Протеини - основата на живота, социалната мрежа на преподавателите
Надписи на слайдове:
Протеини или протеинови вещества, наречени макромолекулен (молекулно тегло варира от 5-10000. Към 1 Mill. Или повече) естествени полимери, молекулите на които са изградени от аминокиселинни остатъци, свързани с амид (пептид) връзка.
Протеини, или протеини, в гръцки "Protos" - първо, основна, са в цитоплазмата и ядрото на всички растителни и животински клетки, са основните носители на живот. Албумин (в пилешко яйце) Хемоглобин (човешка кръв), казеин (краве мляко), миоглобин и миозин (мускул), "Животът е начина на съществуване на белтъчните тела" (Енгелс)
Връзката на пептид между двете -aminokislotnymi остатъци често се нарича пептидна връзка. и полимери, изградени от аминокиселини остатъци, свързани с пептидни връзки се наричат полипептиди. пептидна връзка
Протеини - високо молекулно съединения, чиито молекули са представени от двадесет - аминокиселини. свързани чрез пептидни връзки - СО - N N. протеинови мономери са аминокиселини. Химичната структура на протеини е много прост: те се състоят от дълги вериги от аминокиселинни остатъци, свързани заедно чрез пептидни връзки (- СО - N Н). Протеините се различават една от друга: 1) последователност от 20 амино киселини с дълги вериги, не е изненадващо, че всеки вид растение или животно има свои собствени протеини, специфични за даден вид. 2) киселина състав амино 3) Размерът на свойства аминокиселинни се определят аминокиселина карбоксилна група (- СООН), алкален - амино (- NH2). Всяка от 20 аминокиселини има същата част, съдържаща двете групи (- CHNH 2 - СООН), и е различен от всеки друг специален химичен остатък, R - група, или радикал.
Те се основават на различни характеристики: степента на сложност (прости и сложни); форма на молекули (кълбовидни и фибриларни); разтворимост в избрани разтворители; извършва функцията.
Видове протеинови токсини Резервни Защитно Транспорт Видове структурните протеини Ензими регулиране контрактилните
Всички биологични мембрани изградени на същия принцип - двоен слой от липиди, които са потопени в различни протеини, макромолекули и хидрофилни региони са концентрирани върху повърхността на мембраната, и хидрофобните "опашките" - в дебелината на мембраната. Такава структура е непропусклив за такива основни компоненти като захари, аминокиселини, йони на алкални метали. влизането им в клетката с помощта на специфични транспортни протеини вградени в клетъчната мембрана.
Многобройни биохимични реакции в живите организми протичат при меки условия, при температури, близки до 40 стойности С и рН близо до неутрално. При тези условия, скоростта на потока на по-голямата част от реакциите са незначителни, така специфични биологични катализатори за своите разумни упражнения, необходими - ензими. Катализаторът (ензим), функцията
Много процеси в организма регулира от малки белтъчни молекули, полипептидни хормони и цитокини. Примери на тези протеини, съответно, инсулин, който регулира концентрацията на глюкоза в кръвта, и тумор некрозис фактор, който предава сигнали възпаление. регулаторна функция
Цял клас моторни протеини, участващи в макро-движения на тялото, такива като мускулна контракция (миозин), и по-активно и насочено вътреклетъчен транспорт (кинезин, dynein). съкратителната функция
В допълнение към протеини, които изпълняват много фини функции, има протеини, имащи предимно структурна значение. Те осигуряват механична якост и други механични характеристики на различните тъкани на живи организми. Това главно колаген - основен протеинов компонент на извънклетъчната матрица на съединителната тъкан. При бозайниците, колаген прави 25% от общото тегло на протеини. Колагенът се синтезира в фибробласти - основните клетки на съединителна тъкан. Първоначално той е оформен под формата на проколаген - прекурсор, който се простира в фибробласти някои химически обработки, състоящи се в окисляване пролинови остатъци на хидроксипролин и някои лизинови остатъци на -gidroksilizina. Колагенът е оформен в три усукани в спирала полипептидни вериги, които вече се комбинират в фибробластен колаген диаметър фибрил на няколкостотин нанометра, а последният - в видимото микроскопски колаген резба. Структура функция
