Протеини - амфотерни електролити
Терминал СООН и NH2 групи.
KLH, HSA -Допълнителна киселина SVOYVTVA. Arg, Lys, ГИС - основни свойства.
защото протеинови молекули имат много йонни групи, следователно те полиелектролит. Протеините са амфолити.
Б. буферни свойства - способността да се поддържа рН на средата. Най-мощният буфер кръв хемоглобинът е буфер, като Тя съдържа голям брой хистидин.
Б. протеини съдържат заряд, който зависи от съотношението на киселинни и основни групи, и на свой ред, зависи от тяхната дисоциация рН на средата се определя.
Изоелектричното състояние - състояние на протеиновата молекула, където заряда е 0. рН, при която протеинът е в изоелектричната състояние се нарича изоелектричната точка.
PI киселинните протеини<7 (белки протоплазмы)
PI основни протеини> 7 (ядрени протеини).
В изоелектричната състоянието на протеин е по-малко стабилна. Това свойство на протеините, използвани при тяхното FRAKTSIVANII:
Той се използва за йонообменители, които са изработени от чиста целулоза: DEAE - целулоза (съдържащи катионни групи); CM - целулоза (съдържа анионни групи). DEAE споделят отрицателно заредени протеини в МС - положително заредена. Колкото по-протеин СООН групи, по-силно се свързва с DEAE целулоза.
Разделяне на протеини въз основа на количество заряд - протеин електрофореза. Използване серум изолира чрез електрофореза поне 5 фракции: албумин, алфа, алфа-2, гама, бета - глобулини.
Колоидно свойства на протеини.
Протеинови решения са много стабилни, те понякога се наричат истински разтвори. високо молекулно тегло разтвор протеин дава колоидни свойства.
А. оптични свойства:
- Opalescence - дифракция на светлинните лъчи минават през разтвора и следователно наблюдение си някои потъмняване, когато се гледа под прав ъгъл към източника на светлина.
- Разсейване на светлината (Tyndall конус).
Оптични свойства, използвани в светлинна микроскопия, нефелометрия, турбидиметрия.
Когато нефелометрия измерва интензивността на отразената светлина. Когато турбидиметрия измерва интензивността на пропуснатата светлина.
Б. високия вискозитет на разтвора на протеин.
Б. Ниска дифузия.
G. недостатъчност протеини проникват полупропускливата мембрана. Налягането поради протеини, наречени онкотично. Диализа - почистване на белтъчни разтвори
вещества с ниско молекулно тегло. В клиниката използва хемодиализа - пречистване на азотни компоненти на кръвта.
Г. Възможност за протеинови разтвори да премине от състояние на зол на гел. Гел форми и миозин и сътр. Фибриларни протеини.
5. Хидратация на протеините - способността на протеините да се свързва вода. Тя се осъществява в резултат на:
G. протеин се свързва 30-35 вода. Способността да се свързва водата се променя с възрастта. Водата може да проникне молекулите и се свързва с вътрешните структури на протеина, и образуването на вода в разтвора на протеин. Водата може да комуникира с външни структури протеин за образуване на хидратация обвивка.
6. разтворимостта на протеините във вода (стабилност на протеини във воден разтвор). Много протеини са силно разтворими във вода, определя от размера на полярни групи. Разтворимост кълбовидни молекули, отколкото фибриларни протеини. Факторите, определящи стабилността на протеинови разтвори:
- такси в присъствието на протеиновата молекула. Подобно на такси насърчаване разтворимост протеин, тъй като съставни молекули и предотвратяване на утаяване.
- Наличието на обвивката на хидратация, което предотвратява свързване на протеинови молекули. За утаяване на протеин, е необходимо да се лиши тези две резистентност фактори. метод протеин отлагане е инжектиране - утаяване на протеин, използвайки неутрални соли - (NH4) 2-S04.
В полунаситен разтвор на (NH4) 2-SO4 утаява глобулини и наситени - албумини.
След отстраняване на утаяващи фактори, протеини премине в разтворено състояние.
Лабилно пространствена структура на протеина. Под влиянието на външни фактори може да възникне нарушение на по-високи нива на организация на протеиновата молекула (вторични, третични, четвъртични структура) при поддържане на първичната структура. В този случай, протеинът губи своята нативна, физико-химични и биологични свойства. Това явление се нарича денатурация. Денатурация причина химични фактори (повишаване на температурата, налягането, механични въздействия, ултразвук, йонизираща радиация), химични фактори (киселини, основи, органични разтворители-алкохол, фенол, соли на тежки метали) .n В някои случаи е възможно ренатуриране, когато денатуриране фактор кратко действал и стреля молекула белодробен унищожаване. През последните години, се установява, че тялото е система за предупреждение за денатуриране протеин. Те също са на протеинови природата - Chaperones - клас протеини, който защитава клетките при условия, различни протеини от денатуриране .. Те улесняват образуването на пространствената конфигурация на протеини. Те включват протеини на топлинния шок или стрес протеини.
1 .po функции разпределят:
1. транспортни протеини (хемоглобин O2 ®, албумин мастна киселина).