Въглехидрати - studopediya

Белтъците имат различно име - протеини ( "Протос." - На първо място, най-важното, гръцки), което подчертава тяхната първостепенна важност за цял живот.

За разлика от протеини често срещащи се вещества имат редица значителни възможности. На първо място, те имат огромно молекулно тегло. Молекулното тегло на органичните вещества като етанол, равно на 46, оцетна киселина - 60 бензол - 78, и т.н. молекулното тегло на един от протеините е 36,000 яйца ..; и един от протеините на мускулна достига 1500 000. Ясно е, че в сравнение с молекулите на алкохол или бензен, и много други органични съединения на молекулата протеин - гигантски. В изграждането му участват хиляди атоми. За да подчертае огромния размер на такава молекула, тя обикновено се нарича макромолекула ( "макро." ​​- голям, Гр).

Сред органични съединения най-сложни протеини. Те са група от съединения, наречени полимери. Всяка полимерна молекула е с дълга верига, в която се повтаря същата сравнително проста структура, наречена мономер. Обозначаващ от мономер, структурата на полимера може да се изписва като: А-А-А-А-А-А-А. В природата, освен протеини, има много други полимери, напр. Целулоза, нишесте, гума, нуклеинови киселини, и т.н. В последните години химици са създадени много синтетични полимери :. полиетилен, найлонови, полиестерни и т.н. Повечето естествени полимери и всички изкуствено изградени от идентични мономери и тяхната структура е такава, че в горната схема. Протеини, за разлика от конвенционалните полимери, въпреки конструирани от подобен по структура, но не съвсем идентични мономери.

протеинови мономери са аминокиселини. Съставът на протеин на полимерите 20 различни аминокиселини е намерено. Всяка аминокиселина има специална структура, свойства и име. За да се разбере каква е приликата между аминокиселини и как те се различават един от друг, по следните формули са дадени две от тях:

Както може да се види от формулите, всяка аминокиселина се съдържа в една и съща група:

Радикалите в различни аминокиселини; в някои - въглеводородна верига, в другия - бензеновия пръстен, и др ...

Свързването на аминокиселини в образуването на протеин полимер е чрез обща за всички тях групиране. От аминогрупата на една амино киселина и карбоксилен друга молекула вода се освобождава, и за сметка на освободените валенции, аминокиселинни остатъци са свързани.

Заедно между аминокиселини се появява връзка NH-CO, наречен пептидна връзка и полученото съединение се нарича пептид. образува дипептид (димер) на две аминокиселини, три аминокиселини в същия начин възниква трипептид (тример) на много - полипептид (полимер). Естествен протеин и полипептид, който е. Е. верига на няколко десетки или стотици аминокиселинни единици. Протеините се различават един от друг и от състава на амино киселина, както и броя на аминокиселинни единици и по реда на тяхната последователност във веригата. Ако ще означаваме всеки аминокиселина писмо ще азбука от 20 букви. Сега се опитват да направят от тези писма от присъдата на 100, 200, 300 букви. Всяка фраза и ще се срещне с някакъв единствен протеин. Достатъчно е да се пренаредят една буква - и изкривено чувство за фразата, можете да получите нова фраза и по този начин нов изомер на протеин. Лесно е да си представим огромен брой възможности, все още можете да получите. Действително, броят на различни протеини, съдържащи се в клетките на животни и растения, е изключително висока.

Структурата на протеиновата молекула. Като се има предвид, че размерът на всяко ниво аминокиселина е около 3 А, е очевидно, че макромолекула протеин, който се състои от няколко стотин аминокиселинни единици трябва да бъде дълга верига. В действителност, протеинови макромолекули имат формата на топчета (глобули). Следователно, в нативния протеин ( "nativus." - естествени, лат) полипептидна верига е някак усукани, след положени. Проучванията показват, че полагането на полипептидната верига е нищо случайно или хаотично, всеки протеин имат определено, винаги постоянен монтаж. Сложната структура на белтъчните макромолекули са няколко нива на организацията. Първо, най-простият от която се е полипептидна верига, т.е.. Е. верига на аминокиселинни единици свързани заедно чрез пептидни връзки. Тази структура се нарича първичната структура на белтъка; то всички връзки ковалентни, т. е. най-силните химични връзки. В следващото по-високо ниво на организация е вторичната структура, където преждата протеин е усукан в спирала. Спираловидни навивки са разположени плътно, и между атоми и аминокиселинни радикали в съседни намотки, привличане случи. По-специално, между пептидните връзки, разположени на съседни намотки, образуват водородни връзки (между СО- и NH- групи). Водородни връзки са много по-слаби от ковалентна, но повтарят многократно, те дават силна връзка. Полипептид спирала "зашити" от множество водородни връзки е достатъчно стабилна структура. Вторичната структура на протеин е по-нататъшно подреждане. Тя се обърна странен, но доста категорично и всеки протеин е строго специфични. Резултатът е уникален конфигурация, наречена третичен протеин структура. Съобщение, поддържа третична структура, дори слаба водород. Те се наричат ​​хидрофобен. Това - на кохезивни сили между неполярни молекули или неполярни радикали. Такива радикали са открити в няколко аминокиселини. По същата причина, че атомизирани маслени частици във вода или, други хидрофобно вещество се обединяват в капки настъпва срастване на хидрофобните радикали на полипептидната верига. Въпреки хидрофобен тяга са най-слабото звено, но поради големия им брой, те добавите до значително енергийно сътрудничество. Участие "слаби" връзки в поддържането на уникалната структура на макромолекулите на протеин осигурява достатъчна устойчивост и в същото време с висока гъвкавост. Някои протеини в поддържането на протеинови макромолекули съществена роля играе от така наречените S-S (ES-ES комуникационни) - силни ковалентни връзки, които възникват между отдалечени части на полипептидната верига.

