Видове аминокиселинни връзки в протеини - studopediya
Елементният състав на протеини
Химичният състав на протеини
Химичният състав на протеини е много разнообразен. Те съдържат много химикали. Въпреки това, свързването на химични елементи включват въглерод (51 - 55%), кислород (21 - 23%), азот (16% - най константа), водород (6- 7%) и сяра (0.5 - 2%)
Амино състав киселина на протеини.
Аминокиселините от химическата природа са производни на карбоксилни киселини, в които водородният атом в # 945; - позицията на заместена амино група .. Структурата на естествени протеини включват # 945 амино киселини, които се различават по структурата на радикала # 945 въглероден атом.
номенклатура аминокиселина. Аминокиселините обикновено са тривиални имена. Протеините и пептидите са обозначени с първите три букви на имената им. Например, валин - вал, треонин - Thr и т.н.
Класификация на аминокиселини. Аминокиселините са класифицирани според тяхната структура въглеводороден радикал и амино радикал полярност. Структурата на радикала и полярността на аминокиселини се определи естеството на които те образуват връзки в молекулата на протеина.
Според структурата на радикални групи от аминокиселини 7 изолира
- аминокиселини, които нямат радикал глицин
- амино киселина с въглеводороден радикал: аланин, валин, левцин, изолевцин, фенилаланин, пролин.
- аминокиселини, притежаващи карбоксилна група в радикал: глутамин, аспарагинова киселина, глутамин, аспарагин
- аминокиселини, имащи амино група в радикал: лизин, аргинин
- аминокиселини като хидроксилна група в радикал: серин, треонин, тирозин, хидроксипролин, gidrokislizin
- амино киселина, съдържаща тио радикал: цистеин, цистин, метионин
- амино, хетероцикличен радикал, съдържащ: gitidin, триптофан
Според полярността на радикалните аминокиселини са разделени в две групи
1. Не-полярни (хидрофобни) аминокиселини: аланин, валин, левцин, изолевцин, фенилаланин, триптофан, пролин, хидроксипролин, метионин
2. полярни (хидрофилни) аминокиселини
а) електрически неутрални (незаредени) аминокиселини: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин
б) киселинна (отрицателно зареден): глутамин, aparaginovaya
в) основните (положително заредени) аминокиселини: лизин, аргинин, хистидин
Разграничаване силни, ковалентни връзки: пептид, дисулфид и крехки, нековалентни връзки в молекулата на протеин: водород, йонни, vandervaalsed хидрофобен.
Пептидни връзки (- CO-NH -) са основния тип на връзки в протеини. Те за първи път са проучени от AJ Danilevsky (1888). Пептидни връзки, образувани чрез взаимодействие на # 945 - карбоксилна група на една амино киселина и # 945; - амино група на друга амино киселина. връзката пептидът е конюгиран връзка, електронната плътност в него се замества с азот за кислород, поради което тя заема междинно положение между единични и двойни връзки. Дължината на пептидната връзка е 0.132 пМ. Въртенето около пептидната връзка атоми е трудно, О и Н атоми в него са в транс-позиция. Всички атоми на пептидните връзки са разположени в една равнина. О и Н атоми на пептидната връзка може допълнително да образуват водородни връзки с други пептидна връзка. Пептидни връзки определят реда на последователност от аминокиселини в полипептидната верига на протеина, т.е. формиране на първичната структура на белтъка. Пептидни връзки - силни връзки (празнина енергия е около 95 ккал / мол). Отцепването на пептидните връзки на протеина се провежда при кипене на обратен хладник в присъствието на киселини, основи, или под действието на ензими пептидаза.
Дисулфидни връзки (-S- S-), образувани от два цистеинови молекули в състава на протеиновата молекула. Възможни вътреверижни дисулфидни мостове "" в единична полипептидна верига и междуверижни връзки между отделни полипептидни вериги. Например, в молекулата, както на хормона инсулин настоящото изпълнение дисулфидните връзки на. Дисулфидните връзки определят пространствен сгъване на протеиновата молекула, т.е. третична структура на протеини. Дисулфиднп облигации са разбити от действието на някои редуциращи агенти и разграждането на протеина.
Водородни връзки се появяват между водороден атом и електроотрицателна атом, обикновено кислород. Водородни връзки са приблизително 10 пъти по-слаби от пептидните връзки. Най-често те се случи между азотния атом и О атом различни пептидни връзки или близко разположени в протеиновата молекула или разположени в различни полипептидни вериги. Голям брой водородни връзки в протеини определя главно вторична структура (# 945; спирала и # 946; - сгънати структура), но също така са включени в образуването на третична и четвъртична структура на протеини. Слабите водородни връзки са лесно разделени, когато протеин денатуриране на.
Йонни връзки са образувани между противоположно заредени аминокиселини в молекулата на протеин (положително зареден лизин, аргинин, хистидин и отрицателно зареден глутамат и аспартат). Йонийски комуникация определяне пространствен нагъване на протеини, т.е. формиране третична и четвъртична структура на протеини. Йонните връзки са разбити по денатуриране.
Ван дер Ваалс връзки vzaimodeystviya- вариант произтичащи през кратки поляризация атома.
Хидрофобни връзки се появяват между неполярни (хидрофобни) амино радикали в полярен разтворител (вода). Хидрофобни радикали са потопени в протеиновата молекула, промяна на пространственото подреждане на полипептидната верига. Хидрофобни взаимодействия са ентропична характер на протеиновата молекула придаде устойчивост, формира третична и четвъртична структура.