Основната структура на протеина

протеинова структура може да бъде представена от един от четирите варианта. Всеки вариант има своите особености. По този начин, съществува кватернерна, трикомпонентна, вторична и първична структура на протеина.

Последното ниво в този списък представлява линеен полипептидна верига от аминокиселини. Аминокиселини, свързани заедно чрез пептидни връзки. Първичната структура на протеин е най-простият нивото на организация на молекулите. Като ковалентни пептидни връзки между алфа-амино групата на една амино киселина и алфа-карбоксилната група на друга молекула осигурява висока стабилност.

При образуването на пептидни връзки в клетките се активира първото карбоксилна група. След свързването е с амино група. Приблизително същата лаборатория извършва полипептид синтез.

Пептидна връзка, което е повтаряща се единица на полипептидната верига има редица функции. Под влиянието на тези функции не само формират основната структура на протеина. Те засягат и двете по-високи организационни нива на полипептидната верига. Сред основните отличителните черти изолирани една равнина (способност на всички атоми, които са включени в пептидната група в една и съща равнина) по отношение на заместители, транс-N-С връзки, собственост съществуват в 2 резонансни форми. Особеностите на пептидната връзка също включват способността да образуват водородни връзки. Където всеки пептид на групата може да бъде оформена от две водородни връзки с други групи (включително пептид). Въпреки това, има и изключения. Те включват пептидни групи с аминогрупите на хидроксипролин или пролин. Те могат да представляват само една водородна връзка. Това влияе на образуването на протеин вторична структура. По този начин частта, където е хидроксипролин или пролин, пептидната верига се огъва лесно се дължи на факта, че има втора водородна връзка, която ще се запази (както обикновено).

Името се образува от пептидни имената на аминокиселинни включени в тях. Дипептид даде две аминокиселинни трипептид - три, тетрапептид - четири, и така нататък. Всяка полипептидна верига (или пептид) на всяка дължина присъства N-крайната амино киселина, която съдържа свободна амино група и С-терминалната аминокиселина, в която има свободна карбоксилна група.

В проучването на тези съединения, учените се интересуват от няколко проблема. Изследователите основно търсят, за да разберете размера, определяне на формата и теглото на белтъчните молекули. Трябва да се отбележи, че това е голямо предизвикателство. Трудността е, че определянето на относителното молекулно тегло за повишаване на температурата на кипене на разтвора на протеин (както се прави в други вещества) не е възможно, поради факта, че протеинови разтвори не се вари. Дефиниция на индикатора в съответствие с понижаване на температурата на замръзване е неточна. В допълнение, протеините в чистата форма някога. Въпреки това, с помощта на разработените методи, беше установено, че молекулното тегло варира от 14-45000 и повече.

Една важна характеристика на съединенията е фракционна изсолване. Този процес е изолиране на протеини от разтвор след прибавяне на солни разтвори с различни концентрации.

Друга важна характеристика е денатуриране. Този процес се извършва в утаяването на протеини с тежки метали. Денатури е загубата на естествените свойства. Този процес включва превръщането на различни молекули, в допълнение към счупване на полипептидната верига. С други думи, основната структура на протеините остава непроменена по време на разграждане.