Връзката между двете аминокиселини
Пептидна връзка. Техният основен осем: Gistin, левцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин.
Аминокиселините могат да бъдат свързани помежду си връзки, които се наричат пептид. при което се образува полимерна молекула. Ако броят на аминокиселините е по-малко от 10, след нова връзка се нарича пептид; ако между 10 и 40 аминокиселини - полипептида. ако повече от 40 аминокиселини - протеин.
пептидната връзка - е връзката между α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-амино групата на друга амино киселина.
Ако е необходимо, наричаме пептид от аминокиселини на всички имена добавени към "ил" наставка, само последната аминокиселина запазва името си непроменена.
Например, аланил-серил-триптофан или γ-глутаминил-цистеинил-глицин (наречена друго глутатион).
Всички атоми са включени в пептидната група са в една и съща равнина, атомите "H" и "О" са разположени от двете страни на пептидната връзка.
амино радикали спрямо връзките С-N оста, разположени на "различни" ръка в транс-позиция.
връзката пептидът има кето формата и енолна форма.
въглеродни и азотни атоми, включени в пептидната връзка са способни да образуват две водородни връзки с други пептидни групи.
дължина пептидна връзка по-малък от единична връзка, тя е твърда структура, и въртенето около трудно. Но тъй като в допълнение към пептид, протеин, има и други комуникационна верига аминокиселини може да се върти около главната ос, която дава различен протеин конформация (пространственото разположение на атоми).
Можете да попитате или да напуснат вашето мнение.
Схема образуване на пептидна връзка.
пептидната връзка - образуване на амидна връзка, получена по време на образуването и взаимодействието на α-амино (-NH2) един с α-карбоксилна група (-СООН) с друга амино киселина.
От две (1) и (2) е оформен (верига от две аминокиселини) и молекула вода. За същата схема и генерира дълга верига от аминокиселини и. Различни аминокиселини, които са "изграждащи блокове" на протеин различават R.
Както и в случай на амид пептидна връзка в резонанс поради канонични структури C-N връзка между въглеродния атом на карбонилната група и азотният атом е частично двойно характер:
Това се проявява по-специално за да се намали дължината му да 1.33:
Това води до следните свойства:
- 4 поради атом (С, N, О и Н) и две α-въглерод в една и съща равнина. R-амино група и α-водородни атома на въглерода са извън тази равнина.
- Н, О и в пептидната връзка, както и две а-въглерода на аминокиселини са ориентирани транс (транс-изомер е по-устойчив). В случай на L-амино киселини, който се намира във всички естествени протеини и пептиди, R-групи също са транс-ориентирана.
- Ротация около съобщението С-N е трудно, евентуално въртене около връзка С-С.
За откриване на протеини и. както и тяхното количествено определяне се използва в разтвор.
1.KOVALENTNYE СЪОБЩЕНИЕ - обичайните силни химични връзки.
а) пептидна връзка
б) дисулфидна връзка
2.NEKOVALENTNYE (Лос Анджелис) типове комуникация: а) водород връзка; б) йонна връзка; в) взаимодействие Хидрофобна
Образувана от СООН-групата на една аминокиселина и NH2-групата на съседния аминокиселина. пептид в заглавието на аминокиселини затваряне на всички заглавия, с изключение на последната, разположен в "С" края на молекулата се променя на "ил". Например, тетрапептид: валил-аспартил-лизил-серин
Пептидна връзка се образува само чрез амино алфа и съседна СООН-групи за ОБЩА всички аминокиселини фрагмент на молекулата. Ако карбоксилни и амино групи са част от радикал, те никога не са включени в образуването на пептидни връзки в молекулата на протеин.
Пептид самата връзка се дължи отчасти на лакто-лактам тавтомерията двойно. Поради това, че е невъзможно да се върти около нея и тя е от силата на един и половина пъти повече от нормалното ковалентна връзка. Фигурата показва, че на всеки три ковалентни връзки в прът пептид или протеин молекула две са прости и разрешение за въртене, така че прътът (цялата полипептидна верига) може да се вкара в пространството.
Като ковалентни връзки в молекулата на протеин в допълнение към пептид, се отнася също дисулфидна връзка.
Дисулфидна връзка - е ковалентна връзка. Въпреки това, той е биологично по-малко стабилен от пептидната връзка. Това е така, защото тялото бързо пристъпи редокс процеси. Дисулфидната връзка може да възникне между различни части на същата полипептидна верига, като същевременно запазва верига в огъната състояние. Ако има дисулфидна връзка между два полипептида, тя ги комбинира в една молекула.
СЛАБИ видове комуникация
В десетки пъти по-слаби от ковалентни връзки. Слабите видове връзки - това физикохимични взаимодействие. Следователно, те са много чувствителни към промени в условията на околната среда (температура, рН на средата, йонната сила на разтвора, и така нататък).
