Биологично активни вещества

Като протеини, ензими имат всичките им свойства. Въпреки това, биокатализатори имат редица специфични качества, също произтича от тяхната протеин природата. Тези качества отличават ензими от конвенционални катализатори. Те включват ензими thermolability, зависимостта на действията на стойността на рН, специфичност, и накрая, податливостта на влиянието на активатори и инхибитори.

Thermolability ензими се дължи на факта, че температурата, от една страна, действа върху протеиновата част на ензима, което води до твърде високи стойности на протеин денатурация и намаляване на каталитична функция, и от друга страна, влияе върху скоростта на реакцията на образуване на ензим-субстрат комплекса и последващото на етапи на превръщане на субстрата, което води до повишаване на катализа.

Зависимостта на каталитичната активност на ензима се експресира от типичната температура крива. До определена температура стойност (средно 5О ° С) се увеличава каталитичната активност, и на всеки 10 ° С за около 2 пъти повишена скорост на превръщане на субстрата. В същото време постепенно увеличаване на количеството на ензима инактивирана чрез денатуриране на протеин част от него. увеличава рязко и, въпреки че скоростта на реакции на превръщане на субстрата продължи да нараства, ензимната активност се изразява количество субстрат превръща попада при температура над 50 ° С, денатуриране ензимен протеин.

Подробни изследвания на растежа на ензимната активност с повишаване на температурата, проведени наскоро е показано по-комплексен характер на тази зависимост от по-горе, в много случаи не отговарят на правилото удвояване активност за всяка 10 ° С, главно поради постепенно нарастващи конформационни промени в молекулата ензим.

Температурата, при която каталитичната активност на ензима е максимална, се нарича температура оптимално. оптимума на температурата за различни ензими варира. По принцип за животински ензими тя е между 40 и 50 ° С, и зеленчуци - между 50 и 60 ° С Все пак, има ензими с висока температура оптимално, например, папаин (растителен ензим, което ускорява хидролиза на протеина) оптимално е 8o ° С В същото време, каталаза (ензим, който ускорява разлагането на Н2О2 за H2O и О2) действие оптимална температура е между 0 и -10 ° С, и при по-високи температури енергично окисляване ензима и инактивиране.

стойността на рН зависимостта на активността на ензима е създаден преди повече от 50 години. има оптимална стойност на рН, при която проявява максимална активност за всеки ензим. Повечето ензими имат максимална активност при рН зона близо до неутралната точка. В силно кисела или силно алкална среда само някои ензими работят добре.

Преход към по-голяма или по-малка (в сравнение с оптималната) концентрация на водородни йони се придружава от повече или по-малко равномерно намаляване на ензимната активност.

Ефект на концентрацията на водородните йони на каталитичната активност на ензима е изложена в неговия активен център. В различни стойности на рН в реакционната среда активен център може да бъде по-слаба или по-силен йонизиран, повече или по-малко пресява нейните съседни фрагменти на полипептидната верига на протеиновата част на ензима и т.н. В допълнение, рН засяга степента на йонизация на субстрата, ензим-субстрат комплекс и реакционният продукт има голямо влияние върху състоянието на ензима, определяне съотношението си на катионни и анионни центрове, което се отразява на третичната структура на молекулата на протеин. Последното обстоятелство е особено забележително, както е определено третична структура на ензимен протеин, необходим за образуването на ензим-субстрат комплекс.

Специфика - един от най-забележителните качества на ензимите. Его собствеността им е била открита през миналия век, когато се наблюдава, че той е много близо до структурата на материята - пространствени изомери (-? И -metilglyukozidy), разбити от етер връзката два много различни ензими.

По този начин, ензимите могат да се разграничат химични съединения се различават един от друг много малки конструктивни части, като например пространственото подреждане на метокси радикал и водороден атом в 1-т метилглюкозид въглероден атом молекула.

В фигуративен израз, често се използва в биохимичната литература, ензимен разтвор на субстрата, като ключ към ключалката. Като цяло добре познати Е. Фишер е формулирана в 1894 се основава на ред, че спецификата на стриктното спазване на ензим предварително определена геометрична структура на субстрата и активния център на ензима.

През 50-те години на нашия век се заменя със статично представяне на хипотезата за индуцирана Е. Koshland съгласно субстрат и ензим. Същността на това се свежда до това, че пространствената съответствието на структурата на субстрата и активното място на ензима се създава в момента на тяхното взаимодействие една с друга, че може да бъде vyryazheno формула "ръкавица - ръка". Където подложката има някои основата валентните връзки и по този начин се получава за по-нататъшна модификация катализатор и в молекулата на ензим, се появяват конформационни промени. Koshland хипотеза основава на предположението, че гъвкавостта на ензим активен център обясни задоволително активиране и инхибиране на ензимната действие и регулиране на тяхната активност, когато са изложени на различни фактори. По-специално, конформационни промени в ензима по време на промени в неговата активност в сравнение с колебания Koshland уеб когато удари екстракция (субстрат), като по този начин се подчертава изключителната нестабилност на структурата на ензима по време на каталитичен случай.

В момента хипотеза Koshland постепенно заменени от topochemical спазването на хипотеза. Запазването на основните разпоредбите на хипотеза брояч индуцирано регулиране на субстрат и ензим, той определя внимание на факта, че специфичността на действие на ензимите се дължи предимно на разпознаване на частта от субстрат, който не се променя по време на катализа. Между тази част на точката на субстрат и ензим субстрат център, съществуват множество хидрофобни взаимодействия и водородни връзки.

3. Класификация на ензими

и характеризиране на някои групи.

Според първия по рода си изследване на класификацията на ензимите са били разделени на две групи, хидролаза, като ускорява реакцията хидролитичен и desmolazy ускоряване хидролитичен реакция не се разпадне. След това беше направен опит да се прекъсне ензимите в класове в зависимост от броя на субстрати, участващи в реакцията. Съответно, ензими са класифицирани в три групи. 1. катализира превръщането на две основи едновременно в двете посоки: A + B) C + D. 2. Ускоряване на превръщането на две основи в реакцията напред и обратната он: А + В) В. 3. Осигуряване на каталитично модификация на субстрата в предната и в обратната реакция: А) Б.

В същото време се развива посока, където вида на реакцията е основа за класификация на ензими, се подлага на каталитично действие. В допълнение към ензими, които ускоряват реакцията на хидролиза (хидролаза) бяха изследвани ензими, участващи в реакциите на трансфер атоми и атомни групи (ferazy) до изомеризация (изомераза), разделяне (лиаза), различни синтези (синтетаза) и т. Г. Това посока в класификацията на ензимите, че е най-доброто нещо, тъй като той съчетава ензимите в групата не пресилени, официални характеристики и вида на най-важните биохимичните процеси в основата на живота на всеки организъм. Съгласно този принцип, всички ензими са разделени в 6 класа.

1. Оксидоредуктази - ускоряване на окислителната реакция - регенерация. 2. трансферази - ускоряване на реакцията на прехвърляне на функционалните групи и молекулни части. 3. хидролази - ускоряване реакции хидролитично разлагане. 4. лиази - не ускори хидролитично разцепване на двойната връзка за образуване субстрати специфични групи от атоми (или групи, прикрепени към двойната връзка на атома). 5. изомерази - ускоряване пространствени или структурни промени в една молекула. 6. лигази - ускоряване на реакцията на синтез, конюгат с разпадането на високи енергийни връзки. Тези класове и са в основата на новата научна класификация на ензими.