Реакция на полуацетал хидроксилна
Всички теми на този раздел:
Аминокиселини.
Класификация на аминокиселини се основава на химическата структура на радикалите. Разграничаване между циклични и алифатни (ациклични) аминокиселини. Според броя на амино и карбоксилни групи на аминокиселини
Конформацията на протеини
Линейни полипептидни вериги на отделните протеини чрез взаимодействие на функционалните групи на аминокиселини придобиват определена пространствена триизмерна структура или структура. В globulyar
пептиди
Пептиди - органични молекули, които включват повече аминокиселинни остатъци, свързани чрез пептидна връзка. В зависимост от броя на аминокиселинни остатъци и молекулното тегло се отличават:
Анализ на мембрана Donnan равновесие
Ако не протеин в клетката и неговите соли, след С1 = 0, тогава. т. е. в отсъствието на клетки BM
Ензимите
Ензими (ензими) - биологични катализатори, които ускоряват химичните реакции на метаболизма в тялото. Катализ - процес химия рампа
За разлика от ензими от неорганични катализатори
1. ензими имат висока каталитична активност (над mln.raz); 2. каталитичната активност се проявява при много меки условия (умерена температура 37-40ºS, нормален
Структурата на ензими
Доскоро се смяташе, че абсолютно всички ензими са вещества от протеин природата. Но каталитичната активност на някои ниско молекулно тегло РНК се открива в 80-те години. тези FER
Активното място на ензима.
Ензими - макромолекулни вещества, молекулното тегло достига няколко милиона молекули на субстрати, взаимодействащи с ензимите обикновено имат много по-малък размер .. Затова е естествено
Механизмът на действие на ензимите
Механизмът на действие на ензимите е както следва. Когато субстрат съединение с ензима произведени нестабилна ензимен субстрат комплекс. Това активиране молекула субстрат се дължи на:
специфичност
Способността на ензим катализира специфичен тип реакция се нарича специфичност. Специфична характеристика е от три вида: 1 - относителна или група специфичност
Кинетиката на ензимни реакции
Скоростта на ензимната реакция зависи от следните основни фактори: 1. Концентрацията на ензима; 2. Концентрацията на субстрата; 3. Температура; 4. р
Специфичността на ензим действие
Според специфичността на действие на ензими се разделя на 2 групи: като абсолютен специфичност и относителна специфичност. се наблюдава относителна (група) специфичност, когато фермата
Регламент от ковалентна модификация
По този начин, са: 1) частична протеолиза 2) Асоциация - дисоциация 3) фосфорилиране - дефосфолитиране. 1) частична протеолиза. някои фея
Регламент на типа на обратна връзка.
В допълнение към ензимите активното място може да включва център - алостеричен към която п-червата да се присъедини към нискомолекулни вещества и за промяна на активността на ензимите. алостеричен (
видове инхибиране
Разграничаване обратим и необратим инхибиране ензим. Инхибирането е необратимо, ако инхибиторът се свързва необратимо към ензима (изображение субстрат комплекс vanny инхибиторът не гниене
конкурентно инхибиране
Конкурентно инхибиране настъпва, когато в gibitor и подложката имат подобни структури и конкурентни-ruyut за свързване към активното място на ензима. Ако ензим Е добавите конкурентна ingibit
изоензими
Изоензими - са ензими, които катализират същата реакция, но се различават един от друг от AK-състав, редът на свързване AK, електрофоретичната подвижност, Km, локализация в клетки и органи
Количествено охарактеризиране на ензимната активност
Една единица ензимна активност (Е) Prien mayutsya количество ензим катализира беше зададена 1 микромол субстрат за 1 минута:
Enzimodiagnostika
При нормални условия, активността на серумните ензими, е относително малък в сравнение с тяхната активност в тъканите. Със загубата на редица органи и тъкани, което е свързано с нарушена пропускливост
enzymotherapy
отдавна се използва за използването на ензими за терапевтични цели. През миналия век, след откриването на пепсин, тя започва да се използва при лечението на диспепсия (лошо храносмилане-Рушен) и hardhealed
липидния метаболизъм
липид трансформация в процеса на храносмилането и абсорбция. Липиди - важен компонент на храна. Възрастни изисква от 70 до 145 гр на мазнини на ден, в зависимост от т
Транспорт на липидите
Resynthesize триацилглицероли, фосфолипиди, холестерол и негови естери в чревните епителни клетки, свързани | с малко количество на протеин и образуват хиломикрони (HM- частици Diamé
Относно Въглехидрати
Терминът "въглехидрат", както е предложено в H1H век, се основава на предположението, че всички въглехидрати включват два компонента - въглерод и вода, и тяхното елементарен състав може да се изрази с обща формула С м (Н
Монозахариди.