Тези протеини са така наречените резервни протеини, е източник на захранване за развитието на плода; яйчни протеини (овалбумин) и основната млечен протеин (казеин) също работят предимно хранителна функция. Редица други протеини в тялото със сигурност се използва като източник на аминокиселини, които от своя страна са прекурсори на биологично активни вещества, които регулират метаболитните процеси. При пълно отцепване на 1 грам протеин 17,6 кДж на енергия се освобождава. Замяна (резерв) функция на протеини
Имунната система има способността да отговорят на възникване на чужди частици поколение огромен брой лимфоцити, способни на тези специфични частици са повредени, които могат да бъдат чужди клетки като патогенни бактерии, ракови клетки, supermolecular частици като вируси, макромолекули, включително чужди протеини. Една група от лимфоцити генерират специфични протеини, секретирани в кръвоносната система, които разпознават чужди частици, като по този начин образува силно специфичен набор от този етап унищожаване. Тези протеини, наречени имуноглобулини. Външните вещества, които предизвикват имунен отговор се наричат антигени. и свързани с тях имуноглобулини - антитела. Ако антиген действа като голяма молекула, например, молекула, протеин, антитялото не разпознават цялата молекула, и специфичната област, наречена антигенната детерминанта. Фактът, че имуноглобулини взаимодействат с относително малка част от полимер антиген, което позволява да се произвеждат антитела, които специфично разпознават някои малки молекули не се срещат в природата. Един класически пример - динитрофенил остатък. защитна функция
Той представлява линейна верига от аминокиселини, разположени в определена последователност и свързани заедно чрез пептидни връзки. Връзката на пептид се образува от -карбоксилната група на една амино киселина и амино-групата от друга .
полипептидната верига, усукани в спирала, се задържа чрез образуване на водородни връзки между остатъци карбоксилни и амино групи на различни аминокиселини
Фрагменти на пространствената структура на биополимер с периодична структура на полимерния гръбнак, се считат като елементи на вторична структура. Ако по някаква вторична верига същия тип ъгли приблизително равна, структурата на полипептидната верига придобива периодичен характер. Има два класа на такива структури - спирала и протегна (плосък или сгънати). Спирала структура се счита, при което всички атоми на един и същ вид лежат на спирала. В този случай, спиралата се смята за прав ако се гледа по оста на спиралата тя се отстранява от наблюдател в посока на часовниковата стрелка, а отляво - ако е свалена на часовниковата стрелка. верига полипептид има спирална конформация, ако всички С атоми са на една и съща спирала, всички атоми на карбонил Ck - от друга страна, всички атоми N - в третото и спиралната терена за всички три групи от атоми да бъдат идентични. Трябва да бъде същото, а броят на атома на един извивка на спиралата, независимо от това дали то е въпрос на атома Ck. С или N. Разстоянието до общо спирала за всеки от тези три вида на техните атоми.
Вторичната структура на протеина
Спирала, от своя страна, се сгъва под формата на глобули и света. Тази структура се стабилизира от водород, йонни, ковалентно, дисулфидни връзки и хидрофобни взаимодействия. Всеки протеин, присъщи в определена среда има свой специално пространствена структура. Третичната структура на протеина
Име на продукта сума протеинови вещества Ръж хляб Бял хляб 250 12,8 200 14,3 30 2,8 Krupa Паста брашно 0,9 10 20 1,9 150 22,7 риба месо 100 9,4 400 14,2 сирене, сметана сирене 70 11,2 30 0,6 30 0,1 масло яйца 1/2 парчета. 2.6 картофи 400 4,2 300 3,5 зеленчуци плодове, плодове (пресни) 200 0,8 Общо. 102.0 продукти, съдържащи протеини дневно норма.