мускулната контракция

Българска енциклопедия Universal
Brockhaus-Ефрон и Енциклопедия
комбиниран лексика

М и зъбна плака съкращение д на скъсяване на мускулите, в които тя произвежда механична работа. Т.т. Тя дава възможност на животните и човека до произволни движения. Най-важният компонент на мускулна тъкан - протеини (16,5-20,9%), включително свиване, зависи от способността на мускулите да се свие. Значителен интерес mehanoaktivnye миофибриларни протеини, чиято проучване е образувано Kuehne B. (1864). Важни данни, характеризиращи физико-химични и биохимични свойства mehanoaktivnyh мускулни протеини се получават А. Я. Danilevskim (1881-88).. В първата половина на 20 век. V. A. Engelgardt и М. N. Lyubimova (1939) установяват, че основният протеин мускулна свиване - миозин - има adenozintrifosfataznoy активност, докато A. Сент-Gyorgyi и Щрауб показа FB (1942-43), която е част от състав на миофибриларни протеини се състои основно от 2 части - актин и миозин. Взаимодействието на тези влакнести протеини в основата на феномена на намаляване на голямо разнообразие на контрактилните органели и движение органи (вж. Мускул). Периодичната смяна на физическото състояние на мускулните протеини, за възможността да се редуват свиване и отпускане на мускулите и изпълнение на механична работа, очевидно свързана с определени биохимични процеси дават енергия. Engelhardt и Lyubimov (1939-42), беше установено, че специално подготвени миозин нишка взаимодействие с разтвор на АТР драматично да промени своите механични свойства (еластичност и разтегливост). Едновременно разбивка на АТР до образуване ADP и неорганичен фосфат. Това откритие поставя основите на ново направление в биохимия - Mechanochemistry М. стр. В бъдеще, Сент-Дьорди и Щрауб са показали, че истинската свива протеин миозин не е, и му комплекс с актин - актомиози-нова. Намаляване чрез реакция с АТР се подлага на двете напоена с вода или 50% глицерол мускулни влакна и нишки, изработени от актомиози-нова силикагел (силикагел синереза). Тези експерименти показват, че се изисква за мускулна контракция енергия, се освобождава в резултат на взаимодействието на актомиози-нова АТР с разделяне на последната на ADP и Н 3РО 4. Това освобождава голямо количество енергия (8-10 ккал. Или 33,5-41,9 кДж. За 1 мол АТФ). Въпреки това, действителната Механизмът на тази реакция остава все още неясна. Смята се, че крайната фосфатна група на АТР взаимодействие с актомиози-нова прехвърля в миозин без междинно образуване на топлина за образуване на енергия богати фосфорилирана форма актомиози-нова способен на редукция. . Молекулно тегло миозин определена чрез ултрацентрофугиране, е в близост до 500,000 молекула миозин може да бъде отцепена без счупване ковалентни връзки в малка субединица (фиг 1.): Две "тежки" полипептидни вериги с молекулно тегло над 210 000 или 2 (за другите. данни, 3) кратко ( "светлина") полипептид с молекулно тегло от около 20 000 всеки. Чрез електронна микроскопия, молекулата миозин се състои от най-малко 2 части - сгъсти "глава" и дълга "опашка". Общата дължина на молекулата - около 1600 А. голям брой съответно разположени в пространството макромолекулите миозин форми влакно набраздена дебели (миозинови) прежди. При образуването на напречни мостове между дебелина (миозин) и тънък (актин) прежди, директно включени очевидно, "глава" на миозиновата молекули. тегло актин мономер Молекулното е близо до 46 000 (преди приема около 70 000). Определете и неговата първична структура: броя, естеството и последователността на включването в полипептидна верига на аминокиселинни остатъци. Молекулите на филаментозен актин (F-актин), образувани спираловидни вериги 2, състоящи се от множество гранули - молекули на глобуларен актин (актин мономерни, или F-актин). На саркомери набраздени влакна нишки F-актин пространствено разделени от миозинови нишки. Системите за взаимодействие на двата типа нишки се извършва с помощта на енергията, освободена при АТР разцепване в присъствието на Са2 + йони (фиг. 2). . Тъй като мускулите на АТР е постоянно консумират за продължителна мускулна дейност на двуфазен нужда непрекъснато възстановяване на ATP - нейната ресинтез. Ресинтез на АТФ от АДФ и Н 3РО 4 конюгат с редица като енергийни трансформации. Най-важните са: 1) за прехвърляне на фосфатна група от фосфокреатин (CRP) на ADP. Тази реакция осигурява бързо, появяващи се дори по време на свиването на мускулите, АТФ ресинтез поради консумация на креатин; 2) гликогенолизата или гликолиза (разграждането на гликоген или глюкоза, за да произвеждат млечна киселина); 3) тъкан дишане (образуване на АТР в митохондриите на мускулните влакна поради окисляване енергия предимно въглехидрати, ненаситени мастни киселини и фосфолипиди). Известно количество на АТР може да се образува в резултат на реакцията на ADP miokinaznoy два ADP> <АМФ + АТФ. Фосфорилирование креатина за счёт АТФ с образованием КрФ осуществляется в процессе гликолиза и тканевого дыхания. Ре-синтез КрФ и гликогена происходит главным образом в фазе отдыха после расслабления мышцы. Скелетная мышца, находящаяся в анаэробных условиях или в условиях кислородного голодания (гипоксии ), способна к выполнению некоторого количества работы. Однако утомление в этих случаях наступает значительно раньше, чем в присутствии кислорода, и сопровождается накоплением в мышце молочной кислоты.

А. V. Palladinym, DL Ferdmanom, N. Н. Yakovlevym и сътр. Получават данни за биохимичен естеството на мускулна обучение. S. Е. Severinym демонстрира способността дипептид (карнозин, ансерин) възстанови от уморените мускули и да повлияе на предаването на нервните импулси от нерв на мускулите.

Механизмът на двуфазна Т.т. не е изчерпателен отчет на мнения. Някои насекоми (бръмбари, пчели, мухи, комари, и т.н.) Честота на контракциите крила мускул е много по-висока от честотата на входящите нервните импулси. Тези мускули не са подчинени на неврогенен и миогенна ритъм. Те могат да осцилира (осцилира) няколко стотин пъти в 1 сек. Трептенето на тези мускули не е свързано с промени в Са2 + концентрация в sarcoplasm мускулни влакна. Възможността за автоматично двуфазна активност движение клетъчни органели, в присъствието на АТР може да се наблюдава в клетъчни модели -. Сперматозоиди, мигли епител, вълнообразни мембрани трипанозоми др трептене движение на органели случва с конвенционален за този тип скорост на клетки при постоянна концентрация Са и продължава толкова дълго, колкото известно решение АТР се съхранява излишък. Механизмът на тези трептения органел движение и миофибрили, очевидно, може да бъде разбрано въз основа на съществуването само на връзката между ензимната активност (способност за разцепване АТР) и състояние (конформацията) от макромолекули контрактилната субстрат.

Фиг. 2. Хипотетична свиване схема мускулна: и - конфигурация на дебели и тънки нишки в мускулна релаксация; промените в положението на нишки при намаляване: б - модел приплъзване (от Хъксли); в - модел на усукване (в Подолск).

Фиг. 1. Структурата на молекулата на миозин. Молекулата се състои от две големи и две малки (къси) вериги. По-големите вериги образуват дълга "опашка" на молекулата; нейната "глава" се състои от всички големи вериги и две малки вериги. (Молекулното тегло се определя чрез индивидуални схеми ултрацентрофугиране след разделяне миозин молекула 5М гуанидин хидрохлорид и трипсин).