денатуриране на белтъците

За отбелязване на процеса, чрез който свойствата на естествения протеин, са загубени, използването на термина денатуриране.

DENATURATSIYA- този протеин лишаване природни, естествени свойства, придружени от разрушаването на кватернерна (ако е), третичен а понякога и вторичната структура на молекулата на протеин, което води до разрушаване на дисулфидни връзки и слаби видове, участващи в образуването на тези структури. Първичната структура се запазва, тъй като е образуван от силни ковалентни връзки. Унищожаването на първичната структура може да се получи само в резултат на хидролиза на протеиновата молекула удължено кипене в разтвор на киселина или основа.

Фактори, които причиняват денатуриране на протеините

Фактори, които причиняват денатуриране на протеина могат да се разделят физически и химически.

физични фактори

1. Високите температури. За различни протеини, характерни за различни чувствителност към топлина. Част от протеина се подлага на денатурация, дори при 40-50 0 С. Тези протеини са посочени термолабилни. Други протеини, денатурирани при много по-високи температури, те са термично стабилни.

2. Ултравиолетовата радиация

3. рентгенов и радиационното излагане

5. механични въздействия (например, вибрации).

химични фактори

1. концентрира киселини и основи. Например, трихлороцетна киселина (органичен), азотна киселина (неорганичен).

2. тежки метални соли (например, CuSO4).

3. органични разтворители (етанол, ацетон)

4. Растителни алкалоиди.

5. карбамид във високи концентрации

5. Други вещества, които могат да нарушат слаби типове връзки в протеиновите молекули.

Въздействието на денатуриране фактори, използвани за стерилизиране на оборудване и инструменти, както и антисептици.

В обратимостта на денатуриране

В епруветка (ин витро) често е - необратим процес. Ако денатуриран протеин се поставя в условия, подобни на нативен, може да ренатурират, но много бавно, и това явление не е всички протеини.

Ин виво, в тялото, може да бъде бързо ренатурация. Това е свързано с развитието ин виво на специфични протеини, които "разпознават" денатуриран протеин структура се присъедини към него от слаба типове връзки и създаване на оптимални условия за ренатурация. Такива специфични протеини, известни като "протеини на топлинния шок" или "стрес протеини".

стресови протеини

Има няколко семейства на тези протеини, те се различават по тяхното молекулно тегло.

Например, известен протеин HSP 70 - heatshock протеин маса 70 Ша.

Тези протеини съществуват във всички клетки на тялото. Те също така изпълнява функцията на полипептидни вериги безплатен превоз през биологични мембрани и да участват в образуване на третични и четвъртични структури на протеиновите молекули. Тези функции са посочени като стресови протеини шаперон. Когато различни видове стрес се индуцират синтезата на протеини: при прегряване тялото (40-44 0 ° С), вирусни заболявания, отравяния със соли на тежки метали, етанол и други.

топлинен шок протеин молекула се състои от две компактни глобули свързани към свободния верига:

Различни протеини на топлинния шок имат общ план на строителство. Всички те съдържат домейни за контакт.

Различни протеини с различни функции могат да съдържат същите области. Например, различни калциеви-свързващи протеини са еднакви за всички тях домейн отговорен за свързване с Са +2.

Ролята на домейн структура е, че предоставя чудесна възможност протеин да изпълнява функциите си поради една единствена изместване домейн във връзка с друг. Много свързват две области - най структурно слаби в молекула на протеин. Той е тук, че най-често се случва на хидролиза връзки и протеинът е унищожена.