Амидна връзка, собственост - Референтен химик 21

Химия и инженерна химия

Мономерни единици. от които протеини са изградени, това е 20-аминокиселина. Тези малки молекули са надарени с общо свойство на всички молекули, способни на полимеризация, които съдържат най-малко две различни химични групи, способни да реагират един с друг за образуване на ковалентна връзка. В такива амино групи са амино (-YNg) и карбоксилна група (-СООН), и връзката, която се определя от образуването на протеин полимер. Това е пептид (амид) връзка. образуване на пептидна връзка може да се мисли като за премахване на водни молекули от свързваща заедно -СООН и -NH2-gpypp [уравнение (2-7)]. Водната среда в равновесни реакции от този тип е изместен към образуването на свободни аминокиселини вместо пептида. Следователно, пептиден синтез (като ин виво. И в лабораторията) се извършва индиректно и не се ограничава до просто премахване на вода. [C.80]

Наличието на Co (1Н) -complexes амидна връзка увеличава степен на хидролиза от 10 пъти при скорост sravieiiyu алкална хидролиза. Такава реакция ускорено Скоростите сравними с тези, получени за карбоксипептидаза А и неговите субстрати. Имайте предвид, че в процеса и че, както изглежда, е за предпочитане процес, използван в случая на Co йони (Р1), групата карбонил е поляризирана и лесно молекула вода се атакува от външната страна, отколкото в отсъствието на комплекса. По този начин. метален йон-Таки отново играе роля Superacids. С други думи, директна поляризация на карбонилната група на металния йон създава повече електрофилно център въглероден атом. Разбира се, различни метални йони в тази otnoshenpp имат различни свойства. в зависимост от това как те общо заплащане. размера, броя на координация и лекотата на заместване (обикновено) на координирани водни молекули. [C.358]

Втората група от пептиди е много по-разнообразна структура и се състои от всички съединения, съдържащи две или повече аминокиселини, свързани чрез амидна връзка. но които притежават някои структурни характеристики не типични за протеини. Тя включва тези необичайни аминокиселини. които не се намират в протеини, такива като аминокиселини с D-конфигурация, или в по-окислено състояние. Свързани необичайно амидна връзка. например Glutamilpeptidy свързани естерна връзка (депсипептиди), и различни циклични структури. Тези пептиди се изолират предимно от микроорганизми, и много от тях имат значителна биологична активност. Някои от тях са токсични за растенията и животните, а други naschli използват като антибактериални, противоракови и антивирусни агенти. Йонофорите naschli пептиди, използвани като мощен инструмент за изследването на йонен транспорт в естествени и изкуствени мембрани. Възможно е в бъдеще с по-сложни биологични експерименти [c.285]

Ензимите притежават свойства. което им позволява да участват в двете каталитични процеси (хетерогенни и хомогенни). Те допринасят за взаимното сближаване на реагентите до повърхността на протеин или им се екстрахира от водната фаза в хидрофобен кухина. Те се свързват с реагента, като химическа реакция се увеличава скоростта значително. Например, ензимът катализира хидролиза на амидна връзка настъпва не само поради реакцията на повърхността на протеин. но и защото ензима взаимодейства със субстрат, образувайки лабилен естер, който след това се подлага на хидролиза (вж. по-долу). [C.192]

Антибиотиците от тази група представя природни съединения. имащо структурата на макроцикъла със свързващ естер част, т.е. те могат да се разглеждат като макроциклични лактони. Все пак, има макроцикли с амидна връзка - макроциклични лактами. размер контур може да варира от представител представител в достатъчно широк диапазон, броя на атоми на пръстен от 8 до 38. Освен това характерните структурни фрагменти от тези вещества са олефинови връзки в цикъла, и остатъците от моно- и дизахариди в страничната верига. Особеността на химичните свойства на макролидни антибиотици може да се счита за висока стабилност на тези лактони на алкална хидролиза. необичайно за обикновени (у и 5) лактони. [C.314]

Полимери, съдържащи азот [13]. Протеини. Химичните свойства на протеини се определя от естеството на амидната връзка и функционалните групи (карбоксил, хидроксил, амин, дисулфидни), членове на амино радикали K. Под действието на киселини. алкални и ензим хидролиза на протеина, които се разпределят в аминокиселини. Протеините могат да бъдат ацилирани и алкилирани. Широко използвани процеса тен протеини в промишлеността. в резултат на което те губят разтворимост. Процесът на дъбене се редуцира до взаимодействието на бифункционални съединения. например формалдехид, с молекулно [c.259]

Киселинни аминокиселини. Номер, М - ditsiklogeksilkar bodiimida насърчаване на образуването на амидни връзки във водна среда може да се илюстрира със синтеза на L-глутамин от L-глутаминова киселина [221]. За защита на а-амино група и карбоксилна група съседна медна сол се използва. а групата Y-карбоксилна е превърната в амид. Този метод очевидно е полезен за синтез на у-глутамил-пептиди. [C.223]

Имин водороден атом на амидна връзка е подвижен и може да бъде заместен с различни радикали. Тя включва множество реакции полиамиди. например етоксилиране реакция, което води до производни с ценни свойства. [C.260]