Измислянето всички подробности за структурата на молекулата на протеина, тоест, пълно описание на неговата първична, вторична и третична структура, - .. Много трудна и продължителна работа. Въпреки това, тези данни са получени по редица протеини. Фигура 66 показва структурата на протеин рибонуклеаза на. Рибонуклеазен - един от първите протеини, чиято структура се разтваря напълно. Както се вижда на фигура 66, първичната структура на рибонуклеаза оформен 124 аминокиселинни остатъци. остатъци профил аминокиселина в полипептидна верига решили да доведе от аминокиселините запазена NH2-rpyna (на N - края на веригата), последната аминокиселина се счита за амино киселина, която е запазена карбоксилна група (С - края на веригата). По този начин, първата аминокиселина на профила рибонуклеаза - лизин, вторият - глутаминова киселина и др Достатъчно е да се премахнат или пренареждане една аминокиселина във веригата - .. И рибонуклеаза вместо да възникне друг протеин с други свойства.

За простота, не са показани като спирали полипептидна верига и третична структура показва в равнината на хартията. Забележете "омрежването" между 26 и 87 аминокиселини, между 66-та и 73-та минута, между 56-та и 111-та минута, между 40-та и 97-та минута. В тези места между Радиолит цистеин аминокиселина с отдалечени обекти на полипептидната верига, образувана -S-S-връзка.

протеин денатуриране. Колкото по-високо ниво на протеин в организацията, толкова по-малко оказва подкрепа за връзка. Под влиянието на различни физически и химически фактори - висока температура, действията на химикали, облъчване енергия и т.н., на "слаб" почивка връзка, протеинова структура - третичен, вторичен - деформирани, повредени и неговите свойства се променят. Нарушение на уникален роден структура на протеин се нарича денатурация. Степента на денатуриране на протеина зависи от интензитета на излагане на различни фактори: колкото по-интензивно въздействие, по-дълбок денатуриране.

Когато слаба промяна въздействие протеин може да бъде ограничено чрез частично разполагане на третичната структура. Когато по-силно въздействие макромолекула може да се превърне в напълно и остават под формата на неговата първична структура (фиг. 67).

Различни протеини са много различни един от друг в лекотата, с която те са денатурирани. Яйчен протеин денатурация се случи, например, при 60-70 ° С, и мускулна свива протеин денатурира около 45 ° С Много протеини се денатурират чрез действието на незначителни концентрации на химикали, и някои от тях дори от малки механични въздействия.

Проучванията показват, че процесът на разграждане е обратим, т.е.. Д., денатуриран протеин може да се върне в родния. Дори когато се разтвори напълно белтъчна молекула, способна на спонтанно възстановяване на неговата структура. От това следва, че всички структурни елементи на макромолекулите на нативния протеин се определя от неговата първична структура, т.е.. Е. Те се появяват във веригата на аминокиселинния състав и ред.

Ролята на протеини в клетката. Значение протеини за живеене голяма и разнообразна. На първо място, тяхната каталитична функция. Скоростта на реакцията зависи от естеството на реагентите и тяхната концентрация. Химическа активност на клетъчни вещества обикновено е малък. Тяхната концентрация в клетката за по-голямата част непълнолетния. Така, реакционната \ в клетката ще трябва да продължи безкрайно бавно. В същото време е известно, че химичните реакции в клетката са изложени на значителни скорости. Това е постигнато чрез наличието в клетъчните катализатори. Всички клетъчни катализатори - протеини. Те се наричат ​​биокатализатори, но по-често те се наричат ​​ензими. Каталитичната активност на ензимите е необичайно голям. Например, ензимът каталаза, който катализира реакцията на разлагане на водороден пероксид и ускорява реакцията при 10 11 пъти. ензими химичната структура не се различават от протеини, които не притежават ензимни функции: те и двете конструирани от конвенционални аминокиселини, те притежават и двете вторични, третични и др структури ... В повечето случаи ензимите катализират превръщането на вещества, чието молекулно размер в сравнение с макромолекули ензими са много малки. Например, каталаза ензим има молекулно тегло от около 100 000 и разлагане на водороден пероксид, който каталаза катализира само 34. Тази връзка между размерите на ензим и неговия субстрат (вещество, което действа върху ензима) предполага, че каталитичната активност на ензимите, не се открива всички молекулата си, а някои малка част от него. Тази област се нарича активния център на ензима. Очевидно е, че активното място е комбинация от групи, разположени върху съседните полипептидни вериги в третичната структура на ензима. Тази идея е добре обяснено с факта, че денатурирането на ензима тя губи своята каталитична активност. Очевидно е, че в нарушение на третичната структура на взаимното разположение на полипептидни вериги се променя структурата на активното място е нарушена, и ензимът губи активност. Почти всеки химическа реакция в клетката се катализира от своя специално ензим. Структурата на активното структурата на сайта и субстрат точно съответстват един на друг. Те пасват като ключ. Поради пространствен съответствието между структурата на активния център на ензима и структурата на субстрата може внимателно да се приближи един от друг, и която позволява реакцията между тях.

