Какво цвят реакции са положителни с този пептид

Как действа върху структурата и функцията на протеините при по-високи температури?

Какво е оптималната температура за ензима? Обратими и необратими инактивиране

1) структурната организация на протеини:

-първичната структура - последователността от аминокиселини, свързани: пептидна връзка;

-вторична структура - svetyvaniya този метод, усукване на полипептидната верига в даден конформация спирална: водородна връзка;

-третична структура - това е често срещана форма или структура на полипептидната верига: дисулфид, йонни, хидрофобна връзка;

-кватернерна структура - тази конструкция на полипептидни вериги, които съставят отделните субединици един спрямо друг, т.е. подреждане и метод за опаковане за образуване на нативна конформация на протеина: йонни, водород и дисулфидни връзки.

2) Когато температурата се повиши над 42 # 730; Тъй като водород и хидрофобни връзки се разграждат → загуба нативна конформация, денатурация (nonhydrolytic нарушение е кватернерен, третичен и вторична структура на опазването на първичната структура на белтъка. Придружено от промяна в свойствата)

3) температурата, при която се наблюдава максималната ензимна активност се нарича оптимално.

За повечето ензими yavlyaetsyatemperatura оптимална температура от + 35 ° С - + 45S.Obratimayainaktivatsiya когато след отстраняване на денатуранта или намаляване на неговата концентрация, протеинът може да възстанови своята структура, т.е. ренатуриране случи. И след като необратима дезактивирането на протеина няма да може да се възстанови структурата.

2) невропептид мозъка Leu-енкефалин има последователността Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu. Определяне на заряд на молекулата при рН 3.0; 7.0; 11.0. В рН обхват е изоелектричната точка на пептида?

Добави формула на споменатия пентапептид.

За да се определи кои групи химическа структура и свойства на аминокиселини са изброени

3) Добави йонната формата на аминокиселините на тези рН

Какво цвят реакции са положителни с този пептид

2) сменяеми: тирозин, глицин. Съществено: фенилаланин, левцин.

Ароматни AK: тирозин, finilalanin

Алифатни (monoaminomonokarbonovye) глицин, левцин.

3) невропептидите включват пептиди, съдържащи се в мозъка. Първите две представителите на невропептиди наречени енкефалини, са били изолирани от мозък на животните през 1975. Тези пептиди проявяват аналгетичен ефект и се използват като медикаменти. Опишете тази пентапептидно.

Добави структурна формула метионин-енкефалин: Tyr-Gly-Gly-Phe-Met и N и С определят краищата на пептида

Определяне на заряд на пептида в неутрална среда и посоката на движение по време на електрофореза

Какво цвят реакции са положителни с този пептид

-тирозин, фенилаланин + реакция метод Mulder (ksantoproteinovaya) се основава на способността да образуват ароматни съединения чрез реакция с концентрирана HNO3 динитро съединение с жълт цвят се прехвърлят в алкална среда в quinoid структура оранжево;

-тирозин + Pauli диазо реакция до циклични аминокиселини, методът се основава на способността на тирозин diazobenzolsulfokislotoyobrazovyvat боядисани в оранжево-червен азо съединение.

4) протеини, извършващи транспорт на молекули или йони през мембраната, често са класифицирани като трансмембранни протеини. Такива протеини имат в структурата си област затворена в липидния слой биомембрани и области изправени в клетката (в цитоплазмата) и в извънклетъчното пространство. Характеризира такива протеини.