Водородна връзка - връзка, която възниква между две електроотрицателни атоми, дължащи се на водород, който е свързан с един от електроотрицателни атоми ковалентно (виж фиг.).
Водородното свързване е около 10 пъти по-слаб от ковалентна. Ако водородни връзки се повтарят, те притежават полипептидните вериги с висока якост. Водородни връзки са много чувствителни към условията на околната среда и наличието в него на вещества, които са способни да образуват такива връзки (например, урея).
Йонна връзка - настъпва между положително и отрицателно заредени групи (допълнителни карбоксилни и амино групи), които се намират в радикалите на лизин, аргинин, хистидин, аспартинова киселина и глутаминова киселина.
Хидрофобно взаимодействие - неспецифично привличане срещащи между протеин молекула радикали на хидрофобна амино киселина - причинени от ван дер Ваалс и се допълва с вода изтласкване сила.
Пептидната верига има една посока, и две различни край - N-край. носещ свободна амино група на първата аминокиселина и С-края. носещ карбоксилна група на последната аминокиселина. Припомнете си, че аминокиселинните остатъци са свързани във верига на последователност на протеини и пептиди. За да се обади конкретен пептид е достатъчно за прехвърляне (като се излиза от N-края) последователност на нейните съставни аминокиселинни остатъци в трибуквен или еднобуквен код. Например, аминокиселинната последователност на ангиотензин пептиден хормон Il е както следва: Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe.
Когато пептиди заглавието на съкращение името на аминокиселината добавя към -ил на наставка, с изключение на последните С-крайни аминокиселини. Например, тетрапептидът Ser-Gly-Pro-Ala чете srilglitsilprlilalanin.
Веригата си повтарящи се групи -NH-СН-СО- се нарича пептиден гръбнак. Каквато и да е дължина, нито ще полипептидната верига винаги е в основата на това - в основата на молекулата, едни и същи във всички протеини. В този прът седне като странични разклонения амино радикали. съотношение Брой и редуване на тези различни радикали един протеин от друг. аминокиселинни мономери, част от пептидите и протеините се наричат аминокиселинни остатъци.
Общи характеристики на пептидите.
Пептидът се състои от 2 или повече аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. Пептиди, съдържащи по-малко от 10 аминокиселинни остатъци, наречени олигопептиди. Пептиди, съдържащи остатъци повече от 10 аминокиселинни се наричат полипептиди. Същият брой аминокиселини, и могат да съдържат малки протеини. Конвенционални граница между полипептиди и протеини се намира в района на молекулно тегло от 6,000.
полипептиди бозайници съдържат пептидни връзки, образувани между алфа-амино и а карбоксилната група на протеиногенни аминокиселини. Въпреки това, съставът на някои от полипептидите може да включва други аминокиселини или производни на протеиногенни аминокиселини. Атипични пептид е трипептид глутатион на (гама glutamiltsisteinilglitsin), където N-терминал глутамат и цистеин не са свързани алфа-пептидна връзка.
Биологичната роля на пептиди.
1. Пептидите са много важни човешки хормони, такива като глюкагон, окситоцин, вазопресин.
2. Пептиди регулиращи храносмилателните процеси, като гастрин, холецистокинин.
3. Пептиди регулиращи съдов тонус и кръвното налягане, например, ангиотензин II, брадикинин.
4. Пептиди регулиране на апетита, например, лептин, б-ендорфин.
5. пептиди притежаващи аналгетични свойства, например, опиоидни пептиди (енкефалини и ендорфини).
6. пептиди, участващи в регулацията на висока нервна активност в биохимичните процеси, които участват в механизмите на сън, памет, обучение и т.н.
7. глутатион на трипептид изпълнява функцията на защита на клетките от окислително увреждане от свободни радикали.
Пептидите, използвани като медикаменти, например, пептиди някои антибиотици, противоракови лекарства.
В хода на разпадане средни молекулни пептиди (SMP), формирани ендогенни протеини. Основната част е представена SMP полипептиди с молекулно тегло 300-5000 АД SMP притежава различна биологична активност. При физиологични условия, 95% на средните молекулни пептиди се отделя главно чрез гломерулна филтрация.
отслабва Функцията бъбречна отделителната и непълна разграждането на протеини (протеолиза) води до увеличаване на концентрацията на НПП в плазмата (серум) кръв. Където средната концентрация на молекули в серум на пациента може в 8-10 пъти нормата.
Натрупване SMP води до нарушаване на микроциркулацията, както и транспорта на натриеви и калиеви йони през мембраната, потискане на имунния отговор, инхибиране на активността на някои ензими. В клиничната практика, НПП се определя като критерий за токсичност.