С изключение на първите няколко реда на поредицата. водоразтворими мастни киселини са силно изразени хидрофобни свойства. Въпреки това, всички те са киселини и техните рКа "4.8. Естествено срещащи свободни мастни киселини. Обикновено намира в повърхностния участък на липиди и вода и съдържа карбоксилни групи са дисоциирани. Проектиране във водната среда. Въпреки това, обикновено природни мастни киселини, естерифицирани, или чрез амидна връзка са свързани към другите компоненти на комплексни липиди. [c.151]

Голямото сходството в химични и физични свойства между синтетични полипептиди Fisher и някои протеини (протеини) осигуряват по-нататъшна подкрепа на хипотезата, преди, представени от Fisher и независимо от Hofmeister през 1902 г. на пептидната структура на протеините (протеин). Тази теория се приема, че молекулата на протеин (протеин) е изградена само от вериги от а-аминокиселини (и по-късно, разбира се, да се включи - киселини от тях), свързани един с друг чрез пептидна (амид) връзки между а-амино и а-карбоксилната групи [вж. формула (1)]. самата Фишер счита, че има и други възможни начини на свързване между аминокиселини в молекулата на протеин (протеин) и се прибавя към съществуващите съмнения въпроси за размера и сложността на природни протеини. което е причинило периода 1920-1940 GG. Различни предположения [3] на алтернативни методи за комуникация между аминокиселинните остатъци. Sanger [4] пише през 1952 г., че най-убедителен аргумент в подкрепа на теорията на структурата на пептидни протеини (протеини) в действителност е, че от 1902 g.- от неговото начало, не отрича фактите своя Sanger бяха намерени превърната в един от първите решаващо доказателство за тази теория. определяне на общата структура на инсулин протеин хормон. [C.218]

Пантотенова киселина с амфотерни свойства присъщи преобладаване киселинни [7, 12]. При нагряване с киселини или основи Тя отцепят хидролитично чрез амидна връзка на р-аланин (III) и pantoic киселина, която в кисела среда лесно се превръща в а-хидрокси-р-dimgtil-у-бутиролактон, пантолактон (IV) [c.57 ]

Имидазолното Този имот играе централна роля в дейността на някои ензими. съдържащ имидазолов пръстен на хистидин, например химотрипсин храносмилателен ензим, отговорен за хидролизата на амидни връзки на пептиди в тънък kischke ензим прехвърля протон от една позиция в друга, при условие че ambident характер на имидазоловото ядро. Диаграмата по-долу показва как хетероцикъл позволява протон да се движи назад и напред от една позиция в друга чрез хетероцикличен пръстен. [C.508]

4-oksiizohinolina характерните свойства на фенол както и изохинолин следователно няма причина да се смята, че структурата на това съединение ° С fenoluaya, и всяка друга. Що се отнася до 4-oksiizokarbostirila, за които може да се предположи наличието на амидна връзка в 1,2-позиция, [c.324]

В по-алкална региона е възможно хидролиза на амидни връзки. По този начин образуват гел карбоксилни групи придават йонообменни свойства. Според нашите данни, Биогел не се препоръчва за дългосрочни експерименти при рН над 9. Прясно гел съдържа малък процент от карбоксилните групи. което обаче не влияе значително отделяне на работа с elyuentamn съдържащ сол. Той е синтетичен полимер. Биогел резистентни микроорганизми. [C.52]

Получаване P. конвенционална топлинна. поликондензация на а-аминокиселини, е възможно само в случай на глицин. Останалите а-аминокиселини са унищожени чрез нагряване или превърнати в циклична. димери - Piper-заместени-2,5 zindiody. Последният, за разлика от други циклични. амиди (лактами), не са способни да gidrolitich. или йонна полимеризация. Изключение е незаместен -2,5 пиперазиндион до позиция, когато се нагряват в р-D до 140 ° С и по-висока става полиглицин. Три-функционални аминокиселини (глутаминова киселина и аспарагинова киселина и лизин-ти) при 160-200 ° С могат да образуват хомополимери и съполимери с бифункционални аминокиселини. Реакционните продукти въпреки че подобни в техните свойства пептони, но съдържат много неестествени SA-амид връзки и ratsemizovannyh аминокиселинни единици. [C.17]

Едновременно с синтеза на производни на винилфосфонова киселина ние разработихме начин за получаване на фосфин оксид, съдържащ винил компания. Трябва да се очаква, че веществата от този тип, които не съдържат естерни или амидни връзки. може да даде получени въз основа на тези полимерни материали по-ценни технически свойства - висока химична и термична стабилност. [C.267]

Полимери, съдържащи азот. Протеини. Химичните свойства на протеини се определя от естеството на амидната връзка и функционалните групи (карбоксил, хидроксил, амин, дисулфидни), членове на амино радикали K. Съгласно kis- на действие [c.342]

Виж страница, която се споменава терминът свойствата на амидна връзка. [C.223] [c.125] [c.128] [c.317] [c.107] [c.363] [C.17] [c.317] [c.229] [c.361] [c.317] [c.84] [c.60] [c.98] Резултати на науката и химическата наука технология химия синтетичен обем макромолекулни съединения 7 (1961) - [c.267]