Аминокиселини различни химическата природа радикали (R)

Аминокиселините различна химическа природа на радикал (R). Почти всички от а-амино и а-karboksilnyye групи, участващи в образуването на пептидни връзки на молекулата на протеина.

AK Rational класификация въз основа на полярността радикален, са 4 класа AK:

1. неполярен или хидрофобен

2. полярен (хидрофилен) незаредени

3. отрицателно заредени

Обща характеристика на аминокиселини:

Аминокиселините са лесно разтворими във вода. Те кристализира от неутрални водни разтвори. Когато разтваря във вода те могат да въртят равнината на поляризирана светлина. Около половината от дясновъртящи AK (+) и polovina- лявовъртящ (-).

Стереохимия AK оценява на базата на абсолютната конфигурация на всички четири заместващи групи, разположени около асиметричен въглероден атом. Има L и D - стереоизомери.

Основни физични и химични свойства на АК:

Висок вискозитет течности, малка дифузия, капацитета на набъбване в малък обхват, оптична активност, мобилност в електрическо поле, ниско осмотично налягане, UV абсорбция при 280 пМ.

Броят на различните видове протеини във всички живи видове, от порядъка на 1010-1012. 20. Броят на аминокиселини във всички комбинации е огромна.

Например дипептид AB и BA. За трипептид - 6 комбинации chetyrehpeptida - 24.

AK стероизомеризъм. Аминокиселините могат да съществуват в различни стереоизомерни форми - те се различават един от друг чрез вариране на пространствената ориентация на групи, прикрепени към а-въглеродния атом.

L и D стереоизомери - е несъвместима с прилагането на две огледално дисплей - enaktomery. Структурата на протеини съдържат само L-AK.

Взаимното превръщане L ® процес ratsimerizatsii D.

Равновесието се измества на живо L -Да и D след смъртта на организма.

Полипептидни вериги могат да съдържат стотици AK единици, където молекулата на протеина може да бъде от една или няколко полипептидни вериги. Въпреки това, протеинови молекули - не е случайно конструирани полимери с различни дължини, всеки вид протеин има специално присъщи на това само химическия състав, специфичен молекулно тегло и специфични остатъци последователност АА.

Молекулата на протеин от всякакъв вид в естественото състояние има характерна структура конформация пространствен, в зависимост от неговите фибриларни протеини се разделят на и кълбовидни.

20 Освен това, има няколко общи AK рядко - те са получени от обща AC. Те са част от протеините AK, но се различава от конвенционалните АА в генетичния смисъл, защото Не е за кодиране тризнаци за тях. Те възникват чрез модифициране AK начална вече след прекурсор АА да се включи в полипептидна верига. Все още има повече от 150 AK, които се намират в различни клетки и тъкани или в свързано състояние, но никога не бе открита в състава на протеини. Някои от тях действат като прекурсори на метаболитни продукти. намерени в гъбички и висши растения Аминокиселините са изключително разнообразни и необичайно структура. Тяхната роля в обмяната на веществата не е известна, някои от тях са токсични за други форми на живот.

По-високи гръбначни са в състояние да не се синтезират всички AK. По-високите животни за синтеза на незаменими аминокиселини могат да използват амониево съединение N, но не и нитрити, нитрати или N2. Преживни животни могат да използват нитрити и нитрати, които са сведени до амоняк търбуха бактерии. Висши растения са способни да създадат всички AK, необходима за синтеза на протеини и с помощта на амоняк и нитрати. Бобови растения определят атмосфера молекулярен азот, превръщане в амоняк и допълнително синтезиране AK. Гъбички и бактерии са също така използвани нитрити и нитрати.

Има много химични реакции, специфични за а-амино и а-карбоксилни групи на АА.