Разликите ензими от не-биологични катализатори

Ензимите и тяхната роля в жизнените процеси

От химия разбира се, че знаете какво катализатора. Това е вещество, което ускорява реакцията, останалите непроменен в края на реакцията (не прекарва). Биологични катализатори наречени ензими (от Латинска Fermentum -. Ферментация, мая), или ензими.

Почти всички ензими - са протеини (но не всички протеини -! Ензими). През последните години стана известно, че някои РНК молекули имат свойствата на ензими.

За първи път с висока чистота кристален ензим се изолира през 1926 г. от американския биохимик Dzh.Samnerom. уреаза Ензимът се. който катализира разцепването на карбамид. Към днешна дата има повече от две хиляди. Ензимите, и броят им продължава да расте. Много от тях са изолирани от живи клетки и получава в чиста форма.

В клетката, има постоянни хиляди реакции. Ако смесите ин витро органични и неорганични вещества в абсолютно същите пропорции, както в живата клетка, но без ензими, почти никаква реакция при съответната скорост няма да отида. Това се дължи на ензимите генетичната информация се осъществява и прилага цялата метаболизма.

За заглавието на повечето ензими характеризират -ase наставка, които често се добавят към заглавието на субстрата - вещество взаимодейства с ензима.

В сравнение с молекулно тегло субстрат ензими имат много по-голяма маса. Това несъответствие предполага, че не всички от ензимната молекула участва в катализа. За да се разбере на този въпрос, трябва да сте запознати със структурата на ензимите.

От структурата на ензимите могат да бъдат прости или сложни протеини. Във втория случай, има излишък група, състояща се от не-протеин природата на ензима, различна от част протеин (апоензим) - промотор (. Коензим или кофактор), при което се образува активна goloferment. Ензимни активатори са:

1) неорганични йони (например, да се активира настоящето ензима амилаза в слюнката, хлорни йони необходимо (СГ);

2) протезна група (FAD, биотин), здраво свързан към основата;

3) коензими (NAD, NADPH, коензим А) е хлабаво свързани със субстрата.

частта на протеина и не-протеинов компонент отделно лишени от ензимната активност, но Съединените заедно придобиват свойства, характерни за ензима.

Частта на протеин съдържа ензими уникални в нейната структура активни центрове, които са комбинация от някои аминокиселинни остатъци са строго ориентирани един спрямо друг (сега активните места на няколко ензими структура е решен). Активен сайт взаимодейства с молекулата на субстрата за образуване на "ензим-субстрат комплекс." Тогава "ензим-субстрат комплекс" пада на ензима и реакционният продукт или продукти.

Според хипотезата, представени през 1890 г. E.Fisherom, подходящ субстрат за ензима, като ключ към ключалката. т.е. пространствени конфигурации на активния център на ензима и субстрата точно съответстват (комплементарна) един към друг. Основата се сравнява с "ключ", който се вписва в "замъка" - ензим. Така, активното лизозим (ензим слюнка) има тип център слот и форма точно съответства на фрагмент бактериални сложни въглехидрати молекула пръчки, които се разцепват от този ензим.

През 1959 от D. Koshland хипотеза съответствие на която е генериран пространствената структура на субстрата и активното място на ензима само в момента на тяхното взаимодействие една с друга. Тази хипотеза се нарича хипотеза "ръка и ръкавица" (хипотези, предизвикани взаимодействия). Този процес на "динамично разпознаване" - днес най-често срещаната хипотеза.

Разликите ензими от не-биологични катализатори

Ензимите са много различни от не-биологични катализатори.

1. Ензимите значително по-ефективни (10 4 до 10 9 пъти). По този начин, само ензим молекула каталаза може да бъде разцепен от втори 10 хиляди молекули токсични за клетките на водороден пероксид .:

което се случва по време на окисляването на различни съединения в организма. Или друг пример потвърждава високата ефективност на ензимна активност: при стайна температура една молекула, способна на уреаза на второто разделяне до 30 хиляди на урея молекули .:

Не се катализатор, че ще отнеме около 3 милиона години.

2. висока специфичност на ензима действие. Повечето ензими са само един или много малък брой на "техните" естествени съединения (субстрати). Специфичността на ензимите отразява формулата "един ензим - субстрат". С това в много живи организми реакции катализирани независимо.

3. Ензимите са на разположение фино и прецизно регулиране. Ензимната активност може да се увеличава или намалява с малка промяна в средата, в която тя "работи".

4. не са биологични катализатори в повечето случаи работят добре само при висока температура. Ензими същите, да присъстват в малки количества в клетки, които работят при обикновена температура и налягане (въпреки че в обхвата на действие на ензими са ограничени, тъй като високите температури причиняват денатуриране). Тъй като повечето ензими са протеини, тяхната активност е най-висока при физиологично нормални условия: Т = 35-45 ° С; слабо алкална среда (въпреки че оптималното рН за всеки ензим).

5. Ензими образуват комплекси - така наречените биологични транспортьори. разцепване на процеса или синтез на всяко вещество в клетката обикновено се разделят на няколко химични операции. Всяка операция се извършва от един ензим. Една група от ензими е вид биохимичен конвейер.

6. Ензимите могат да бъдат регулирани, т.е. "Активен" и "деактивира" (въпреки че това не е всички ензими, като например амилаза не се регулира от слюнката и редица други храносмилателни ензими). Повечето молекули apofermentami има сайтове, които разпознават повече и крайния продукт ", слиза" от polyfermental конвейер. Ако такъв продукт е твърде много, началната активност на ензим се инхибира до тях, и обратно, ако продуктът е малък, ензимът е активирана. Така регулира от много биохимични процеси.

По този начин, ензимите имат редица предимства в сравнение с не-биологични катализатори.