механизъм Отпускането на мускулите на спокойствие

Начало | За нас | обратна връзка

Нормалната прекратяване на активността на свиване и развитието на състоянието на релаксация идва след дейността на изчезване elektricheskooy на нервно-мускулната синапса. Саркоплазмичната мембранни връща към потенциала за почивка (положителен заряд от външната страна, разлика от - 60 СрН). Същото се случва във всички Т-тръбна система и мембраната на саркоплазмения ретикулум (SR). Тогава саркоплазмичната калций изпомпва обратно в резервоара през CP изключително активен АТР-зависим калций помпа. Са2 + -ATPase е основен мембранен протеин superlattice. Чрез хидролиза на всяка молекула на АТР са получени от две саркоплазмения калциев йон. Така саркоплазмения концентрация на калций пада до 0,1 мола и по-ниско, което е 50-100 пъти по-малко от нивото, което се изисква за свързване на калций тропонин-C.

В мембраната на ендоплазмения ретикулум, в резервоарите, голямо количество гликопротеин - kalsekvestrina. Kalsekvestrin жадно се свързва калций, намаляване на концентрацията му в резервоара. Тя е благоприятна за натрупването на калций. Друго място саркоплазмения натрупване на калций е митохондриалния матрикс. В момента има активна митохондриална калций помпа, чието функциониране зависи от капацитета на chemiosmotic, образувани в резултат на електронен транспорт. При аеробни условия, помпата използва енергията на електронен транспорт да изпомпва калций в митохондриалния матрикс. Този процес е дори за сметка на синтеза на АТФ.

Тетания и трупно вкочаняване. Rigorny комплекс

Тетания, състояние на прекомерно свиване на мускулите, понякога се развива след продължително, многократно и обобщи мускулна стимулация. Причината за изчерпването на ATP и други високоенергийни фосфати, които спомагат за поддържане на нормални нива на АТФ. С високи енергийни фосфати в този случай включват други нуклеозидни трифосфати (NTPs), креатин фосфат (СР) и ADP (вж. Eq 5,6 и 7). Тези реакции се катализират от нуклеозиден difosfokinaza, креатин киназа и аденилат киназа, съответно.

NTF ® НУГ + ATP + АТР Уравнение 5

® KF + ADP креатин + АТР Уравнение 6

ADP + ADP + AMP АТР ® Уравнение 7

Тетанусните стимулация води до натрупване на калций, както и намаляване на АТР sarcoplasm. В резултат на това силно свиване на мускулите, свързани калций за тропонин-C, но не по-ATP да изпомпва достатъчно калций в резервоар SR и актомиози-нова напречни руптура мостове. След това, митохондриите са предпочитан начин за инжектиране на калций във вашата матрица. По този начин се създават условия за премахване на калций свързан към тропонин С; миозин свързващи места върху тънки нишки са затворени, а мускулът отива в отпуснато състояние. Въпреки това, липсата на ATP запазва миозин в нискоенергиен структурен държавата. Ето защо, нови цикли, докато мускулната стимулация и да доведе до свиване на мускулите, но силата на своя малък. За физиологичните реакции говори като за мускулна умора.

Смъртта подравнява всички реакция. Един от първите е йонната равновесие във всички отделения на тялото поради загуба на йон помпи своите енергийни източници. В мускулите, това води до изместване на калций от извън клетката и резервоара в sarcoplasm. Има неговата концентрация достига високо ниво, което води до структурна промяна в тропонин комплекс tropomiozinovom. Тези промени са такива, че местата на свързване на тънки нишки са на разположение за миозин. Развитие в резултат от неконтролирана, съкратителната активност ускорява изчерпването на АТР източници, когато всички или почти всички молекули миозин, участващи в актомиози-нова на омрежени комплекси. Това състояние се развива в мускулите скоро след смъртта. Тя се причинява от множество напречни връзки между дебели и тънки влакна и е известен като строгост мортис.

Въпреки факта, че моделът на плъзгащата дебели и тънки нишки адекватно отразява механизма за намаляване на всички мускулни групи, съществуват значителни различия между набраздения и гладката мускулатура. Това следва от факта, факта, в гладката мускулна загуба тропонин не води до загуба на съкратителната способност, тя продължава да регулирате нивата на цитозолен калций. Обяснението дойде по-късно, когато разбрах, че в регулацията на гладката мускулатура тропомиозина ход да - и от местата за свързване на тънки нишки свързването на Ca 2+ / калмодулик участва протеинови миозин. А протеин, наречен caldesmon. Установено е, че той е включен в регулацията на гладката мускулатура тропомиозина ход да - и от местата за свързване на тънки нишки от миозин.

Като цяло, картината е следната. Повишени нива на цитозолен калций води до повишено свързване до калмодулин. От друга страна, калций се свързва с калмодулин комплекс caldesmon. По този начин caldesmon отцепва от неговите места на свързване на тънки нишки. В същото време се променя местоположението на тропомиозина се наблюдава в спиралния жлеб на F-актин и активира актомиози-нова АТРаза. Когато количеството на калций се намалява, комплекс си с калмодулин дисоциира; caldesmon отцепва от комплекса и е свързан с тънки нишки. Съответно, инхибиторна активност актомиози-нова АТРаза. По същество, caldesmon тук изпълнява функцията на тропонин като зависим калций (Са2 + / калмодулин) място контролер тропомиозина тънки нишки.

Друга отличителна черта е наличието на гладкия мускул миозин като част от уникален полипептидна верига с къса верига, наречена "лека верига R". Това подразделение може да бъде в фосфорилиран и дефосфорилира състояние. Присъединяване към него фосфорна киселина остатък специален ензим катализира - миозин лека верига киназа, което също зависи от комплекс на Са2 + / калмодулин. При липса на този комплекс гладките мускули неподвижен киназа неактивни и на леката верига R нефосфорилиран. Увеличаването на концентрацията на този комплекс води до активиране на миозин лека верига киназа, съответно, на фосфорилирането на R-леки вериги и редукция. Факт е, че контракция на гладката мускулатура изисква фосфорилиране на R-миозин лека верига и caldesmon разцепване на тънки нишки. Поредицата от събития, по-горе, участващи в свиването на гладката мускулатура, показан на ris.17.12.

Ris.17.12. Молекулярен механизъм на свиване на гладката мускулатура

Увеличаването на концентрацията на Са2 + 10 -5 мол комплекса причинява образуването на калциев да калмодулин (Sacmi), който активира тънки нишки чрез свързване caldesmon (Caldes) и освобождавайки свързващи места върху тънките влакна миозин. Sacmi също се свързва и активира миозин лека верига киназа (KLTSP). Киназна активност катализира фосфорилирането на R-лека верига на миозин, актомиози-нова в резултат на активен АТР-аза активността на миозиновата глави. Свързването на адреналин с бета-адренорецепторите увеличава количеството на сАМР и поради това, активността на сАМР-зависима протеинкиназа (РКА). Това намалява афинитета MLTSK Sacmi по този начин се регулира намаляването на мощност, причинени от повишени нива на цитозолен калций.