Протеин хормон - химична справка 21

Един от първите две от хормон протеин природа са проучени - вазопресин и окситоцин, който действа по мускулите на матката и кръвното налягане на. Те са конструирани просто, част от всеки хормон се състои от 9 аминокиселини. Du Vigneault не само напълно декодира структурата на двата хормона, но и да ги получи синтетично, като извърши първи път по този начин. ppipodnor синтез (J полипептид. Sfoenie otph хормони изразени със следния skhemal и [c.342]

Протеин хормон може също инактивиране прицелни клетки. Това инактивиране често започва в плазмената мембрана, с последните, много специфична протеаза. [C.130]

Лангерхансовите установено наличието на специални островчета в панкреаса тъкан. Соболев въз основа на експерименти с лигиране на панкреаса канал отделителната на предполага, че островни клетки секретират специално вещество. медиирано регулиране на въглехидратния метаболизъм. Banting и Best бяха изолирани от тези острови протеин хормон. наречен инсулин. Abel получи инсулин в кристална форма. [C.94]

Някои простатата дал те произвеждат вещества директно в кръвния поток. Тези жлези се наричат ​​жлезите с вътрешна секреция. и емисии на влизане в кръвта и имат силен ефект върху цялото тяло, наречени хормони. Сред хормони, са вещества с проста химическа структура. но има също така вещества, принадлежащи към групата на протеини. Един пример за протеин е инсулин хормон - вещество с дефицит в организма, което идва тежки zabolevanie- захарен диабет. или диабет. при което тялото не може правилно да метаболизма на въглехидрати и те са под формата на глюкоза отделя в урината. [C.303]

Адренокортикотропен хормон. кортикотропин (АСТН) - протеин хормон. vrabatyvayuschiysya базофилни клетки на предния дял на хипофизата. Той стимулира биосинтезата и секрецията на надбъбречните хормони. През 1953 г. той е избран във формуляра за chnsshm, през 1954 г. установи структурата на АСТН прасета, а по-късно - овца, бик в лице. ACTH etih.organizmov не видова специфичност. въпреки че тяхната структура е малко по-различна. Последните данни показват, че АСТН овце и бик има същата структура, в човешки и овце хормони се различават по подреждането на амидните групи в 25-ия и 33-ия позиции. Само в АСТН прасета в 31-та позиция серин присъства вместо остатък левцин. [C.266]


В творбите на Du Vigneault два хормона протеин природата са проучени. произведени от хипофизната жлеза, окситоцин и вазопресин. Те са относително прости полипептиди kzh.dogo NZ хормон състои от девет аминокиселини. Du Vigneault не само напълно rasshis (Roval структура на двете хормони, но също има ги синтетично, като се извършва за първи път, по този начин. Нативния полипептид синтез [c.590]

Предната част на хипофизата секретира хормони са протеин природата. наречен Tron. Те включват соматотропин (OTT) или растежен хормон (GH), тироид-стимулиращ (TSH), адренокортикотропен (AKTT), HCG (GT), пролактин (PL), липотропни (LTG) хормони. [C.141]

Химическа идентичност. или видовата специфичност. протеин лесно се открива чрез серологични средства. Ако животното като заек, да влиза в кръвта му чужд протеин (антиген) в тялото произвежда специфични антитела. глобулин протеини са естеството и силата са основно. в у-глобулин фракция на серумните протеини. Антигените и антителата взаимодействат един с друг за да се образува утайка (утайка), който може да се наблюдава, когато се добавя към серума на животни, които са влезли в кръвта хетероложен протеин (имунизирано животно), същият протеин (антиген). образуване на утайка се нарича реакция на утаяване. Тази реакция е много тънка и позволява да се определят свойствата на протеини. незабележимо, когато в химичния им проучване. Например, задълбочено проучване на коне химически хемоглобина, овце и кучета не показват никакви особености в тяхната химична структура. В същото време, когато се прилага на тези хемоглобини в кръв от заек, генериран специфичен за всяко антитяло. Известен обаче е, някои протеини. почти не причиняват образуването на антитела. Протеинови хормони (инсулин, хипофизни хормони, както и някои други.), Изолирани от жлезите с вътрешна секреция на едър рогат добитък. когато се прилага в човешка кръв (и животни), причинена практика няма образуване на антитела. Трябва да се приеме, че химичните различия в структурата на протеини естествен хормон, човешки и животински протеини, хормони са толкова малки, че те не винаги са открити чрез серология. Този факт е от голямо практическо значение. тъй като той е подходящ за използване в практиката протеини медицински без страх хормони причина тях при многократно приложение при хора утаяване реакция. [C.38]

