Полиелектролити (протеини) - studopediya
Полиелектролитите - е ВМУ, което съдържа в състава си групи, способни на йонизация. Протеините са най-често срещаните полиелектролити. Macromolecules протеини са образувани от аминокиселини. При взаимодействието на карбоксилни и амино пептидните връзки са образувани, които образуват полипептидна верига протеини:
протеини макромолекулите възможни различни комбинации от полипептидни вериги, които се формират от само 20 аминокиселини прости. Полипептидни вериги образуват първичната структура на молекулата на протеин, което означава ковалентно структурна рамка и определена последователност на аминокиселинни остатъци.
Разграничаване фибриларна структура и глобуларен протеин молекула. Фибриларни протеини обикновено са неразтворими във вода. В тяхната структура на макромолекулите се навиват един върху друг като въже. Например, тази коса кератин, миозин, мускул, колаген и желатин. Кълбовидните протеини са сведени до минимум специфична форма макромолекули и способен да образува глобули. Те имат добра разтворимост във вода и реактивност. Примери - албумини и глобулини яйчен белтък, мляко, в кръвния серум, стомаха и пепсин.
В алкална среда на протеиновите молекули са отделени като киселина и отрицателно зареден:
В кисела среда на протеина дисоциира като база, положителен заряд:
При определяне на рН на разтвора, когато количеството на групи йонизираните киселина, равен на броя на дейонизирана ядро, молекула може да се разглежда като не като електрически заряд (изоелектрична състояние).
РН, съответстваща на изоелектричната състояние, наречено изоелектричната точка. изоелектрични полийони на точка с най-ниската заряд, са в максимална наведе (бобина подобни) форма и имат най-малко съпротивление на потока. Следователно, изоелектричната точка на протеинови разтвори имат минимален вискозитет.
Разграничаване киселинни, основни и неутрални протеини, в зависимост от рН на изоелектричната точка. Ключови протеини - глиадин пшеница проламинов. Киселина - желатин, албумин.
Под влиянието на различни фактори променят макромолекулна структура протеин може да се появи и нейните свойства, като например протеин денатуриране.
Протеин денатурация, свързани с разрушаване на слаби връзки в макромолекулата и смущение на нативния протеин структура. Денатурирането се появява в глобуларни протеини и се предхожда от тяхното образуване на гелове, макромолекулите са изтеглени в нишки.
Например, въвеждането на желатин разтвор на етилов алкохол помага прекъсне вътрешномолекулни връзки и води до денатуриране. В резултат на това се наблюдава в зависимост от свойствата на насипни максимално рН.
Денатурирането може да се извършва под действието на температура (термична денатурация време на готвене яйца в пекарна, готвене месо, риба), с механична обработка (бие надолу яйчен белтък сметана и неговото превръщане в пяна, където тънък течен слой от пяна нарушават стифиране полипептидни вериги възниква ги изправяне, което е придружено от разкъсване на водородни връзки). Денатурирането може да бъде киселина, като киселина мляко skisanii унищожи слаби водородни връзки в макромолекули т.н.
Денатурирането се различава от осоляването на факта, че тя е необратима.