Разтвори на протеини - колоидните разтвори
Свойства на протеинови разтвори определят от голям размер молекули; протеини yavlyayutsyakolloidnymi частици и формират колоидни разтвори.
От свойствата на протеинови разтвори включват:
1. Дисперсия на светлината поради дифракция от колоидни частици - опалесценция. Това е особено забележимо при лъч светлина през разтвор на протеин, когато видим светлинен конус (Tyndall ефект).
2. Протеинови решения, за разлика от истинския притежават ниска skorostyudiffuzii.
3. Липса протеинови частици проникват в порите на мембраната са по-малки от протеини диаметър (полупропусклива мембрана). Той се използва в диализа. Пречистването на протеинови препарати от примеси в основата на работа "изкуствен бъбрек" при лечението на остра бъбречна недостатъчност.
4. Създаване онкотично налягане, т.е. движение на вода към висока концентрация на протеин, който се проявява, например, като образуването на оток чрез увеличаване на съдовата пропускливост.
5. висок вискозитет в резултат на силите на сцепление между големите молекули, които се проявяват, например при образуването на гелове и желета.
Протеините могат да бъдат отстранени от разтвора
Тъй като разтворимост протеин зависи от заряда и присъствието на обвивката на хидратация. изчезването на един или двата от тези фактори води до утаяване на протеин и загуба на неговата функция. Някои методи на отлагане правят възможно впоследствие да възстанови естествените свойства и протеини за изпълнение.
утаяване Обратимостта протеин се причинява от задържане на първичната структура на белтъка. Възстановяване на физически, химически и биологични свойства на протеин, наречен renativatsiya (ренатурация). Понякога renativatsii просто премахнете вреден агент.
Денатурация - необратим утаяване протеин поради скъсване на връзки, които стабилизират кватернерни, третичен, вторична структура протеин, придружени от промяна на разтворимостта, вискозитет, химическа активност, намаляване или пълна загуба на биологична функция.
Причинява повишаване на температурата, ултравиолетови и микровълнова радиация, чрез механично действие, йонизация заредени частици.
Това зависи от естеството на денатуриране агент:
· Киселини и основи образуват водородни връзки с пептидни групи,
· Органични разтворители образуват водородни връзки и да предизвикат дехидратация,
· Алкалоиди образуват връзки с полярни групи и разкъсване система от водород и йонни връзки,
· Тежки метали взаимодействат със заредени радикали, неутрализират отрицателните заряди и почивка система от водород и йонни връзки.
Осоляване изход - е добавянето на протеин към разтвор на неутрални соли (Na 2SO 4 (NH4) 2 SO4.). изсолване механизъм включва взаимодействие на аниони (SO4 2-) и катиони (Na + NH4 +). протеинови такси (група NH4 + и COO -). В резултат на това заплащане изчезва и съответно, взаимното отблъскване на молекулите изчезва. В същото време рязко намали хидрат черупка. Всичко това води до "блокиране" молекули и отлагане.
Тъй като кръв плазмените протеини се различават по размер, заряд, структура, е възможно да се вземат такива количества сол, което ще предизвика утаяване на по-малко стабилни протеини, докато други все още ще бъдат разтворени.
Например, по подобен начин, преди да се определи съотношението на албумин / глобулин в кръвната плазма. Белтъци като повече полярни молекули остават в разтвор на 50% разтвор на насищане е неутрални соли, като глобулин при тези условия са утаява. Обикновено, съотношението на плазмен албумин / глобулин равна на 1.2-1.8.
Отлагането на дехидратиращо средство
При добавяне на дехидратиращи агенти (ацетон, етанол) възниква отказ от хидратация черупката на протеина. но не се зарежда. Разтворимост е малко намалена, но денатурирането не се случи. Например, това е антисептично действие на етанол.
Мека промяна на рН до изоелектричната точка на протеина води до изчезване на заплащане. едновременното намаляване на хидратация обвивка и, следователно, да се намали разтворимостта на молекулата.
Протеините се различават една от друга
Поради огромния брой възможни комбинации в синтеза на протеин от аминокиселина 20 има много различни аминокиселинни последователности, всяка от които съответства на потенциален протеин. Всички тези протеини са лесно групирани в отделни класове, подчертавайки определена функция - функция или структурни характеристики.
Класификация от Function
В съответствие с възстановените биологични функции:
· Структурните протеини (колаген, кератин),
· Ензимен (пепсин, амилаза)
· Транспорт (трансферин, албумин, хемоглобин)
· Храните (протеинови яйца, зърнени храни)
· Контрактилния и двигател (актин, миозин, тубулин)
· Защита (имуноглобулини, тромбин, фибриноген),
· Регулаторите (растежен хормон, адренокортикотропен хормон, инсулин).
Класификация от структура
В зависимост от формата на молекулата се изолира кълбовидни и влакнести протеини. В глобуларни протеини, съотношението на надлъжните и напречните оси на <10 и в большинстве случаев не более 3-4. Эти белки характеризуютсякомпактной трехмерной укладкой полипептидных цепей. Например: инсулин, альбумин, глобулины плазмы крови. Фибриллярные белки имеют соотношение осей более 10. Они состоят из пучков полипептидных цепей, спиралью навитых друг на друга и связанные между собой поперечными ковалентными и водородными связями. Выполняют защитную и структурную функции. Например: кератин, миозин, коллаген.
По броя на протеиновите вериги в една молекула се изолира мономерни протеини, които имат една субединица (протомер) и полимерни протеини, имащи множество субединици. Например, мономерни протеини включват албумин, миоглобин, да полимер - хемоглобин (четири субединици), лактат дехидрогеназа (4 субединица), креатин киназа (2 субединица),
Според химичния състав на всички протеини са разделени в прости и сложни. Обикновено протеини съдържат аминокиселини само в структурата (албумини, глобулини, хистони, протамини). Комплекс протеини, различни от аминокиселини имат не-протеинови компоненти (нуклеопротеини, фосфопротеини, металопротеините, липопротеини, chromoproteins, гликопротеини).
Прости протеини малко
Структурата на само прости протеини представени полипептидна верига (албумин, инсулин). Въпреки това, трябва да се разбира, че много прости протеини (например, албумин) не съществуват в "чиста" форма, те винаги са свързани с каквито и непротеинови субстанции. Те се наричат прости протеини само поради причината, че комуникацията с небелтъчния групата на слабите на.
Албумин - група от подобни протеини в кръвната плазма с молекулно тегло от около 40 Ша, съдържа много глутаминова киселина и поради това имат киселинни свойства и висока отрицателен заряд при физиологично рН. Лесно адсорбират полярни и неполярни молекули са кръв транспортер протеин за много вещества, особено на билирубин и мастни киселини с дълга верига.
Група различни кръвно плазмени протеини с молекулно тегло до 100 Ша, леко киселина ilineytralnye. Те са слабо хидратирана, в сравнение с албумин по-малко стабилен в разтвор и е по-лесно да се утаи, който се използва в клиничната диагностика в "седиментни" проби (тимол Велтман). Често съдържат въглехидратни компоненти.
Електрофореза глобулин серум са разделени с най-малко 4 фракции - # 945; 1-глобулин, # 945 2-глобулин, # 946; глобулини и # 947; глобулини.