Амфотерните свойства на протеини

Недко са амфотерни електролити, тъй като техните молекули присъстват като киселина и основи цялата група. Ефект на а-амино и а-карбоксилната киселина fuip на базови свойства на протеини незначителен мегапикселова, тик в протеиновите молекули са включени в образование-SRI пептидни връзки. Амфотерните протеини придават страничните I1.K-1 остатъци на киселинни и основни амино киселини (Таблица. 4). Наличието на дисоцииране -NH2 - и - СООН групи причинява известно общия заряд на молекулата п-протеин зависи от рН на средата.

Естествени протеини в зависимост от състава aminokis-партидата могат да имат киселинен или основен характер. Киселият протеин преобладават monoaminodikarbonovge киселини (Asp и Glu). Молекулата на такъв протеин в разтвор е зареден отрицателно telno:

Повечето протеини се отнася до киселинни, например Al-Bumin, глобулини, казеин, пепсин и др.

В основния протеин молекули преобладават ди aminomonokarbonovye киселина (Lys, Arg, His). В разтвор на основни протеини носи положителен заряд:

Сред тези протеини - папаин, трипсин, лизозим и др.

Общият заряд на протеинови молекули, които естествено над виси на рН: в кисела среда е положителен, алкално-солна - отрицателна. Разпределението на заряд на повърхността на молекулата MO-равномерно, различните области могат да имат своите противоположни заряди стабилизирани водни диполи. Промяната на рН предизвиква промяна в характера на дисоциация-ционни амино групи, преразпределение на такси по повърхността на молекулата, която е причина за промяна-ЛИЗАЦИЯ пространствена структура на протеина, поради неговата биологична активност.

Големият брой точки определя дисоциацията на способността на протеина да взаимодействат с металните йони и други заредени макромолекули, която е важна за функционирането на протеините. Промяната на рН може да повлияе на дисоциационната константа на протеиновата молекула и като киселини и основи.

По-специално за всеки протеин рН може да се разбере такова състояние, когато степента на дисоциация киселина би еднакво протеин като база дисоциация т.е. броят на отрицателните заряди е равен на броя на положителните заряди. Заредете протеин молекула като цяло е почти равна на нула. РН, при която протеинът не носи нетен заряд, наречен изоелектричната точка.

Изоелектричната точка е характерна константа на протеина и е в зависимост от състава на аминокиселината на протеиновата молекула. Колкото по-високо съотношение на киселинно / основна аминокиселина в протеин, толкова по-ниско рН. За по-голямата част от вътреклетъчни протеини, рН е в диапазона на рН от 5.5 до 7.0, което показва, че отрицателен заряд на цитоплазмата в стойност. Излишните отрицателни заряди в клетката-уравнението pshichmivaetsya неорганични катиони.

Стойността на изоелектричната точка е много важно за по-Niemann стабилност на протеини в разтвор, тъй като тя е бяло-LM ngledstvie електронеутралност малко стабилна. Незаредени протеинови частици могат да агломерират един с друг и се утаяват.

Протеини - хидрофилната вещество, лесно разтворими във вода. Чрез хидратация разбере свързването на водни диполи с йонни и полярни групи. Йонни групи на протеините, носители на заряд са -MN2 - и - СООН група. В дисоцииран състояние, те привличат водни молекули за сметка на дипол-йонно взаимодействие. Нейонни (незаредени полярни аминокиселини) странични групи (-ОН, - NH, CO) с вода, за да образуват слаби водородни връзки. Вода, свързана йонни групи, е силно свързан с макромолекула протеин, разделяне му уд etsya с големи трудности. Водните молекули, свързани с нейонен ствени групи протеин по-малко силно запазени. Стабилността на протеинови разтвори придаде зареждане на протеинови молекули и хидрат черупка, всеки протеин молекула е ИПИ мрежа отговаря на един знак, който предотвратява agrega-TION на молекули. Следователно, всички фактори, допринасящи консерви-neniyu заряд и хидратация черупки, улесняват разтворимостта протеин и неговата стабилност в разтвор. По-полярни аминокиселини в протеин, свързани с повече водни молекули. Хидратна вода може да бъде до 1/5 от масата на протеин.

Разтворимостта на протеини във вода се увеличава при ниски концентрации на неутрални соли. Това се обяснява със следното-проводящ: йони сол взаимодействат с обратното за-редове в протеина щит заредените групи на протеиновите молекули и по този начин намаляване на протеинови взаимодействия. Увеличаването на концентрацията на неутрални соли (Zoom зададена йонна сила) има обратния ефект. Отлагането на протеини, наречени неутрални соли Xia обезсоляване. При високи концентрации на йони в разтвор те забави водни молекули от полярните групи на протеина. В този случай хидрат черупката на протеинова молекула час частично отстранена, т.е.. F нарушава един от факторите е устойчива-ност протеин в разтвор. Може едновременно неутрализацията на таксите на йони протеин сол, което води до промяна в секунда стабилността фактор (промяна зори Da протеин като цяло), и следователно протеин утаяване на RA-подравняване. Характерна особеност на протеини, получени чрез изсолване, е запазването на техните физически свойства и функции след отстраняването на сол.

Разтворимостта на протеини зависи от разтворителя: рН, температурата и състава. Добавянето към разтвора на протеин CME Шива вода органични разтворители (етанол, ацетон и т.н.) намалява разтворимостта на протеините. При високи концентрации на разтворители наблюдава утаяване протеин (поради намаляване на степента на хидратация на протеина). В разтвори на протеини са колоидни свойства: те не бавно дифундира в състояние да проникнат през мембраната в lupronitsaemye, разпръсна светлината, характеризиращ Xia висок вискозитет.

