Аминокиселините са комбинирани в редица класове

Аминокиселините - градивните елементи на протеин макромолекули. Според структурата те са органични карбоксилни киселини, в които поне един водороден атом е заместен с амино група. Така непременно в аминокиселинната карбоксилна група (СООН), амино (NH2), асиметричен въглероден атом, и странична верига (R група). Аминокиселинен структура странична верига и се различават един от друг. Това радикал, прикрепен към амино голямо разнообразие от структури и свойства.

Класификация на аминокиселини може да се извършва в зависимост от някои имоти или качество аминокиселини. Има следните класове на аминокиселини:

1. В зависимост от позицията на амино по отношение на C 2 (# 945 въглероден атом) до # 945-амино киселина, # 946-амино киселина и др ..

2. абсолютната конфигурация на молекулата на L- и D-стереоизомери.

3. оптична активност по отношение на равнината на поляризирана светлина - отдясно и лявовъртящи.

4. Когато аминокиселините, включени в протеиновия синтез - протеиногенни и непротеиногенна.

5. Съгласно страна структура радикал - ароматни, алифатни, допълнително включващ СООН и NH2-групите.

6. киселинно-основни свойства - неутрални, кисели, основни.

7. Ако е необходимо за организма - и статичните.

Двадесет аминокиселини са необходими за синтеза на протеини

Сред разнообразието от аминокиселини, само 20 участва в междуклетъчния синтез на протеини (протеиногенни аминокиселини). Също така намерени в човешкото тяло има около 40 не-протеиногенни аминокиселини.

Всички протеиногенни аминокиселини са # 945-аминокиселина. Техният пример може да покаже допълнителни методи за класификация. имена аминокиселинни обикновено са сведени до 3-писмо наименование. Специалисти в областта на молекулярната биология и се използват символи от една буква за всяка амино киселина.

Според структурата на страната на радикала

· Алифатен (аланин, валин, левцин, изолевцин, пролин, глицин),

· Допълнителни СООН-съдържаща група (аспарагинова и глутаминова киселина)

Структурата на протеиногенни аминокиселини

Поляритета страна радикал

Има неполярен амино киселини (ароматни, алифатни) и полярен (незареден, отрицателно и положително заредени).

Чрез киселина базови свойства

Чрез киселина базови свойства на разделена неутрален (повечето), кисел (глутаминова киселина и аспарагинова киселина) и основна (лизин, аргинин, хистидин), аминокиселини.

По необходимост за такъв организъм е изолиран, които не се синтезира в тялото и трябва да бъде получена от храна - незаменими аминокиселини (левцин, изолевцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). За провеждане на тези сменяеми аминокиселини, въглероден скелет, която се образува в метаболитни реакции и може по никакъв начин да се получи амино група за образуване на амино sotvetstvuet. Две аминокиселини са условно съществените (аргинин, хистидин), т.е. синтез среща в недостатъчни количества, особено за деца.

Аминокиселините проявяват изомерия

изомери на аминокиселини, в зависимост от позицията на амино групата

В зависимост от относителната polozheniyaaminogruppy втори въглероден атом, изолирани # 945; -, # 946; -, # 947; - и други аминокиселини.

За тялото на бозайниците са най-често срещаните # 945-аминокиселина.

Изомери абсолютна конфигурация

Абсолютната конфигурация на молекулата отделя D- и L-форми. Разликите между изомери свързани с взаимното разположение на четири заместващи групи, разположени във върховете на въображаем Tetrahedron, чийто център е въглероден атом в # 945 позиция. Има само две възможни места на химически групи, около него.

Двете конфигурациите на тетраедър

Протеинът на всеки организъм съдържа само един стереоизомер, за бозайници е L-амино киселини.

Въпреки това, оптични изомери претърпяват спонтанно nefermentativnuyuratsemizatsiyu. т.е. L-форма се превръща в D-форма. Този факт се използва за определяне на възрастта, например зъб костна тъкан (експертиза, археология).