Дълбоко разпадане на аминокиселини. ги дисимилация, то се извършва не само в обичайното хранене, тъй като те са произведени от храносмилането на протеините. амино киселини гниене. макар и в по-малка степен, се случва и при ниски нива, дори в отсъствието на протеини в храната. Известно е, че когато протеин без диета се екскретира с mochoyu изолира крайни продукти на метаболизма азот, амино освободен в резултат на трансформации. Трябва също да се отбележи, че част от аминокиселина. образувана от разпад на тъканни протеини, използвани за синтез на някои азотни съединения. грим тъкани. Например, синтезът на креатин (стр. 403) се използва глицин, аргинин и метионин (последните две амино киселини са между основните аминокиселини) карнозин и ансерин синтезира (стр. 409) от съществено аминокиселината хистидин. Аминокиселините се използват също и за синтеза на протеинови хормони (инсулин, глюкагон, хипофизни хормони, и др.). Епинефрин и тироксин се синтезира от съществено значение фенилаланин аминокиселина. Следователно, някои от аминокиселините, образуван от разпад на тъканни протеини в тялото с дефицит или отсъствие на протеин в консумираната храна в синтеза на различни биологично важни вещества част есенциална амино непрекъснато изразходвани както в нормалната номиналната мощност, и в протеин глад на. В последния случай, т.е.. Е с протеин глад (Излишно е да казвам, че пълната холо Дания), следва да се усети дефицит на есенциални аминокиселини Междувременно синтез страдат от разпадане на тъканни белтъци, колкото е необходимо Димо наличие на пълен набор от всички аминокиселини в съответната аудио поток трябва. При недостатъчна, а дори и повече в отсъствие на някои основни аминокиселини. Синтез на тъканни протеини се намалява или дори да се спре. Следователно, аминокиселини, които се образуват по време на разпадането на тъканни протеини по време на гладуване, ако не напълно то поне по същество не може да се използва за синтез на протеини и се подложи на разпадане с освобождаването на крайни продукти от амоняк, въглероден двуокис и вода. В присъствието на протеини в pigtse излишък от аминокиселини абсорбира [c.343]


Важно е да се отбележи, че в клетките за дълго време, бързата пролиферация, намалява броя на специализираните крайници и издатини на плазмената мембрана. рецепторни комплекси, съдържащи различни хормони протеин природата. антигени, хормонални регулатори и др. Това е морфологична характеристика отразява загубата на много клетъчната повърхност и глюко proteokonyugatov капка чувствителност разделяне клетъчни регулатори на външни влияния. Е сравнително регулаторна глухота. намалена чувствителност към много протеин хормон. приложим на нивото на външната страна на плазмената мембрана. [C.86]

Въз основа на по-горе материал. както и редица факти, които ще бъдат разгледани в следващите глави, можем да заключим, че съвкупността от рецепторите. предходната им интернализация, е от съществено значение за осъществяване на pri.suschih рецептори на ефекторни функции. В присъствието на нарастващи концентрации на протеин хормон рецептор интернализация е придружено от разкъсване на клетката (J. S hlessin-гер, 1980). Тъй като всички протеини присъща способност да агрегат се увеличава с концентрацията на протеин, може да се очаква. че увеличаването на концентрацията на протеин лиганд в средата, заобикаляща клетката се придружава с увеличаване на дела на агрегиран (димерна) форма на лиганда. В такава форма, лигандът придобива способността за кръстосано свързване с всеки други рецептори, което води до тяхната агрегация, както е показано по-горе, за производството на [C.26]

Публикувана в Sec. 3.2 данни структура на сходството на активните места на антигенен брой рецептори, изследвани за време, от една страна, и антитела към лигандите на същото - с друго, в съответствие с извличане на хипотеза е описано. Въпреки това, въпросът остава, което все още не е получил отговор. Както е известно, естеството на хормони протеин (например, инсулин), и по-сложни в структурата на протеини. Какво е най-LQ-COMPO-клавишни на комплемента, са различни в структурата на антигенни детерминанти. В проучването на не-лимфоидни клетъчни рецептори разпознават тези лиганди структурно сложно. как тези протеини, е невъзможно да се достатъчно прости средства строго доказват дали същата структура на молекулата на лиганда призната от клетъчен рецептор и антитела към същия лиганд, като за всеки антигенна детерминанта на лиганда, образуван от специално специфичността на антитялото. При сравняване на Структурата на активните места на рецепторен лиганд комплекс в структура. От една страна, и антитела с една от детерминанти на лиганда - от друга страна, не е достатъчно, за да се установи факта на конкуренция за лигандата и идиотипни антитела рецепторен протеин. Смята се, че рецептора чрез неговия активен сайт може да разпознае много по-голяма по размер лиганд част на молекулата. активното място от сравнимо антитяло. Идиотипно антитяло в този случай може да създаде пространствено пречене на рецептор свързващ лиганд. Ето защо за по-строг доказателство за хипотезата обсъжда да бъдат открити в не-лимфоидни клетъчни рецептори, способни да разпознават проста структура, хаптени и проучване на структурата на активните места на такива рецептори, сравнявайки го с Структурата на активните центрове на антитела към същия прост хаптен. [C.53]