Образуването на колоидните разтвори се причинява протеин-Vaeth много физикохимични явления II организми и биологични течности по принцип. Когато разделен определени условия, всички колоиди могат да загубят течливост и образуват гелове (желета). Те се появяват в повторно свързване на молекулите доведат до мрежа за вътрешната пространство който е изпълнен с голямо количество участък-ioritelya, но отделянето в течна и твърда фаза се случи, както в случая на коагулация. Клетките Ms-O организми протеини са не само под формата на зол-ров, но теловете (в цитоплазмата, очната леща, свързват-Ing тъкани и др.). Желиращи по-лесно фибриларни протеини. Така, хранителни желета получени от про-дукти, съдържащи голям брой фибриларни протеини (кости, хрущял, месо). Под действието на ензимите на микроорганизми, които микро-протеинов разтвор - може мляко-ДИТ преходи в гел за образуване кисело мляко, кисело.

Протеинови гелове са от голямо физиологично значение за организма. Например, колагенови протеини на костите, сухожилията, кожата и така нататък. Н. и др имат високо-ност, еластичност и устойчивост, както и в състояние на гел. Отлагането на минерални соли намалява тяхната еластичност и гъвкавост със стареенето, което води до редица заболявания.

Едно свойство на гелове е тяхната способност да подуване-niju - увеличение на обема, поради свързването на голям lichestva вода. Този процес се наблюдава по време на поникването на семената чрез накисване зърнени култури, при извършване на тесто и други подобни. Г. Подуване явление обратен (отделяне гел вода) се нарича синерезис. Това се случва, например, по време на дълги imp.pom съхранение на кисело мляко.

Поради наличието на хидрофилни и хидрофобни групи pgnki могат да повлияят на разтворимостта на други вещества m.chi действали и ролята на емулгатори. Известно е, че емулгатори са mngn ieschestva стабилизиращи емулсия "вода - Лито". В човешкото тяло в емулгирана държавни mlchodyatsya мазнините в кръвта и лимфата. Протеини форми на повърхността на мастните капчици (поради хидрофобни взаимодействия) тънък филм, който привлича вода (поради полярните групи) и предотвратява адхезията на мастни частици. Казеин мляко може да се счита като емулгатор, стабилизатор природен емулсия - мляко.

Под влиянието на различни фактори могат да бъдат нарушени роден пространство-правителствена структура на молекулата на протеин: унищожени кватернерен, третичен и вторичен struktu-RY (промени не оказват влияние върху първичната структура). Това явление се нарича денатурация. . Protein денатурация редуцируем-ди до намаляване или пълна загуба на разтворимост Ат тези специфична биологична активност, промени на оптичните свойства и вискозитет и т.н. Когато денатурация отлепване стабилизиращ структура протеин п-молекулата: йонни, водород и дисулфид, разчупва хидрофобно взаимодействие , GTolipeptidnaya верига ОЗНАЧАВА развива и се съхранява в разтвора в разширено състояние или в случаен намотка. Степента на протеин денатурация п-Jette бъде различен в зависимост от неговите физико-Chemic кал свойства денатурант природата и време на действие. Схематично денатуриращи процеси, изобразени на фигура 11. Забележете, че за някои протеин денатурация е обратими (мускулни протеини). И където нативната конформация и биологичната активност на протеина може да бъде възстановен. Денатуриране фактори могат да бъдат разделени в ИНДИВИДИ-Kie и химически. Физическите средства включват намеса кръг, налягане, механично действие, ултразвук и йонизиращо лъчение. Най-честият фактор е etsya отопление. Термично денатуриране на протеините - един хектар особеност на техните симптоми. Засилване на топлинната движение на атомите, MOV полипептидната верига води до разкъсване на слаби нековалентни връзки. скорост на нагряване денатурация susche-правителствена зависи от рН, йонната сила на разтвора. Топлинно Wai денатурация се придружава от агрегиране на протеини тях скок-niem да се утаи. Най-пълно и бързо утаяване се извършва в изоелектричната точка.

Протеините се денатурира чрез стриване сухи препарати енергично разклащане разтвори разбиване, гр. Г. лиофилизация протеини (изсушаване във вакуум от количката раса влага от замразено състояние), повечето от тях не денатурира, която позволява този метод суши-ки за протеин продължително съхранение наркотици.

химични фактори причинява денатуриране otno-syatsya киселини, основи, органични разтворители, повърхностно активни агенти stno, алкалоиди, тежки метали, и така нататък. Н.

Денатурация на протеини играе значителна роля в жизнения процеси. С остаряването, има пост-пяна Дена! Урацил протеини и да се намали тяхната хидрофилност. По този начин, застаряването на семена денатуриране на протеини води до загуба на способност за покълване. Денатурирането се случва, когато превръщането на компактен молекула в хаотични плетеница на лесен достъп на протеолитични ензими с пептидни връзки, които се счупят. Следователно, денатурирани протеини се разцепват чрез ензими лесно, отколкото нативния. Track-ствие, денатурирани протеини в стомашно-чревния тракт, тези хора ще се смилат добре. Това е улеснено от термична обработка на изделия, съдържащ протеини (месо, риба). В човешкото стомаха произвежда солна киселина, ко-Thoraya причинява денатуриране на протеините помага разцепване ензими и им усвояване от организма.

Редица технологични процеси за получаване на храна продукт O (сода за хляб и сладкарски изделия, суши Единична тестени изделия, зеленчуци, мляко, яйца на прах, произведено консерви-комплект, и така нататък. Г.) е свързано с частична денатурация на протеините, които изграждат суровината.