Биология студенти - 24

Ензими, или ензими. представлява високо специализиран клас вещества, протеини произход, се използва за живи организми, с висока степен на много хиляди взаимосвързани химични реакции. Доктрината на ензима се секретира в самостоятелна наука - ензимология.

От неорганични катализатори ензими различават брой характерни черти. Първо, ензимите са изключително ефективни и показват в милиони пъти по-висока каталитична активност при умерена температура (телесна температура) и нормално налягане и в областта близо до неутрални стойности на рН.

Ензими имат висока специфичност на действие по отношение както на химичната природа на субстрата и катализирана реакция тип. Отличителна черта на ензими е факта, че тяхната активност в клетки е строго контролирана от двете генетично ниво, както и от някои нискомолекулни съединения, по-специално субстрати и продукти от реакции катализирани, инхибитори, активатори и други.

Ензими, като всички протеини, които притежават редица свойства, характерни за високомолекулни съединения:

• амфотерни;
• електрофореза, мобилност,
• изоелектричната точка не се открива подвижност в електрическо поле.

Ензимите са в състояние да диализа през полупропусклива мембрана. Както протеини те лесно се утаява от водни разтвори при ниски температури, методи за изсолване или чрез внимателно добавяне на ацетон, етанол и други вещества и по този начин не губят каталитични свойства.

Подобно на протеини, ензими имат високо молекулно тегло - от десетки хиляди до няколко милиона.

В природата, са прости и сложни ензими. Първият напълно представени полипептидни вериги и хидролиза падането единствено на аминокиселини. Такива ензими (прости протеини) са хидролитични ензими, включително пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизозим, рибонуклеаза, фосфатаза и др.

Най природен ензим принадлежи към класа на сложни протеини, които съдържат, в допълнение към полипептидни вериги, всяка не-протеинов компонент (кофактор), чието присъствие е абсолютно задължително за каталитична активност. Cofactors могат да бъдат от различно химическо естество и варират в зависимост от силата на полипептидната верига. Ако дисоциационната константа на комплекса ензим е толкова малка, че разтворът всички полипептидни вериги са свързани с неговите ко-фактори, и не са споделени с изолиране и пречистване, след това този ензим се нарича холоензим (holoenzim) и кофактор - протезна група се разглежда като неразделна част от молекулата на ензим. Полипептидни на ензима, наречен ароензим. Съгласно коензим често включват допълнителни групи могат лесно да бъдат отделени от апоензим при дисоциацията.

Кофактор, който не участва пряко в катализата на действието, не коензим. В същото време, протезна група може да бъде наречена коензим ако участва пряко в ензимната реакция. В протезен група, която не участва в катализа действие, но е функционално съществено значение за ензима и за некаталитично протеин, може да се нарече кофактор. Накрая, коензим кофактор и свободно свързан (или свободно свързани) с ензим или протеин, обаче не се класифицира като протезна група.