Протеини като колоидни разтвори

Химичните свойства на протеини не могат да бъдат директно корелира с химическата структура на полипептидна верига. Те се определят от структурната организация на макромолекулите на протеини.

Да разгледаме някои от свойствата на колоидни разтвори на протеини като. За протеини, типично електрофореза (вж. Точка 7.3). Способността на протеините на електрофореза показва, че протеин макромолекула образува двойна електрически слой (вж. Фиг. 7.2). Charge potentsialobrazuyuschego слой се определя от свойствата на протеина като полиелектролитни макромолекули.

Дългият полипептидната верига на протеина [във формулата (20.1) са показани само две полипептидни връзка всъщност имат стотици] в краищата е само две групи йонизиран молекули. В страничните групи на полипептидни вериги на макромолекулите протеини са голям брой йонни групи, които могат да се разпадат във вода съгласно следната схема:

Тази страна на групи от макромолекули, създават условия за образуването на DES.

Знакът и стойността на електрически (# 966; и потенциал # 950; -potential ще се определя от свойствата на средата. С излишък от киселина, т.е. при киселинни условия, дисоциацията на карбоксилни групи се потиска; равновесие на реакцията (20.2) се измества наляво и равновесието на реакцията (20.3) - към дясната страна. протеинови макромолекули ще носят излишък положителен заряд и стават поликатийони # 950; потенциала на все по-голяма от нула (# 950;> 0) и електрофореза протеин макромолекули ще се движат към катода (фигура 20.3.).

В алкална среда, се премества наляво с излишък от ОН аниони се потиска дисоциация основни групи, равновесието на реакцията (20.3) и равновесието на реакцията (20.2) - надясно. протеин макромолекула придобива отрицателен заряд (# 950; <0) и превращается в полианион. Структура ДЭС будет соответствовать случаю, изображенному на рис. 7.3. При электрофорезе макромолекулы белков двигаются к аноду (см. рис. 7.5). Подобными свойствами обладают макромолекулы крахмала и гуммиарабика.

Macromolecules различни протеини се различават един от друг по броя на йонизирани групи, структурата на двоен слой и следователно знака и (или) стойност # 950; -potential. В тази връзка, те имат различни електрофоретичната подвижност (см. Параграф 7.4), което го прави възможно, за да ги споделят помежду под влияние на външно електрично поле, т.е. чрез електрофореза.

Големината и знака на заряда на протеини в разтвор зависи от рН. Това обстоятелство се дължи на нечетен брой йонни групи СООН и -NH3. Така, например, протеини като казеин, желатин, албумин, и някои други, преобладават във водни разтвори на киселинни групи на основните и рН на разтвора е <7. Преобладание щелочных групп (–NH3 ) и рН> 7 наблюдавана в разтвори на протеини, такива като пшеница глиадин, проламинов и сътр.

Можете да променят йонизиращи мощност протеинови макромолекули Използването на рН. константи на дисоциация на киселинни и основни групи протеини не са еднакви. Поради тази причина, броят на групите дисоциирани киселина и основни протеинови макромолекули могат да бъдат еднакви само в определен рН среда. Това състояние съответства на изоелектричната точка (PI), т.е. рН на средата, в която броят на йонизирани основни групи, равен на броя на групите йонизираните киселина.

противойони пи напълно компенсират заряд potentsialobrazuyuschego слой (вж. фиг. 7.4), и # 950; е потенциалът стане равна на нула.

PI протеини се намира в диапазона от рН 2 (об пепсин) до 10.6 (у tsitrohroma С), но за предпочитане съответства на рН на PI протеини <7. ИЭТ некоторых белков достигается при следующих значениях рНи; пепсина (фермент желудочного сока) — 2,0; казеина (белок, образующийся при свертывании молока) — 4,6: альбумина яйца — 4,8; карбоксигемоглобина — 6,87; химотрипсина (фермент сока поджелудочной железы) — 8,6.

рН на воден протеинов разтвор определя конформационен състоянието на макромолекули, които от своя страна влияе на свойствата на тези разтвори, такива като вискозитет и подуване. Позовавайки се на Фиг. 20.4.

При рН, равно на или близо до ПИ; противоположно заредени групи NH 3 + и COO - могат да бъдат привлечени един към друг и затегнат макромолекулата на топка и дори глобули (PI Фигура 20.4.).

При рН, се компенсира по отношение на ПИ потиска някои дисоциация на функционални групи; в кисела среда [вж. уравнение (20.2)] - карбоксилни групи и в алкална среда - амин [вж. уравнение (20.3)]. В резултат, като заредени групи са молекули, които отблъскват взаимно, при което макромолекулата изправени (област I или II).

Характеристиките на Pi от протеинови разтвори варират. Отпускайки макромолекули в вискозитет на разтвора плетеница намалява до минимална стойност (крива 2).

След изправяне макромолекула (област I или II) имат по-голяма устойчивост на потока на течността и вискозитет # 951; и по този начин увеличаването на вискозитета. Същата зависимост от рН на средата, има степен на набъбване # 945;. На ИЕП някои протеини имат ниска разтворимост, и максималният капацитет за разсейване на светлината.

Електрофоретичната подвижност, която определя скоростта на електрофореза и се изчислява от формула (7.16) зависи от заряда на макромолекулите и # 950; -potential. Чрез промяна на свойствата на средата може да се регулира йонизиращо способността на протеините да се промени структурата на двуслоен и смисъла # 950; -potential - като по този начин се регулира скоростта на електрофореза; това създава допълнителни възможности за разделяне на смес от протеини чрез електрофореза. За протеини от тяхната смес трябва първо освобождава от нискомолекулни съединения. За тази цел, диализа (вж. Фиг. 12.7 в). Големи макромолекулни протеини остават в контейнера и през полупропусклива мембрана са примеси с ниско молекулно тегло.