilalanin.

Веригата си повтарящи се групи -NH-СН-СО- до zyvaetsyapeptidnym скелет. За да бъде с всякаква дължина беше Независимо полипептидна верига е винаги в основата на това - сърцевината на молекулата, точно еднакви във всички протеини. В този прът седне като странични разклонения амино радикали. съотношение Брой и редуване на тези различни радикали един протеин от друг. аминокиселинни мономери, част от пептидите и протеините се наричат ​​аминокиселинни остатъци.

Общи характеристики на пептидите.

Пептидът се състои от 2 или повече аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. Пептиди, съдържащи по-малко от 10 аминокиселинни остатъци, наречени олигопептиди. Пептиди, съдържащи остатъци повече от 10 аминокиселинни се наричат ​​полипептиди. Същият брой аминокиселини, и могат да съдържат малки протеини. Конвенционални граница между полипептиди и протеини се намира в района на молекулно тегло от 6,000.

полипептиди бозайници съдържат пептидни връзки, образувани между алфа-амино и а карбоксилната група на протеиногенни аминокиселини. Въпреки това, съставът на някои от полипептидите може да включва други аминокиселини или производни на протеиногенни аминокиселини. Атипични пептид е трипептид глутатион на (гама glutamiltsisteinilglitsin), където N-терминал глутамат и цистеин не са свързани алфа-пептидна връзка.