Структура и свойства на протеини

Сред сложни биополимери за функционалната стойност и съотношение качествено коли играе важна роля протеини. В животински клетки, те съставляват 40-50% от сухото тегло на растенията - 20-- 35%. Предлагаме огромен брой живи същества се определя до голяма степен, делящи разлики в състава на протеини. Само в човешкото тяло има повече от 5 милиона вида. Причината за това е обяснено разнообразие от протеини от техните специфични stroeniya.Belki са полимери, чиито мономери yavlyayutsyaaminokisloty. Известно е 20 вида аминокиселини, които съставляват протеинови молекули са наречени а-novnymi, за да се разграничи от други аминокиселини, също присъстват в тялото, но не е част от протеинови молекули. Всички тези аминокиселини в техните молекули имат същата структура на атома

N-C-СООН, където СООН - карбоксилна група, NH2 -

Четвърто валентността въглеродна връзка е заета от т.нар Radick скрап (R). Радикали на различни видове аминокиселини се различават един от друг по химическа структура, електрически заряди, както и способността на RA-stvoryatsya във вода. Аминокиселините са амфотерни съединения, т.е.. Е., същата аминокиселина може да служи както като киселина и като основа. Киселинните свойства придава на карбоксилната група (СООН) и алкална - аминогрупата (NH2). Поради амфотерни аминокиселини могат да взаимодействат един с друг, един от които действа като киселина, а другият - като алкален; една карбоксилна група aminokis много реагира с друга амино група). Съединение с аминокиселини в протеин бъбрек, извършена поради силни ковалентни връзки. Този процес може да бъде написана с помощта на това уравнение:

Полученото съединение с аминокиселини наречен пептид, ковалентна връзка между тях - пептидна връзка. Всички протеини са полипептиди т. Е. верига, състояща се от много десетки или дори стотици аминокиселинни единици. От 20 вида аминокиселини, могат да изградят човекоядец-ING количеството на протеин, точно като от 20-те букви от азбуката може да бъде в размер, изграждане на набор от думи, чийто смисъл ще зависи от всички писма са направени, колко да се вземат и в какъв ред са зададени. Свойствата на протеиновата молекула определена аминокиселинна състав, брой аминокиселинни единици, както и тяхната последователност в реда на веригата.

Последователността на аминокиселинни остатъци в протеин молекула, дефинирана делящи egopervichnuyu-структура (фиг. 1-I). Като се има предвид, че размерът едно второ ниво аминокиселина е 0,35-0,37 пМ, е очевидно, че макромолекула-протеинови молекули, които се състои от стотици аминокиселинни остатъци, би трябвало да имат дължина от няколко десетки нанометра. В действителност-STI същите размери протеини много малко пространство, тъй като поли-пептидната верига е напълно или частично усукани в спирала, която предварително stavlyaet soboyvtorichnuyu структура на протеина (фиг. 1-II). Така радикали аминокиселинни са извън спирала, и между NH-групи, присъстващи в една серпентина, и съ-групи на съседните навивки на спиралата образува водородните връзки. Те са много по-слаб от ковалентна, но повтори няколко пъти, да се даде силна връзка. Поли-пептид спирала "зашити" от множество водородни връзки е сравнително твърда структура. Полипептидът е допълнително стифиране спирала - това се сгъва сложно, за всеки протеин, но съвсем определено и постоянно в т.нар Globo-LU (крушка), която представлява soboytretichnuyu протеинова молекула структура (Фигура 1-III.).

Третичната структура на протеина се поддържа връзки на три вида: E-ionny, водород и дисулфидни и хидрофобни взаимодействия-последици. Количествено, най-важните са хидрофобен взаимно imootnosheniya: във водна среда хидрофобните радикали клетка, отблъскват взаимно. Така водната среда като го принуждава протеиновата молекула да приеме специално подредена структура, който е биологично активен.

Фиг. 1. Схематично структура на протеин клетки: I, II, III, IV - първична, вторична, третична и четвъртична структура

Протеини, състоящи се от единична полипептидна верига, имат само третична структура. Въпреки това, някои протеини са изградени от няколко полипептидни вериги. За да ги ponyatiechetvertichnoy структура (фиг. 1-IV), който е отделна функционална единица на задържане верига чрез двете хидрофобни взаимодействия и водородни връзки и йонни връзки. На четвъртичната структура се характеризира, например, за хемоглобин. молекула му се състои от четири отделни полипептидни вериги. Някои вируси, като мозаечен вирус по тютюна, на белтъка на обвивката се състои от много-yaschuyu полипептидни вериги на високо активен начин.

Под влиянието на различни физични и химични фактори (CON ориентирана действието на киселини и основи, тежки метали, висока температура, и N. др.) Структура и следователно свойствата на протеиновите молекули могат да варират. Нарушения на процеса естествената структура на верига протеин или полипептид разгъване без да се нарушава пептидни връзки, наречени протеин денатурация (фиг. 2). Като правило, денатурирането е необратим, обаче, в ранните етапи, при условие, че спирането на негативните фактори, протеинът може да възстанови първоначалната си структура - процес, наречен повторно нагъване на протеин. Метод за унищожаване на първичната структура на белтъка винаги е обратимо, тя се нарича разграждане на протеина.

Фиг. 2. Диаграма на процеса на протеин денатурация

Физични и химични свойства на протеини са много разнообразни: susche съществуват хидрофилни и хидрофобни протеини, някои от тях са лесно да се промени тяхната структура в резултат на дори незначително влияние фактори на околната среда, а други са устойчиви на този фактор-серпентини. Физико-химичните свойства на протеини може да бъде прост (про-Thein) и комплекс (proteid).