Монозахаридите - производни на поливалентни алкохоли, съдържащи карбоксилна група. В зависимост от позицията в молекулата карбоксилна група са разделени в монозахариди на алдоза и кетозата.
Стереоизомери монозахариди.
Всички монозахариди съдържат асиметрични (хирален) въглеродни атома. Всички изомери са разделени в монозахариди D- и L-форми на сходството на атомната подреждането в последната група с центъра на разпределение на асиметрия
Циклични (полуацетални) форми на монозахариди.
Всяко монозахарид със специфични физични свойства (точка на топене, разтворимост, и т.н.), характеризиращи се с конкретна стойност на специфичната ротация [# 945] 20D, до
Реакциите, включващи карбониловата група.
- окисление на монозахариди. алдози обработка слабите окислителни агенти води до превръщането на алдехидната група в позиция С-1 атом на карбоксилна група за да се образува толкова
олигозахариди
Олигозахаридите - въглехидрати, чиито молекули съдържат от 2 до 10 монозахаридни остатъци, свързани чрез гликозидни връзки. Съответно се прави разлика дизахариди, тризахариди, и т.н. Dis
Полизахариди
Полизахариди - високо молекулно поликондензати на монозахариди, свързани заедно чрез гликозидни връзки и образуват с права или разклонена верига. Най-често срещаният MON
Хетерополизахриден.
Най-важните представители на хетерополизахариди в органите и тъканите на хора и животни - гликозаминогликани (мукополизахариди). Те се състоят от сложни въглехидратни вериги, съдържащ амино захар и уронова
Междинно метаболизма на въглехидратите в организма
В междинния метаболизъм на въглехидрати следните процеси могат да бъдат разграничени в тялото: 1. Събиране на глюкозата в тъканните клетки. 2. биосинтеза на гликоген в черния дроб и мускулите. 3. Rasp
ВИТАМИНИ
Витамини - с ниско молекулно тегло органично съединение, което, когато присъства в храната в малки количества, са необходими неговите компоненти, двете
Мазнини-разтворими витамини
Витамини от група А (ретинол) antikseroftalmichesky 3 известен витамин А група: А1, А2 и цис-форма на витамин А 1 (а) neovitamin
Биологичната роля
1. Вит. А е включен в регулирането на пропускливостта на мембраната; 2. ангажирани в транспортни монозахариди, необходими за синтезата на гликопротеини; 3. Влияние на разграждане на протеин
витамини Водоразтворими
Витамин В1 (тиамин, antinevrichesky) Произход кристален витамин разпределени в Funk 1912 Химическата структура на 2 Пръстените - пи
Биологичната роля
1. ТЕЦ участва в реакции декарбоксилиране # 945-кето киселина; 2. ТЕЦ участва в разцепването и синтеза на # 945; хидрокси киселини (например, ketosaharov), т.е. Реакциите в синтеза и разцепване
Витамин С (аскорбинова киселина, витамин antiskorbutny).
