Ny център протеин и неговото специфично взаимодействие с лиганд като основа на биологична функция

Активното място на протеин - определена част от протеиновата молекула, обикновено се намира в своята вдлъбнатина ( "джоб"), образуван от амино радикали, събрани в даден пространствен област на образуването на третичната структура и може да допълващо свързване с лиганда. Линейната последователност на радикали полипептидна верига, образувайки активен център могат да бъдат разположени на значително разстояние един от друг.

Високата специфичност на свързване на протеин към лиганд се осигурява допълване структура на активния център на структурата на протеин лиганд

Под допълване разбере пространствен и химически съвпадение на взаимодействащите молекули. Лигандата трябва да може да влиза и пространствено съответства на структурата на активния център. Това съвпадение може да бъде непълно, но тъй като протеин конформационен лабилност на активното място в състояние на малки промени и "коригира" от лиганда. Освен това, провеждането на лиганда в активното място, образувайки активния център, комуникация трябва да възникне между функционалните групи на лиганд и амино радикали. Контакт между лиганда и активния център на протеина може да бъде или не-ковалентна (йонен водород, хидрофобна) и ковалентно.

1. Характеристики на активния център

Активното центъра на протеина - сравнително изолиран от средата, заобикаляща част протеин, образуван от аминокиселинни остатъци. В този раздел на всеки остатък чрез техните индивидуални размери и функционални групи образува "освобождаване" на активния център.

Комбинации от тези аминокиселини в един функционален комплекс променя реактивността на радикали, по същия начин, като промяна на звука на музикален инструмент в ансамбъл. Следователно, аминокиселинни остатъци, които са част от активния център, често се нарича "ансамбъл" на аминокиселини.

Уникалните свойства на активното място зависят не само от химичните свойства на аминокиселините, които го, но също така и за тяхната точна взаимна ориентация в пространството. Следователно, дори леко изкривяване на общата конформация на белтъка в резултат на точкови промени в неговата първична структура или условия на околната среда може да променя химически и функционални свойства радикали, които активния център, да наруши свързващ протеин-лиганд и функция. Когато денатурация на активното място на протеин се разрушава, и има загуба на тяхната биологична активност.

Често се формира активния център, така че достъп до вода функционални неговата група радикали е ограничено, т.е. условията за свързването на лиганда с радикали на амино киселина.

В някои случаи, лигандът е свързан само с една от атоми, имащи специфична реактивност, като свързване към желязо O2 миоглобин или хемоглобин. Въпреки това, свойствата на даден атом е селективно взаимодействат с O2 радикали определят от свойствата около железен атом на субекта. Heme се намира в други протеини като цитохроми. Обаче, функцията на железен атом в другите цитохроми, той медиира пренос на електрони от един материал към друг, при което желязо става двойно, за тривалентни.

Основното свойство на протеините в основата си функции, - селективността на свързване към определени области на специфичен протеин молекула лиганд.

2. различни лиганди

Лигандите могат да бъдат неорганични (често метални йони) и органични вещества, с ниско молекулно тегло и висока вещество молекулно тегло;

Има лиганди, които променят своята химическа структура, когато е прикачен към активния център на субстрата (промени в активния център на ензима) на протеин;

Има лиганди, прикрепени към протеина само когато операцията (например, O2. Предадена хемоглобин), и лигандите са постоянно свързани към протеина работи подкрепяща роля във функционирането на протеини (например, желязо, част от хемоглобина).

В случаите, когато аминокиселинните остатъци, които активното място не може да се гарантира функционирането на протеина, непротеинови молекули могат да бъдат прикрепени към специфични части на активния център. Така, в активното място на много ензими настоящото метален йон (коензима) или не-протеин органична молекула (коензим). Non-протеин част, е здраво свързан с активния център на протеина и основен за неговото функциониране, наречена "простатна група". Миоглобин, хемоглобин и цитохроми са в активния сайт протезна група - хем съдържащ желязо.

Съединение протомери в олигомерен протеин - проба взаимодействие на макромолекулни лиганди. Всеки протомер, свързан с други протомери, им дава лиганд, както и те имат за него.

Понякога свързването на лиганд променя конформацията на протеина, при което се образува място на свързване с други лиганди. Например, след калмодулин свързващ протеин с четири Са2 + йони придобива способността да взаимодействат със специфични места на някои ензими, промяна на тяхната активност.

8.Chetvertichnaya структура на протеини. Имоти stroeniyai функционира олигомерни протеини например хемоглобин. Съвместните конформационни промени протомери. Възможността за регулиране на биологичната функция на олигомерни протеини алостерични лиганди.

Съгласно кватернерна структура се отнася до метод за полагане на пространство отделни полипептидни вериги, имащи същата (или различни) първична, вторична или третична структура, и образуване на единични структурни и функционални връзки макромолекулен. Много функционални протеини са съставени от няколко полипептидни вериги не са свързани с ковалентни връзки и Neko-валентна (аналогични на тези, които осигуряват стабилност на третичната структура). Всеки отделен полипептидна верига, наречена протомер, мономер или субединица, често не притежават биологична активност. Тази способност протеин придобива специфичен метод за пространствена комбиниране на съставляващите го протомери, т.е. има ново качество, не характерни за мономерни протеини. Получената молекула се нарича олигомер (или мултимер). Олигомерните протеини често са изработени от четен брой протомери (2 до 4, най-малко 6 до 8) с еднакви или различни молекулни тегла - от няколко хиляди до стотици хиляди. По-специално, молекулата на хемоглобина се състои от две идентични α- и две бета-вериги на полипептида, т.е. Тя представлява тетрамер.

Съвместните конформационни промени протомери.

Структурна промяна. и следователно функционалните свойства на протомерите протеиновите по присъединяване олигомерен лиганд към само един от тях се нарича-кооперативно конформационни промени протомери.

Алостерична регулиране. Ензимът модифицира активността се използва не-ковалентно свързани ефектор. Свързването се извършва в място пространствено отдалечени от активното (каталитично) центъра. Това свързване причинява конформационни промени в протеиновата молекула, което води до промяна в определена геометрия на каталитичния сайт. Активността може да се увеличи - активиране на този ензим, или намаляване - това инхибиране "Съобщение" присъединяване алостеричен активатор предава чрез конформационни промени на каталитичната субединица, която е комплементарна на субстрата, и ензимът е "включен". При отстраняване ензимен активатор отново отива в неактивна форма и "изключено". Алостерична регулиране е основен метаболитни пътища регулиране начин.