Обикновено протеини се състоят предимно от струпани целия същите аминокиселинни остатъци включват също така съединения с различна природа, като оси и фосфорни остатъци от нуклеинови киселини, въглехидрати, липиди и други.

Биологични функции на протеините са изключително разнообразни. На първо място, те vypolnyayutstroitelnuyu функция. Протеините са неразделна част от клетъчните мембрани, които се състоят от такива не-мембранните органели клетки като микротубули и микрофиламенти, клетки, представляващи скелета (цитоскелет). От протеини, имащи якост и еластичност, състояща Ят-хрущял, сухожилия, връзки. На трайни и неразтворими кератин протеин, построени пирони, пера. В допълнение към конструкция, протеини имат също защитна функция, т.е. за предотвратяване на увредени-ции на клетки, органи и организма като цяло, и в защитата на организма от па razit и чужди протеини. В тялото на гръбначни образува защитен протеин - антитяло. Това са специализирани протеини, кото-ръж произведени кръвни лимфоцити. Те са в състояние да "признае" и неутрализиране на бактерии, вируси, протеини, чужди за организма. кръвен протеин фибрин коагулация причинява, защитата на организма от болка-ши загуба на кръв.

Регулаторната функция на протеини е възможността за регулиране вана метаболитна активност, използвайки протеин естеството на хормони, както и белтъчни ензими. Протеини изпълняват isignalnuyu функция. Това е способността да се разделят сложни протеини, принадлежащи към клетъчната мембрана, "разпознават" специфичен химически свързан-TION и определен начин да се отговори на тях: свързват тях, промяна на тяхната структура за предаване на сигнали за наличието на тези вещества в други части на мембраната или в клетката. Чрез сигнализация функция Bel-позиция, клетката може селективно да абсорбират вещества от външната среда.

Двигателната функция на протеини е способността на някои от тях да се свива, като по този начин дава възможност на клетка, тъкан, организма като цяло да променят формата си да се движат. По този начин, поради като бяло позиция като актин и миозин, са част от мускулните клетки, мускулни влакна скъсяването на; turbulin протеин от които се състоят mikrotruboch Set и микрофиламенти осигурява движение на ресничките и камшичета еукариотни клетки.

Някои протеини могат да бъдат депозирани от клетката като резерв, като по този начин изпълнява samymzapasayuschuyu функция.

В ендосперма на семената на много видове растения (пшеница, царевица, ориз) е протеин, който захранва ембриона в първите стадии на неговото развитие. Функцията на тези протеини може да се определи kakpitatelnuyu.

Протеини способни osuschestvlyattransport някои вещества в клетките или в тялото. Например, хора и гръбначни кръвен протеин хемоглобин транспортира кислород от белите дробове на клетките, и въглероден диоксид - в обратна посока.

Функцията енергия на протеини е, че при разделянето-SRI в енергията клетка се освобождава. Част от аминокиселини, които са изображения чрез разцепване, се използва за биосинтеза на нови протеини, докато на въртене-цията - разцепва до крайните продукти на разпадане с освобождаването на енергия-ем (с пълна разцепване на 1 грам протеин освобождава средно 17,2 кДж).

Една от основните функции на протеин -fermentativnaya. Ензими - са биологични катализатори или ускорители на химични реакции, про-ходене в жив организъм. Както е известно, скоростта на химична реакция зависи значително от концентрацията на веществата и температурата на околната среда, за които се появяват на тези реакции. Ако смятате, че животът на клетката (организъм) - комбинация от огромен брой реакции син-теза и затихване, които правят на обмяната на веществата, става ясно план огромна роля на ензимите в жизнените процеси на организма на всички нива. Само защото ензимите при относително ниска температура на тялото и ниски концентрации на вещества в своите клетки и тъкани на, химични реакции протичат при достатъчно висока степен на (ензимна реакция е 100-1000 пъти по-бързо, отколкото в среда без ензим). Каталитичната активност на ензим-протеин-Obus не lavlivaet на цялата молекула, но само малка част, наречена актив Nym център. Пространствената структура на активния център като ключ към заместник-ку вписва във форма на пространствената структура на катализирана материал (субстрат), това обяснява спецификата на ензимни протеини (фиг. 3).

Когато денатуриране на протеина молекула на активната структура сайт е нарушена и ензимът губи своята каталитична способност. По този начин, протеин ензим каталаза, може да повлияе на реакцията на разцепване, едър в прекис (Н 2О 2) до кислород и вода губи своята каталитично ак-тивността след излагане на висока температура. Ето защо капка водороден прекис прилага към частта от суров картоф съдържа голям брой zhaschego-каталаза, "кипи" и варен картоф ле - остава непроменена.

Протеини, ензими, причиняващи химични реакции самите в същото време остават непроменени, те понякога са сравнени с игла, съвместно Thoraya свързване на две парчета плат заедно, себе си, обаче, остава без измерими-neniya.

Ензимите са подредени по определен начин в клетката и тялото като цяло. В клетката, ензими са често свързани с отделните му мембрани или мембранни органели (митохондрии пластиди и т. П.). Ефект върху тялото на лекарства, хормони, отрови е, че те могат да стимулират или, обратно, да инхибират един или друг процес ензимно-ТА.

Фиг. Схема 3 ензим свързване към субстрат

Организми са в състояние да регулира биосинтеза на ензими. Това дава възможност да се поддържа относително постоянство на химикала с затвора, независимо от непрекъснато променящите се условия на околната среда.

Lab № 1