Химическа структура. Витамин С е киселина с лактон структура, подобна структура от L-глюкоза. Благодарение на два асиметрични въглеродни атоми
Недостигът на витамин и хиповитаминоза
Недостигът на витамин РР води до пелагра болест (груба кожа). Водещият симптом на заболяването - дерматит. зачервява кожата, става груба, мехури, пукнатини, местно lopayusch
Общи характеристики на нуклеинови киселини
Нуклеинова киселина - с високо молекулно тегло органични полимери (полинуклеотиди), осигуряващи съхранение и предаване на генетичната информация. Те са били открити през 1870 г. от германския ucheny
Химичната структура на РНК и ДНК. В
Нуклеинови киселини се състоят от полинуклеотидите. Мононуклеотиди нуклеинови киселини от своя страна се състои от три компонента: нуклеинова киселина
РНК ДНК
Н3РО4 Н3РО4 Рибоза деоксирибоза азотни основи (A, G, С, Y) (A, G, С, Т) В таблица 1 са представени sost
Първичната структура на ДНК и РНК.
Първичната структура на РНК и ДНК от същата - линейна полинуклеотидна верига, в които нуклеотиди са свързани 3/5 / фосфодиестерни връзки, които образуват Остатък
Вторичната структура на ДНК.
Вторичната структура на ДНК се характеризира с правилото Chargaff, Е. (модел количественото съдържание на азотни бази): 1. ДНК моларно съотношение на пурин и пиримидин
Третичната структура на ДНК.
Третичната структура на ДНК - спирала и навити бобина в комбинация с протеини. ДНК може да съществува в линейна форма (в хромозомите на еукариоти) и пръстеновидното (в прокариоти и в митохондриите). спираловидно
РНК структура и функция.
За разлика от ДНК молекула РНК се състои от един полинуклеотид верига, към която спираловидни себе си, т.е. различни форми на "линия" и "фиба" поради взаимодействия на комплементарна азот
Предмет: обменно нуклеинови киселини и нуклеотиди в човешкото тяло.
Обмен на нуклеотиди в организъм включва процесите на анаболизъм (пурин биосинтеза - основната и резерв-ти пътека - и пиримидинови нуклеотиди) и kataboliz УО (разлагане нуклеинова киселина
транскрипция
Транскрипция - биосинтезата на молекулите на РНК на ДНК матрица-CE, е локализиран в ядрото на клетката, е постоянна, не зависи от клетъчния цикъл. Основа и енергийни източници за biosinte
протеин биосинтеза
Биосинтеза на протеин (превод) се появява в полизоми и води до изграждането на полипептидната верига на аминокиселини (първична структура на протеина). За транс-lyatsii процес изисква: матрицата
Регулирането на транскрипция. Теорията на оперон
Operon - тип DNA сегмент, кодиращ структура OD-крак протеини, съдържаща регулаторна област, с-roliruyuschuyu синтез на тези протеини. Регулацията на транскрипцията на иРНК включва индукция
лимонена киселина цикъл - ТСА - цикъла на Кребс
цикъл на лимонена киселина е поредица от реакции, които се извършват в митохондриите, през който катаболизма на ацетилни групи (до 2CO2) Voss и образование
Регламент на цикъла на Кребс
Ограничаване реакция само на цикъла на Кребс - синтеза реакция цитрат (цитратен синтаза ензим). Регулаторните Krebs цикъл ензими: пируват дехидрогеназа инхибитори (АТР, NADH +
Ролята на кислород в метаболизма
функции на човешкото тяло в аеробни условия-вия: 90% от енергията, която получава с участието на кислород. Кислородът изпълнява две важни функции в Metabo-формализма в процеса на живота
токсичност кислород
За човешки токсичност организъм кислород Obus погледа токсичност на неговите активни форми, п-чревната образувани при прехвърлянето на електрони от субстратите окислен-Mykh на кислород
нуклеозидни
Най-честите E-високо енергийни междинните съединения като цяло са NUS-leozidtrifosfaty (NTF), който може да предава край е висока енергия