В допълнение към каталитичния функция, двигателната функция е много важни протеини. Всички видове движения, които са способни на клетки и организми, - свиване на мускулите в висши животни, трептене ресничките в протозои, моторни реакция на растенията, и т.н. -. За да изпълняват специфични контрактилните протеини.

Друга функция на протеини - транспорт. хемоглобина на протеин добавя кислород и носи цялото тяло.

С въвеждането на чужди вещества или клетки в тялото, тъй като индуцира продукцията на специфични протеини, наречени антитела, които свързват и неутрализират чужди вещества. В този случай протеините имат защитна функция.

Съществени протеини и като източник на енергия. Протеините се разделят на аминокиселини към клетката. Част от аминокиселини, използвани за синтеза на протеини, а част се подлага на дълбоко разцепване, през който се освобождава енергия. След разцепване на един грам протеин освободен 17,6 кДж (4.2 ккал).

Протеин - е материалът, който съставлява клетката. Протеини, участващи в изграждането на външната клетъчна мембрана, вътреклетъчни мембрани. В висшите организми, протеини са образувани от кръвоносни съдове, роговица, сухожилия, хрущяли, коса.

По този начин, освен протеини функции катализатор, моторни, транспорта, безопасността и енергия също принадлежи към блок функция.

Въглехидратите са органични съединения, които съдържат въглерод, водород и кислород.

Въглехидратите се разделят на прости и сложни. Простите въглехидрати се наричат ​​различни монозахариди, комплекс - полизахариди. Полизахаридите са полимери, в който мономерите роля монозахариди.

Монозахариди. За да има представа за химичната структура на монозахариди присъстват структурната формула на един от тях:

О Н ОН ОН ОН ОН

Всички монозахариди - безцветно вещество, лесно разтворими във вода, почти всички от тях имат приятен сладък вкус.

Най-често срещаните монозахариди - хексозна пентозните и триоз. От особено значение хексози глюкоза, фруктоза и галактоза. Глюкозата и фруктозата се намират в много продукти в свободно състояние. Сладкият вкус на много плодове, както и мед зависи от наличието в тях на глюкоза и фруктоза. Глюкоза също е намерена в кръвта (0,1%). Глюкоза, фруктоза и галактоза са част от много ди- и полизахариди. От пентозно- важно рибоза и деоксирибозата. Както в свободно състояние не се случи. Те са част от нуклеинови киселини и АТР.

Полизахариди. От двете монозахариди дизахарид, образуван от три - тризахарид, на някои - полизахарид. Ди- и тризахариди, като монозахариди, лесно разтворими във вода и имат сладък вкус. С увеличаване на броя на мономерните единици намалява разтворимостта на полизахариди, сладък вкус изчезва.

От дизахарид захар е известно, че всички храни, често наричан също захарна тръстика, захарно цвекло или захароза. Захароза се формира от една молекула глюкоза и фруктоза молекула. Широкото млечна захар са открити в млякото на всички бозайници. Млечна захар се получава от молекула на глюкоза и галактоза молекули. Мономерът на полизахарид нишесте - глюкоза. За разлика от конвенционалните полимери, в която мономерните единици следват един друг за образуване на удължена верига, нишестето е разклонен полимер. С структура, подобна на структурата на гликоген на нишестето, съдържащи се в мускулите и черния дроб на животните. Гликоген мономер като нишесте е глюкоза.

Най-често естествено срещащи въглехидрат - влакна (целулоза). Wood - е почти чиста целулоза. В своята структура целулоза - е удължена в обичайната дълга верига полимер. целулоза мономер - Глюкоза: всеки целулоза молекула се състои от около 150-200 молекули на глюкоза.

Биологичната роля на въглехидрати. Въглехидратите играят ролята на един необходим за изпълнението на различни форми на клетъчната активност източник на енергия. Всяка дейност - движение, секреция, биосинтеза, светлина и т.н. - .. изисква разход на енергия. Въглехидратите се подлагат на дълбоко клетка разцепване и окисляване и се превръщат в прости продукти: СО2 и Н2 О. Енергията, освободена по време на този процес. При пълно разцепване и окисление на 1 г въглехидрати освободен 17,6 кДж (4.2 ккал).

Освен ролята на енергия, изграждане и експлоатация въглехидрати функция: въглехидрат от целулоза състои от растителни клетъчни стени.