Органични съединения, протеини
Органични съединения: протеин
Протеини или протеин - високи биополимери молекулно тегло, които са аминокиселинни остатъци мономери. име "протеини" етаж "се отнася до способността на много протеини, за да стане бяла при нагряване. Висока температура води до промяна в конформацията (лат konphormatio -. Заетостта) (пространствена структура). И името "протеин" идва от гръцките думи "първите" и отразява тяхната роля в живите организми. Протеините са част от всички живи системи, те съставляват 50 до 80% от теглото на сухото клетка.
В заглавието амино отразява наличието в тяхната структура на: амино (-NH2,), които са присъщи свойства на алкални, и карбоксилна група (-СООН) с киселинни свойства. По този начин, аминокиселини - амфотерни (от гръцката amphoteros -. Двете) съединения, които реагират не само с алкални вещества, но също и с киселина.
Аминогрупата група и карбоксил svya свързан към същия въглероден атом. Групи атоми, с които аминокиселини се различават един от друг, наречени радикали, или R-групи.
Общата формула на аминокиселини:
Безкрайното разнообразие от протеинови молекули се осигурява от различни комбинации от остатъци 20 аминокиселини. Тези 20 аминокиселини се наричат от съществено значение.
Реакцията на полимеризация на аминокиселини, свързани с взаимодействието между карбоксилната група (- СООН) на една аминокиселина и групата, амино (-NH2,) друга. По време на реакцията, молекула вода се образува и освободен пептид (от гръцката peptos -. Заварени). Следователно, ковалентна връзка между аминокиселинните остатъци наречен пептид.
В свободните карбоксилни и амино групите могат да се присъединят други аминокиселини, простираща верига, която има името на полипептида:
Полипептидни вериги имат определен структура. При смяна на протеин губи способността си да взаимодейства с други молекули. Конформацията на протеина зависи от последователността от аминокиселинни остатъци и по средата. полипептидна верига протеин в сравнение с полизахарида не разклонена структура.
протеинови свойства се определят от последователността от аминокиселинни остатъци, които са част от молекули.
Основната структура на протеина - тази аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки, са от вериги форма линейни. Следователно, първичната структура на протеин се определя от качествения и количествен състав на аминокиселинни остатъци и тяхната последователност. Въпреки това, молекулата на протеин е в линейна верига е в състояние да изпълняват специфични функции. За да направите това, то трябва да придобие по-сложна пространствена структура.
Вторичната структура на протеин, характеризиращ се с пространствена организация на протеиновата молекула, която е изцяло или частично усукани в спирала. По този начин, вторичната структура на протеина - завихря в спирала полипептид верига. Така амино радикали остават извън спиралата. При поддържане на вторичната структура на важната роля принадлежи водород svya yazkam които възникват между водородни атоми NH-група (солна пептид) на един оборот на спиралата и кислород СО-групата в друга. Водородни връзки са много по-слаби от ковалентна, но поради факта, че спиралата "зашити" няколко водородни връзки, е много здрав структура. По този начин, вторичната структура на протеина се стабилизира чрез водородни връзки между пептидни групи, разположени върху съседните навивки на спиралата.
Третичната структура на протеина поради способността polіpeptidnoї спирала обрат по определен начин в еднократна или глобули (лат глобулус -. Топчета). Набръчкването се появява в резултат на взаимодействие на аминокиселинни остатъци в отдалечени части на веригата. Третичната структура протеин се поддържа от няколко типа връзки: водород, хидрофобна, ковалентна дисулфидна (-S-S-). Стабилност зависи от третичната структура на вътреклетъчната среда, по-специално от рН и температура. Значителни колебания в температурата или промени в химическия състав на клетки разрушават третичната структура на протеина и незабавно влияят на функционирането му. Прекомерното затопляне или излагане на силни химикали води до денатурация (лат де -. Движението надолу, загуба, натурален - естествен собственост) - необратимо разрушаване на определен протеин структура. Когато денатурация първична структура на протеина остава непроменена, но разделени по-високи нива.
Много протеини се състоят от няколко полипептидни вериги, които се държат заедно от хидрофобни взаимодействия, и йонни и водородни връзки. Комбинация от няколко полипептидни вериги, наречени кватернерна структура на протеина.
Според сложността на структурата и функцията на протеини е разделена на отделни класове:
о проста - протеини (от гръцката Protos - първи.), състоящ се само от аминокиселини;
комплекс о - proteїdi (от гръцки Protos -. Първо, Eidos - форма) - такива протеини, съдържащ аминокиселина с изключение на верига също не-протеинови компоненти.
о структурни, или конструкция, - протеини са част от всички органи и тъкани са структурни компоненти на клетъчните мембрани;
о регулиране - протеинови хормони регулират процесите на активност на организми;
о каталитично или ензимно, - специална група от протеини - ензими, които функционират като биологични катализатори (Biocatalysis), която е в състояние да регулира (насърчаване или инхибиране) химична реакция; базисни ензими включват протеини, които могат да бъдат прикрепени nebіlkova част (витамини, метали и т.н.). Ензимите катализират само специфични реакции. Всяка молекула на ензима е в състояние от няколко хиляди до няколко милиона транзакции в минута. За ензими Характерни модели на локализация, тъй като процесът на разцепване или синтеза на всяко вещество в клетката е разделена на множество химически операции, които логично следват един от друг. Всяка една от тези операции катализира му ензим. Действието на ензимите зависи от температурата и рН на средата;
о енергия - пълното окисляване на 1 г протеин 17,2 кДж на енергия се освобождава;
о сигнал - самостоятелна комплекс протеин на клетъчните мембрани чрез промяна на тяхната структура, сигнали се предават от външната среда на други части на мембраната или в клетката.