Денатуриране и ренатуриране на протеини - позоваване химик 21

Химия и инженерна химия

Ако антителата имат висок афинитет за дадена хаптен, за тяхното използване избор сефароза комплекс с друг, кръстосано взаимодействие хаптен с нисък афинитет на антителата от данни. и се използва за елюиране на антитялото от сорбента. Излишният хаптен се отстранява чрез диализа и хаптен свързан с антителата могат да бъдат отстранени чрез денатуриране в 6М гуанидин-НС1 при 4 ° С Протеинът е след renaturi-ruyut диализа срещу разтвори с намаляващи концентрации на гуанидин-Н л, а след това се диализира срещу PBS. Добив денатурация антитяло - ренатуриране в случай на антитяло-токсин Digi варира от 73 до 94% (URD сътр 1971). [C.71]

Biohnmich. ефекти на високо D. Когато D в няколко. стотици МРа денатуриране на протеините. по този начин се променя тяхната антигенна задължителен острови намалява активността на токсина. Особено чувствителни към AD процеси на свързване на протеин лиганд и протеин-протеин взаимодействия. Така протеини характерни стойности на намаляването на асоциация скорост с увеличаване D. (AV положителен и може да бъде стотици см / мол). D. денатуриране влияние зависи от естеството на протеина. m температура и рН на средата. Напр. овалбумин необратимо коагулира при 800 МРа, докато р-RY албумин не се променят дори при 1.9 НРА. AD може да инхибира топлинна денатурация на протеина, и дори да доведе до протеин ренатуриране де [c.621]

Въпреки това, при определени условия, полипептидите могат да образуват определен пространствен (триизмерни) структура. Тези структури са образувани поради вътрешномолекулна взаимодействие една с друга и с различни групи разтворители мономер от полимерната молекула. Например, в гр. 1951 Laynus полюсите и Robert Кори теоретично прогнозира, че полипептидите могат да образуват спирална структура, поради наличието на водородни връзки между карбонил кислородния атом на фрагмента Ith и амид водороден атом от (I + 4) то фрагмент, който се потвърждава допълнително от богатство на експериментални данни. Всеки протеин с неправилна последователност на аминокиселини могат да образуват уникална триизмерна структура. Следва да се отбележи, че всяка фина биологична функция, изпълнявана от протеина, който се реализира само в присъствието на такава структура. Всяко увреждане на топлина среда или промяна на рН (денатуриране), не се придружава от разцепването на ковалентни връзки. което води до пълна загуба на функционалната активност на протеина. Само малки протеини могат лесно да преминават преустройство в първоначалното му състояние. Пренасочване на високо денатуриран протеин в оригиналната биологично активна структура (renaturatsi.ch) е възможно само ако се използва специална процедура. т.е. в случай, че всички мономерни компоненти. или полимерни вериги не са били повредени в процеса на денатуриране. [С.15]

Отделно от свръхпроизводство. увеличи хидро fobnosti и неправилно образуване на дисулфидна връзка на неразтворими конгломерати на чужди протеини в Е. // с други действия. че макар и да не е известна. Въпреки това е ясно, че в неразтворими белтъчни включвания. поне частично денатуриран, и да го прехвърля на разтворима форма изисква пълно денатуриране на разрушаването на дисулфидни връзки. За да се разтвори включването на протеин органи се третират при строги условия, денатуриращ натриев додецил сулфат. гуа-nidingidrohloridom, карбамид и т. р. с добавяне на 2-меркаптоетанол, дитиотреитол, и др. Крайният етап на пречистване на тези протеини е необходимо за получаване на функционално активен продукт им ренатурация. Специфичната активност на D-naturirovannogo генно инженерство протеин по този начин често достига ниво характеристика на естествена форма. Така полученият продукт съдържа баласт под формата на модифицирани форми на целевия протеин, които могат да причинят странични ефекти при поглъщане при хора или животни. Следователно, конструкцията на бактериални щамове - производство на еукариотни протеини медицински материали, необходими за постигане на целевия протеин в разтворима форма и да се предотврати утаяване. Най-лесно да се постигне високо ниво на производство на еукариотната протеин без да се образуват включените тела могат, създаване на щамове, които отделят протеина в околната среда. Също продуктивен подход, използвайки експресионни вектори широка гама гостоприемник и последователно приложение, получена на база техните хибридни плазмиди в различни бактерии да се намери най-добрата двойка. [C.284]

Вижте страница, където терминът денатуриране и повторно натурализиране протеини споменати. [C.490] [c.51] [c.490] [c.316] Виж глави: